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- PDB-6uji: Low resolution crystal structure (5.5 A) of the anthrax toxin pro... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6uji
タイトルLow resolution crystal structure (5.5 A) of the anthrax toxin protective antigen heptamer prepore D425A mutant
要素Protective antigen PA-63
キーワードTOXIN / Anthrax Toxin / PA63 heptamer
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of apoptotic process in another organism / host cell cytosol / Uptake and function of anthrax toxins / negative regulation of MAPK cascade / host cell endosome membrane / protein homooligomerization / toxin activity / host cell plasma membrane / extracellular region / identical protein binding ...positive regulation of apoptotic process in another organism / host cell cytosol / Uptake and function of anthrax toxins / negative regulation of MAPK cascade / host cell endosome membrane / protein homooligomerization / toxin activity / host cell plasma membrane / extracellular region / identical protein binding / membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Protective antigen domain 4 / : / Anthrax protective antigen, immunoglobulin-like domain / Bacterial exotoxin B / Protective antigen, heptamerisation domain / Protective antigen, Ca-binding domain / Clostridial binary toxin B/anthrax toxin PA, domain 3 / Protective antigen, heptamerisation domain superfamily / Clostridial binary toxin B/anthrax toxin PA Ca-binding domain / Clostridial binary toxin B/anthrax toxin PA domain 2 ...Protective antigen domain 4 / : / Anthrax protective antigen, immunoglobulin-like domain / Bacterial exotoxin B / Protective antigen, heptamerisation domain / Protective antigen, Ca-binding domain / Clostridial binary toxin B/anthrax toxin PA, domain 3 / Protective antigen, heptamerisation domain superfamily / Clostridial binary toxin B/anthrax toxin PA Ca-binding domain / Clostridial binary toxin B/anthrax toxin PA domain 2 / Clostridial binary toxin B/anthrax toxin PA domain 3 / PA14/GLEYA domain / PA14 domain profile. / PA14 domain / PA14 / PA14 domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Protective antigen
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus anthracis (炭疽菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 5.5 Å
データ登録者Lovell, S. / Mehzabeen, N. / Battaile, K.P. / Bann, J.G.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P30 GM110761 米国
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2022
タイトル: Structure of the Anthrax Protective Antigen D425A Dominant Negative Mutant Reveals a Stalled Intermediate State of Pore Maturation.
著者: Harry Scott / Wei Huang / Kiran Andra / Sireesha Mamillapalli / Srinivas Gonti / Alexander Day / Kaiming Zhang / Nurjahan Mehzabeen / Kevin P Battaile / Anjali Raju / Scott Lovell / James G ...著者: Harry Scott / Wei Huang / Kiran Andra / Sireesha Mamillapalli / Srinivas Gonti / Alexander Day / Kaiming Zhang / Nurjahan Mehzabeen / Kevin P Battaile / Anjali Raju / Scott Lovell / James G Bann / Derek J Taylor /
要旨: The tripartite protein complex produced by anthrax bacteria (Bacillus anthracis) is a member of the AB family of β-barrel pore-forming toxins. The protective antigen (PA) component forms an ...The tripartite protein complex produced by anthrax bacteria (Bacillus anthracis) is a member of the AB family of β-barrel pore-forming toxins. The protective antigen (PA) component forms an oligomeric prepore that assembles on the host cell surface and serves as a scaffold for binding of lethal and edema factors. Following endocytosis, the acidic environment of the late endosome triggers a pH-induced conformational rearrangement to promote maturation of the PA prepore to a functional, membrane spanning pore that facilitates delivery of lethal and edema factors to the cytosol of the infected host. Here, we show that the dominant-negative D425A mutant of PA stalls anthrax pore maturation in an intermediate state at acidic pH. Our 2.7 Å cryo-EM structure of the intermediate state reveals structural rearrangements that involve constriction of the oligomeric pore combined with an intramolecular dissociation of the pore-forming module. In addition to defining the early stages of anthrax pore maturation, the structure identifies asymmetric conformational changes in the oligomeric pore that are influenced by the precise configuration of adjacent protomers.
履歴
登録2019年10月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年10月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年3月30日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protective antigen PA-63
B: Protective antigen PA-63
C: Protective antigen PA-63
D: Protective antigen PA-63
E: Protective antigen PA-63
F: Protective antigen PA-63
G: Protective antigen PA-63
H: Protective antigen PA-63
I: Protective antigen PA-63
J: Protective antigen PA-63
K: Protective antigen PA-63
L: Protective antigen PA-63
M: Protective antigen PA-63
N: Protective antigen PA-63


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)888,65714
ポリマ－888,65714
非ポリマー00
水00
1
A: Protective antigen PA-63
B: Protective antigen PA-63
C: Protective antigen PA-63
D: Protective antigen PA-63
E: Protective antigen PA-63
F: Protective antigen PA-63
G: Protective antigen PA-63


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)444,3297
ポリマ－444,3297
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area24500 Å2
ΔGint-64 kcal/mol
Surface area145080 Å2
手法PISA
2
H: Protective antigen PA-63
I: Protective antigen PA-63
J: Protective antigen PA-63
K: Protective antigen PA-63
L: Protective antigen PA-63
M: Protective antigen PA-63
N: Protective antigen PA-63


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)444,3297
ポリマ－444,3297
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area24420 Å2
ΔGint-65 kcal/mol
Surface area149930 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)166.180, 144.247, 304.825
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 102.410, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質
Protective antigen PA-63 / PA / Anthrax toxins translocating protein / PA-63 / PA63


分子量: 63475.500 Da / 分子数: 14 / 変異: D425A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus anthracis (炭疽菌) / 遺伝子: pagA, pag, pXO1-110, BXA0164, GBAA_pXO1_0164 / プラスミド: pQE80 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): UTH780 / 参照: UniProt: P13423

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.37 % / Mosaicity: 0.26 °
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 10% (v/v) ethanol, 0.1 M Tris

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年11月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 5.5→49.78 Å / Num. obs: 45836 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 257.2 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.091 / Net I/σ(I): 9 / Num. measured all: 155920 / Scaling rejects: 4
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Net I/σ(I) obs% possible all
5.5-5.693.60.6121596544870.7722.299.8
21.3-49.782.80.03317866410.99726.975.1

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation9.25 Å47.61 Å
Translation9.25 Å47.61 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XDSデータ削減
Aimless0.7.4データスケーリング
PHASER2.5.6位相決定
BUSTER精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1TZO

1tzo


解像度: 5.5→44.83 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.898 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.873 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 1.587
詳細: Rigid body refinement with B-factors set to the Wilson B-factor
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.278 2250 4.91 %RANDOM
Rwork0.251 ---
obs0.253 45809 99.3 %-
原子変位パラメータBiso max: 257 Å2 / Biso mean: 257 Å2 / Biso min: 257 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--33.6954 Å20 Å2-23.2205 Å2
2--61.7408 Å20 Å2
3----28.0454 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.9 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 5.5→44.83 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数53490 0 0 0 53490
残基数----6757
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d19287SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes9288HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it54349HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion7585SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact60588SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d54349HARMONIC20.007
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg73658HARMONIC20.98
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion1.7
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion22.8
LS精密化 シェル解像度: 5.5→5.54 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 50
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2812 45 4.91 %
Rwork0.2929 872 -
all0.2923 917 -
obs--99.67 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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