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万見
- PDB-6u8y: Structure of the membrane-bound sulfane sulfur reductase (MBS), a... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6u8y
タイトルStructure of the membrane-bound sulfane sulfur reductase (MBS), an archaeal respiratory membrane complex
要素
  • (Monovalent cation/H+ antiporter subunit ...) x 5
  • (NADH dehydrogenase subunit ...) x 6
  • DUF4040 domain-containing protein
  • NADH dehydrogenase subunit
キーワードMEMBRANE PROTEIN / cryoEM / respiratory system
機能・相同性
機能・相同性情報


NADH dehydrogenase (quinone) / : / monoatomic ion transmembrane transporter activity / monoatomic cation transmembrane transporter activity / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / quinone binding / NAD binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / membrane => GO:0016020 ...NADH dehydrogenase (quinone) / : / monoatomic ion transmembrane transporter activity / monoatomic cation transmembrane transporter activity / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / quinone binding / NAD binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / membrane => GO:0016020 / membrane / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Na+/H+ antiporter subunit E / Na+/H+ antiporter subunit G / Na+/H+ antiporter MnhB subunit-related protein / Na(+)/H(+) antiporter subunit F-like / MrpA C-terminal/MbhD / Na+/H+ ion antiporter subunit / Na+/H+ antiporter subunit / Domain related to MnhB subunit of Na+/H+ antiporter / Multiple resistance and pH regulation protein F (MrpF / PhaF) ...: / Na+/H+ antiporter subunit E / Na+/H+ antiporter subunit G / Na+/H+ antiporter MnhB subunit-related protein / Na(+)/H(+) antiporter subunit F-like / MrpA C-terminal/MbhD / Na+/H+ ion antiporter subunit / Na+/H+ antiporter subunit / Domain related to MnhB subunit of Na+/H+ antiporter / Multiple resistance and pH regulation protein F (MrpF / PhaF) / MBH, subunit D / NADH-ubiquinone oxidoreductase, 20 Kd subunit / NADH-quinone oxidoreductase, chain I / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 49kDa subunit, conserved site / Respiratory chain NADH dehydrogenase 49 Kd subunit signature. / NADH-quinone oxidoreductase, subunit D / Respiratory-chain NADH dehydrogenase, 49 Kd subunit / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 30kDa subunit / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 30kDa subunit superfamily / Respiratory-chain NADH dehydrogenase, 30 Kd subunit / NADH-ubiquinone oxidoreductase chain 4L/Mnh complex subunit C1-like / NADH-ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase chain 4L / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit 1/F420H2 oxidoreductase subunit H / NADH dehydrogenase / NADH:quinone oxidoreductase/Mrp antiporter, membrane subunit / Proton-conducting membrane transporter / NADH:ubiquinone oxidoreductase-like, 20kDa subunit / NADH ubiquinone oxidoreductase, 20 Kd subunit / [NiFe]-hydrogenase, large subunit / 4Fe-4S dicluster domain / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
IRON/SULFUR CLUSTER / NADH dehydrogenase subunit C / NADH dehydrogenase subunit M / Monovalent cation/H+ antiporter subunit G / NADH dehydrogenase subunit I / Monovalent cation/H+ antiporter subunit B / Monovalent cation/H+ antiporter subunit C / Monovalent cation/H+ antiporter subunit E / NADH dehydrogenase subunit B / NADH dehydrogenase subunit N ...IRON/SULFUR CLUSTER / NADH dehydrogenase subunit C / NADH dehydrogenase subunit M / Monovalent cation/H+ antiporter subunit G / NADH dehydrogenase subunit I / Monovalent cation/H+ antiporter subunit B / Monovalent cation/H+ antiporter subunit C / Monovalent cation/H+ antiporter subunit E / NADH dehydrogenase subunit B / NADH dehydrogenase subunit N / Monovalent cation/H+ antiporter subunit F / NADH dehydrogenase subunit D / NADH dehydrogenase subunit / DUF4040 domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrococcus furiosus COM1 (古細菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4 Å
データ登録者Yu, H.J. / Li, H.L.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
Department of Energy (DOE, United States)DE-SC0020085 米国
Department of Energy (DOE, United States)DE-FG02-95ER20175 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: Structure of the respiratory MBS complex reveals iron-sulfur cluster catalyzed sulfane sulfur reduction in ancient life.
著者: Hongjun Yu / Dominik K Haja / Gerrit J Schut / Chang-Hao Wu / Xing Meng / Gongpu Zhao / Huilin Li / Michael W W Adams /
要旨: Modern day aerobic respiration in mitochondria involving complex I converts redox energy into chemical energy and likely evolved from a simple anaerobic system now represented by hydrogen gas- ...Modern day aerobic respiration in mitochondria involving complex I converts redox energy into chemical energy and likely evolved from a simple anaerobic system now represented by hydrogen gas-evolving hydrogenase (MBH) where protons are the terminal electron acceptor. Here we present the cryo-EM structure of an early ancestor in the evolution of complex I, the elemental sulfur (S)-reducing reductase MBS. Three highly conserved protein loops linking cytoplasmic and membrane domains enable scalable energy conversion in all three complexes. MBS contains two proton pumps compared to one in MBH and likely conserves twice the energy. The structure also reveals evolutionary adaptations of MBH that enabled S reduction by MBS catalyzed by a site-differentiated iron-sulfur cluster without participation of protons or amino acid residues. This is the simplest mechanism proposed for reduction of inorganic or organic disulfides. It is of fundamental significance in the iron and sulfur-rich volcanic environments of early earth and possibly the origin of life. MBS provides a new perspective on the evolution of modern-day respiratory complexes and of catalysis by biological iron-sulfur clusters.
履歴
登録2019年9月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年9月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年12月16日Group: Author supporting evidence / Structure summary / カテゴリ: pdbx_audit_support / struct / Item: _struct.title
改定 1.22021年3月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.32024年3月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-20692
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Monovalent cation/H+ antiporter subunit E
B: Monovalent cation/H+ antiporter subunit F
C: Monovalent cation/H+ antiporter subunit G
D: DUF4040 domain-containing protein
E: Monovalent cation/H+ antiporter subunit B
G: Monovalent cation/H+ antiporter subunit C
H: NADH dehydrogenase subunit N
X: NADH dehydrogenase subunit M
J: NADH dehydrogenase subunit B
K: NADH dehydrogenase subunit C
L: NADH dehydrogenase subunit D
M: NADH dehydrogenase subunit
N: NADH dehydrogenase subunit I
a: Monovalent cation/H+ antiporter subunit E
b: Monovalent cation/H+ antiporter subunit F
c: Monovalent cation/H+ antiporter subunit G
d: DUF4040 domain-containing protein
e: Monovalent cation/H+ antiporter subunit B
g: Monovalent cation/H+ antiporter subunit C
h: NADH dehydrogenase subunit N
x: NADH dehydrogenase subunit M
j: NADH dehydrogenase subunit B
k: NADH dehydrogenase subunit C
l: NADH dehydrogenase subunit D
m: NADH dehydrogenase subunit
n: NADH dehydrogenase subunit I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)717,70732
ポリマ－715,59726
非ポリマー2,1106
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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Monovalent cation/H+ antiporter subunit ... , 5種, 10分子 AaBbCcEeGg

