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- PDB-6tnc: X-RAY STRUCTURE OF MPS1 IN COMPLEX WITH COMPOUND 46 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6tnc
タイトルX-RAY STRUCTURE OF MPS1 IN COMPLEX WITH COMPOUND 46
要素Dual specificity protein kinase TTK
キーワードCELL CYCLE / Kinase / Mps1
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to meiotic spindle midzone / meiotic spindle assembly checkpoint signaling / kinetochore binding / female meiosis chromosome segregation / protein localization to kinetochore / dual-specificity kinase / spindle organization / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / mitotic spindle organization ...protein localization to meiotic spindle midzone / meiotic spindle assembly checkpoint signaling / kinetochore binding / female meiosis chromosome segregation / protein localization to kinetochore / dual-specificity kinase / spindle organization / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / mitotic spindle organization / chromosome segregation / kinetochore / spindle / protein tyrosine kinase activity / phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of cell population proliferation / ATP binding / identical protein binding / membrane / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein kinase Mps1 family / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain ...Protein kinase Mps1 family / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-O23 / Dual specificity protein kinase TTK
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Marquardt, T. / Holton, S.J. / Schulze, V.K. / Klar, U. / Kosemund, D. / Siemeister, G. / Bader, B. / Prechtl, S. / Briem, H. / Schirok, H. ...Marquardt, T. / Holton, S.J. / Schulze, V.K. / Klar, U. / Kosemund, D. / Siemeister, G. / Bader, B. / Prechtl, S. / Briem, H. / Schirok, H. / Bohlmann, R. / Nguyen, D. / Fernandez-Montalvan, A. / Boemer, U. / Eberspaecher, U. / Brands, M. / Nussbaum, F. / Koppitz, M.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2020
タイトル: Treating Cancer by Spindle Assembly Checkpoint Abrogation: Discovery of Two Clinical Candidates, BAY 1161909 and BAY 1217389, Targeting MPS1 Kinase.
著者: Schulze, V.K. / Klar, U. / Kosemund, D. / Wengner, A.M. / Siemeister, G. / Stockigt, D. / Neuhaus, R. / Lienau, P. / Bader, B. / Prechtl, S. / Holton, S.J. / Briem, H. / Marquardt, T. / ...著者: Schulze, V.K. / Klar, U. / Kosemund, D. / Wengner, A.M. / Siemeister, G. / Stockigt, D. / Neuhaus, R. / Lienau, P. / Bader, B. / Prechtl, S. / Holton, S.J. / Briem, H. / Marquardt, T. / Schirok, H. / Jautelat, R. / Bohlmann, R. / Nguyen, D. / Fernandez-Montalvan, A.E. / Bomer, U. / Eberspaecher, U. / Bruning, M. / Dohr, O. / Raschke, M. / Kreft, B. / Mumberg, D. / Ziegelbauer, K. / Brands, M. / von Nussbaum, F. / Koppitz, M.
履歴
登録2019年12月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年5月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年8月26日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_contact_author / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_contact_author.email

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dual specificity protein kinase TTK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,2763
ポリマ－33,8511
非ポリマー4252
水86548
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area150 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area13150 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)108.319, 111.599, 70.945
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Dual specificity protein kinase TTK / Phosphotyrosine picked threonine-protein kinase / PYT


分子量: 33850.738 Da / 分子数: 1 / 断片: KINASE DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TTK, MPS1, MPS1L1 / プラスミド: PD-ECO3-MPS1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P33981, dual-specificity kinase
#2: 化合物 ChemComp-O23 / N-cyclopropyl-4-{8-[(thiophen-2-ylmethyl)amino]imidazo[1,2-a]pyrazin-3-yl}benzamide


分子量: 389.473 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H19N5OS / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 48 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.16 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 1 M AMMONIUMSULFATE, 25% GLYCEROL, 0.1 M MES PH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.91841 Å
検出器タイプ: MAR CCD 130 mm / 検出器: CCD / 日付: 2008年6月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→77.73 Å / Num. obs: 20596 / % possible obs: 92.5 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 29
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.24 / Mean I/σ(I) obs: 4.3 / Num. unique obs: 244 / % possible all: 63

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0135精密化
SCALAデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: IN HOUSE

解像度: 2.3→77.61 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.944 / SU B: 13.394 / SU ML: 0.152 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.217 / ESU R Free: 0.196
詳細: U VALUES : WITH TLS ADDED HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2356 955 5.1 %RANDOM
Rwork0.1861 ---
obs0.1885 17816 96.33 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1 Å
原子変位パラメータBiso max: 153.9 Å2 / Biso mean: 71.291 Å2 / Biso min: 39.29 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.32 Å20 Å2-0 Å2
2--0.45 Å20 Å2
3----0.77 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.3→77.61 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2114 0 29 48 2191
Biso mean--60.24 70.91 -
残基数----259
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0192192
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022121
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4541.9852964
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9623.0014883
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9945256
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg42.49425.5198
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.41315410
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.447156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1070.2321
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0212409
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02468
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.334 62 -
Rwork0.244 1096 -
all-1158 -
obs--81.49 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 36.78 Å / Origin y: 36.546 Å / Origin z: 30.576 Å
111213212223313233
T0.0628 Å2-0.0781 Å20.0328 Å2-0.1083 Å2-0.0307 Å2--0.1187 Å2
L2.1095 °2-0.4481 °21.2741 °2-1.11 °2-0.9434 °2--4.737 °2
S0.0326 Å °-0.0217 Å °0.059 Å °-0.0134 Å °-0.0265 Å °-0.1756 Å °-0.3836 Å °0.4327 Å °-0.0061 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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