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- PDB-6uld: Crystal structure of serine hydroxymethyltransferase from Mycobac... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6uld
タイトルCrystal structure of serine hydroxymethyltransferase from Mycobacterium tuberculosis with bound PLP forming a Schiff base with substrate Serine in one monomer and PLP forming a Schiff base with product Glycine in the other monomer
要素Serine hydroxymethyltransferase
キーワードTRANSFERASE / SSGCID / Serine hydroxymethyltransferase / Mycobacterium tuberculosis / Pyridoxal phosphate / Structural Genomics / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease
機能・相同性
機能・相同性情報


glycine hydroxymethyltransferase / glycine hydroxymethyltransferase activity / glycine biosynthetic process from serine / tetrahydrofolate interconversion / methyltransferase activity / pyridoxal phosphate binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Serine hydroxymethyltransferase, pyridoxal phosphate binding site / Serine hydroxymethyltransferase pyridoxal-phosphate attachment site. / Serine hydroxymethyltransferase / Serine hydroxymethyltransferase-like domain / Serine hydroxymethyltransferase / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase
類似検索 - ドメイン・相同性
GLYCINE / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / SERINE / Serine hydroxymethyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID)
引用ジャーナル: to be published
タイトル: Crystal structure of serine hydroxymethyltransferase from Mycobacterium tuberculosis with bound PLP forming a Schiff base with substrate Serine in one monomer and PLP forming a Schiff ...タイトル: Crystal structure of serine hydroxymethyltransferase from Mycobacterium tuberculosis with bound PLP forming a Schiff base with substrate Serine in one monomer and PLP forming a Schiff base with product Glycine in the other monomer
著者: Dranow, D.M. / Abendroth, J. / Lorimer, D.D. / Horanyi, P.S. / Edwards, T.E.
履歴
登録2019年10月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年10月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine hydroxymethyltransferase
B: Serine hydroxymethyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,6568
ポリマ－94,7462
非ポリマー9116
水10,701594
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11180 Å2
ΔGint-82 kcal/mol
Surface area25750 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.650, 60.010, 101.660
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 92.993, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Serine hydroxymethyltransferase / Serine methylase / MytuD.00783.a


分子量: 47372.766 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
遺伝子: glyA1, glyA, ERS124361_03156 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: A0A0T9NP28, glycine hydroxymethyltransferase

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非ポリマー , 5種, 600分子

#2: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-GLY / GLYCINE / グリシン


タイプ: peptide linking / 分子量: 75.067 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H5NO2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-SER / SERINE / セリン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 105.093 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H7NO3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 594 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.89 %
結晶化温度: 287 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: MytuD.00783.a.A1.PS00175 at 20.2 mg/ml, incubated with 5 mM pyrazinoic acid, mixed 1:1 with 12.5% (w/v) PEG-1000, 12.5% (w/v) PEG-3350, 12.5% (v/v) MPD, 0.1 M MES/imidazole, pH=6.5, 0.02 M of ...詳細: MytuD.00783.a.A1.PS00175 at 20.2 mg/ml, incubated with 5 mM pyrazinoic acid, mixed 1:1 with 12.5% (w/v) PEG-1000, 12.5% (w/v) PEG-3350, 12.5% (v/v) MPD, 0.1 M MES/imidazole, pH=6.5, 0.02 M of sodium L-glutamate, DL-alanine, glycine, DL-lysine HCl, DL-serine. Tray: 311079g8, puck: ved0-8

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97872 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2019年7月11日 / 詳細: Beryllium Lenses
放射モノクロメーター: Diamond [111] / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→50 Å / Num. obs: 121439 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 4.088 % / Biso Wilson estimate: 25.784 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.04 / Rrim(I) all: 0.046 / Χ2: 1.054 / Net I/σ(I): 18.62
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
1.5-1.543.3550.5172.2384650.7850.61493.7
1.54-1.583.9630.4662.9886870.8640.53998.8
1.58-1.634.1820.3773.8784760.9150.43299.1
1.63-1.684.1990.2924.9682520.9450.33599.2
1.68-1.734.1880.2296.2379660.9680.26299.4
1.73-1.794.2010.1817.8677500.9780.20899.4
1.79-1.864.2010.13710.2675350.9860.15799.6
1.86-1.944.1940.10512.9672120.9920.1299.8
1.94-2.024.1880.07716.9869100.9950.08999.8
2.02-2.124.1840.06320.867020.9960.07399.7
2.12-2.244.1760.04925.4562830.9980.05699.8
2.24-2.374.1650.04328.6859580.9980.04999.6
2.37-2.544.1460.03831.6356300.9980.04499.7
2.54-2.744.1290.03434.7552510.9990.03999.8
2.74-34.0980.0338.7848300.9990.03499.6
3-3.354.0690.02642.8243850.9990.0399.7
3.35-3.874.0590.02346.8838410.9990.02799.7
3.87-4.744.0620.02149.0632970.9990.02499.8
4.74-6.714.0520.0248.8925750.9990.02499.8
6.71-503.8750.0249.514340.9990.02398.2

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHENIX1.17rc1-3602精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
MoRDa位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3H7F

3h7f


解像度: 1.5→38.76 Å / SU ML: 0.1182 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 14.8296
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1631 2036 1.68 %
Rwork0.1256 --
obs0.1263 121428 99.07 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 23.75 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→38.76 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6311 0 58 594 6963
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00526710
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.82729181
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04921056
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00551235
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.7034096
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5-1.530.22641420.19057449X-RAY DIFFRACTION93.26
1.53-1.570.22531440.16567817X-RAY DIFFRACTION98.54
1.57-1.620.18181330.14297977X-RAY DIFFRACTION99.13
1.62-1.660.18791380.1277896X-RAY DIFFRACTION99.2
1.66-1.720.16591280.11687994X-RAY DIFFRACTION99.28
1.72-1.780.15661400.11257918X-RAY DIFFRACTION99.4
1.78-1.850.17181220.10757962X-RAY DIFFRACTION99.57
1.85-1.930.17521590.10647992X-RAY DIFFRACTION99.72
1.93-2.040.12661420.09758002X-RAY DIFFRACTION99.78
2.04-2.160.1617950.10148015X-RAY DIFFRACTION99.77
2.16-2.330.13131340.10767990X-RAY DIFFRACTION99.69
2.33-2.560.1471370.12138059X-RAY DIFFRACTION99.7
2.56-2.940.16831250.12698047X-RAY DIFFRACTION99.76
2.94-3.70.15831710.12728048X-RAY DIFFRACTION99.68
3.7-38.760.17471260.14458226X-RAY DIFFRACTION99.58

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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