#1: タンパク質 Monovalent cation/H+ antiporter subunit E


分子量: 19134.307 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Pyrococcus furiosus COM1 (古細菌) / 参照: UniProt: I6UQN5
#2: タンパク質 Monovalent cation/H+ antiporter subunit F


分子量: 9328.299 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Pyrococcus furiosus COM1 (古細菌) / 参照: UniProt: I6UZW2
#3: タンパク質 Monovalent cation/H+ antiporter subunit G


分子量: 13550.896 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Pyrococcus furiosus COM1 (古細菌) / 参照: UniProt: I6TXQ5
#5: タンパク質 Monovalent cation/H+ antiporter subunit B


分子量: 25691.111 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Pyrococcus furiosus COM1 (古細菌) / 参照: UniProt: I6U860
#6: タンパク質 Monovalent cation/H+ antiporter subunit C


分子量: 12073.443 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Pyrococcus furiosus COM1 (古細菌) / 参照: UniProt: I6UQN0

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タンパク質 , 2種, 4分子 DdMm

#4: タンパク質 DUF4040 domain-containing protein


分子量: 10560.460 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Pyrococcus furiosus COM1 (古細菌) / 参照: UniProt: I6V2A4
#12: タンパク質 NADH dehydrogenase subunit


分子量: 33677.570 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Pyrococcus furiosus COM1 (古細菌) / 参照: UniProt: I6V2A1

-
NADH dehydrogenase subunit ... , 6種, 12分子 HhXxJjKkLlNn

#7: タンパク質 NADH dehydrogenase subunit N


分子量: 53019.332 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Pyrococcus furiosus COM1 (古細菌) / 参照: UniProt: I6UZV7
#8: タンパク質 NADH dehydrogenase subunit M


分子量: 67561.906 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Pyrococcus furiosus COM1 (古細菌) / 参照: UniProt: I6TXQ1
#9: タンパク質 NADH dehydrogenase subunit B


分子量: 22731.473 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Pyrococcus furiosus COM1 (古細菌) / 参照: UniProt: I6UZV3, NADH dehydrogenase (quinone)
#10: タンパク質 NADH dehydrogenase subunit C


分子量: 20966.279 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Pyrococcus furiosus COM1 (古細菌) / 参照: UniProt: I6TXP7, NADH dehydrogenase (quinone)
#11: タンパク質 NADH dehydrogenase subunit D


分子量: 44756.504 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Pyrococcus furiosus COM1 (古細菌) / 参照: UniProt: I6V297, NADH dehydrogenase (quinone)
#13: タンパク質 NADH dehydrogenase subunit I


分子量: 24746.895 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Pyrococcus furiosus COM1 (古細菌) / 参照: UniProt: I6U853, NADH dehydrogenase (quinone)

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非ポリマー , 1種, 6分子

#14: 化合物
ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: respiratory membrane complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#13 / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Pyrococcus furiosus (古細菌)
緩衝液pH: 8.2
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 1.7 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.16_3549: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2EPU画像取得
4CTFFIND4CTF補正
13RELION2.1３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
対称性点対称性: C2 (2回回転対称)
3次元再構成解像度: 4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 203673 / 対称性のタイプ: POINT
精密化最高解像度: 4 Å
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00849638
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.15167486
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d13.7328962
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0647768
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0098264

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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