[日本語] English
万見
- PDB-6uj1: BACE2 mutant in complex with a macrocyclic compound -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6uj1
タイトルBACE2 mutant in complex with a macrocyclic compound
要素Beta-secretase 2
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / aspartic protease
機能・相同性
機能・相同性情報


memapsin 1 / negative regulation of amyloid precursor protein biosynthetic process / melanosome membrane / melanosome organization / peptide hormone processing / membrane protein ectodomain proteolysis / amyloid-beta metabolic process / trans-Golgi network / protein processing / glucose homeostasis ...memapsin 1 / negative regulation of amyloid precursor protein biosynthetic process / melanosome membrane / melanosome organization / peptide hormone processing / membrane protein ectodomain proteolysis / amyloid-beta metabolic process / trans-Golgi network / protein processing / glucose homeostasis / aspartic-type endopeptidase activity / endosome / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / proteolysis / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Beta-secretase BACE2 / Beta-secretase BACE / Memapsin-like / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-L3M / Beta-secretase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.03 Å
データ登録者Yen, Y.C. / Ghosh, A.K. / Mesecar, A.D.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Department of Health & Human Services (HHS) 米国
引用ジャーナル: Acs Chem Neurosci / 年: 2021
タイトル: A Structure-Based Discovery Platform for BACE2 and the Development of Selective BACE Inhibitors.
著者: Yen, Y.C. / Kammeyer, A.M. / Tirlangi, J. / Ghosh, A.K. / Mesecar, A.D.
履歴
登録2019年10月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年10月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年4月21日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Beta-secretase 2
B: Beta-secretase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,1424
ポリマ－98,8842
非ポリマー1,2582
水00
1
A: Beta-secretase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,0712
ポリマ－49,4421
非ポリマー6291
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Beta-secretase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,0712
ポリマ－49,4421
非ポリマー6291
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)123.068, 123.068, 118.055
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Space group name HallP312"
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z+1/3
#3: -x+y,-x,z+2/3
#4: x-y,-y,-z+2/3
#5: -x,-x+y,-z+1/3
#6: y,x,-z

-
要素

#1: タンパク質 Beta-secretase 2 / Aspartic-like protease 56 kDa / Aspartyl protease 1 / Asp 1 / Beta-site amyloid precursor protein ...Aspartic-like protease 56 kDa / Aspartyl protease 1 / Asp 1 / Beta-site amyloid precursor protein cleaving enzyme 2 / Beta-site APP cleaving enzyme 2 / Down region aspartic protease / DRAP / Memapsin-1 / Membrane-associated aspartic protease 1 / Theta-secretase


分子量: 49441.996 Da / 分子数: 2 / 変異: E269A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BACE2, AEPLC, ALP56, ASP21, CDA13, UNQ418/PRO852 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y5Z0, memapsin 1
#2: 化合物 ChemComp-L3M / (3S)-3-hydroxy-N-(2-methylpropyl)-N~2~-{[(4S)-17-[(methylsulfonyl)(propyl)amino]-2-oxo-3-azatricyclo[13.3.1.1~6,10~]icosa-1(19),6(20),7,9,15,17-hexaen-4-yl]methyl}-L-norleucinamide


分子量: 628.865 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H52N4O5S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.82 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 0.1 M MES (pH6) 1.4 M (NH4)2SO4 6% isopropanol 4% tertbutanol

-
データ収集

回折平均測定温度: 77 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 31-ID / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 R CdTe 300K / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年4月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→29.77 Å / Num. obs: 20418 / % possible obs: 99.94 % / 冗長度: 2 % / CC1/2: 1 / Net I/σ(I): 11.22
反射 シェル解像度: 3.03→3.14 Å / Num. unique obs: 2015 / CC1/2: 0.621

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.16_3549精密化
iMOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2EWY

2ewy


解像度: 3.03→29.77 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 41.69 / 位相誤差: 35.136
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2906 1016 4.98 %
Rwork0.2404 19402 -
obs0.2457 20418 99.94 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 114.69 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.03→29.77 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5613 0 88 0 5701
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01885839
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.56377933
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.076874
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.01041005
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.362075
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.03-3.190.35771440.3392702X-RAY DIFFRACTION94.94
3.19-3.390.39291440.3362748X-RAY DIFFRACTION95.02
3.39-3.660.30741450.30922732X-RAY DIFFRACTION94.96
3.66-4.020.3361460.26942755X-RAY DIFFRACTION94.97
4.02-4.60.2681430.2222756X-RAY DIFFRACTION95.07
4.6-5.790.27341470.22372784X-RAY DIFFRACTION94.98
5.79-28.440.29211450.21892886X-RAY DIFFRACTION94.84

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る