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- PDB-6tjt: Neuropilin2-b1 domain in a complex with the C-terminal VEGFC peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6tjt
タイトルNeuropilin2-b1 domain in a complex with the C-terminal VEGFC peptide
要素
  • Neuropilin-2
  • VEGFC C terminal peptide
キーワードSIGNALING PROTEIN / VEGF-binding / NRP2 / angiogenesis / immunomodulation
機能・相同性
機能・相同性情報


vascular endothelial growth factor receptor 3 binding / substrate-dependent cell migration / regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / vestibulocochlear nerve structural organization / dorsal root ganglion morphogenesis / ventral trunk neural crest cell migration / sympathetic neuron projection guidance / facioacoustic ganglion development / trigeminal ganglion development / positive regulation of lymphangiogenesis ...vascular endothelial growth factor receptor 3 binding / substrate-dependent cell migration / regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / vestibulocochlear nerve structural organization / dorsal root ganglion morphogenesis / ventral trunk neural crest cell migration / sympathetic neuron projection guidance / facioacoustic ganglion development / trigeminal ganglion development / positive regulation of lymphangiogenesis / trigeminal nerve structural organization / sensory neuron axon guidance / facial nerve structural organization / gonadotrophin-releasing hormone neuronal migration to the hypothalamus / branchiomotor neuron axon guidance / VEGF ligand-receptor interactions / positive regulation of mast cell chemotaxis / axon extension involved in axon guidance / positive regulation of mesenchymal stem cell proliferation / morphogenesis of embryonic epithelium / sympathetic neuron projection extension / NrCAM interactions / Neurophilin interactions with VEGF and VEGFR / VEGF binds to VEGFR leading to receptor dimerization / sympathetic ganglion development / neural crest cell migration involved in autonomic nervous system development / vascular endothelial growth factor receptor activity / nerve development / induction of positive chemotaxis / outflow tract septum morphogenesis / semaphorin receptor activity / semaphorin receptor complex / sprouting angiogenesis / vascular endothelial growth factor signaling pathway / regulation of postsynapse organization / negative chemotaxis / positive regulation of neuroblast proliferation / cytokine binding / chemoattractant activity / growth factor binding / semaphorin-plexin signaling pathway / positive regulation of cell division / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / negative regulation of osteoblast differentiation / glial cell proliferation / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of glial cell proliferation / positive regulation of protein autophosphorylation / positive regulation of endothelial cell proliferation / negative regulation of blood pressure / positive regulation of endothelial cell migration / platelet alpha granule lumen / cellular response to leukemia inhibitory factor / positive regulation of protein secretion / animal organ morphogenesis / axon guidance / growth factor activity / positive regulation of angiogenesis / Platelet degranulation / signaling receptor activity / heparin binding / postsynaptic membrane / angiogenesis / response to hypoxia / cell adhesion / response to xenobiotic stimulus / positive regulation of protein phosphorylation / axon / glutamatergic synapse / positive regulation of cell population proliferation / signal transduction / extracellular space / extracellular region / identical protein binding / membrane / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
CXCXC repeat / CXCXC repeat / Neuropilin / Neuropilin, C-terminal / C-terminal domain of neuropilin glycoprotein / PDGF/VEGF domain / Platelet-derived growth factor, conserved site / PDGF/VEGF domain / Platelet-derived growth factor (PDGF) family signature. / Platelet-derived growth factor (PDGF) family profile. ...CXCXC repeat / CXCXC repeat / Neuropilin / Neuropilin, C-terminal / C-terminal domain of neuropilin glycoprotein / PDGF/VEGF domain / Platelet-derived growth factor, conserved site / PDGF/VEGF domain / Platelet-derived growth factor (PDGF) family signature. / Platelet-derived growth factor (PDGF) family profile. / Platelet-derived and vascular endothelial growth factors (PDGF, VEGF) family / Domain in meprin, A5, receptor protein tyrosine phosphatase mu (and others) / MAM domain, meprin/A5/mu / MAM domain / MAM domain profile. / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) signature 2. / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) signature 1. / CUB domain / Domain first found in C1r, C1s, uEGF, and bone morphogenetic protein. / CUB domain / CUB domain profile. / Spermadhesin, CUB domain superfamily / Coagulation factor 5/8 C-terminal domain, discoidin domain / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) profile. / Cystine-knot cytokine / F5/8 type C domain / Coagulation factor 5/8 C-terminal domain / Galactose-binding-like domain superfamily / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Neuropilin-2 / Vascular endothelial growth factor C
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.31 Å
データ登録者Eldrid, C. / Yu, L. / Yelland, T. / Fotinou, C. / Djordjevic, S.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: NRP2-b1 domain in a complex with the C-terminal VEGFC peptide
著者: Eldrid, C. / Yu, L. / Yelland, T. / Fotinou, C. / Djordjevic, S.
履歴
登録2019年11月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年12月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Neuropilin-2
B: Neuropilin-2
D: VEGFC C terminal peptide
F: VEGFC C terminal peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,84313
ポリマ－38,0814
非ポリマー7639
水5,531307
1
A: Neuropilin-2
D: VEGFC C terminal peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,2955
ポリマ－19,0402
非ポリマー2543
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Neuropilin-2
F: VEGFC C terminal peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,5498
ポリマ－19,0402
非ポリマー5086
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)38.240, 76.544, 63.357
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 96.059, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質 Neuropilin-2 / Vascular endothelial cell growth factor 165 receptor 2


分子量: 18368.584 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The first N-terminal residue and the last two C-terminal residues from the protein construct were not observed in the electron density maps.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NRP2, VEGF165R2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O60462
#2: タンパク質・ペプチド VEGFC C terminal peptide


分子量: 671.834 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
詳細: The electron density for the acetylated N-terminal Ser and the two Ile residues did not allow for the modeling of these residues.
由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P49767*PLUS
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 307 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.2 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: 0.1 M NaOAc, 0.1 M HEPES pH 7.5, 12 % (w/v) PEG4000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.976 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年1月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.31→63 Å / Num. obs: 86786 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 13.52 Å2 / CC1/2: 0.998 / Net I/σ(I): 12.6
反射 シェル
解像度 (Å)Num. unique obsCC1/2Diffraction-ID
1.31-1.38124380.9051
4.13-6327580.9961

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0238精密化
PHENIX1.14_3260精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4RN5

4rn5


解像度: 1.31→48.64 Å / SU ML: 0.1122 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 20.0195
Rfactor反射数%反射
Rfree0.179 4267 4.92 %
Rwork0.1533 --
obs0.1545 86693 98.74 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 21.74 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.31→48.64 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2586 0 42 307 2935
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00842691
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.09483648
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.102391
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0056470
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.7011557
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.31-1.320.33531530.30012535X-RAY DIFFRACTION90.72
1.32-1.340.28881400.28362675X-RAY DIFFRACTION97.47
1.34-1.350.29081230.25372735X-RAY DIFFRACTION98.96
1.35-1.370.29961460.24072791X-RAY DIFFRACTION99.39
1.37-1.390.23011410.21732694X-RAY DIFFRACTION99.54
1.39-1.410.24171530.19742844X-RAY DIFFRACTION99.8
1.41-1.430.22671450.18312716X-RAY DIFFRACTION99.86
1.43-1.450.2131250.16892789X-RAY DIFFRACTION99.83
1.45-1.470.19081650.1612795X-RAY DIFFRACTION99.9
1.47-1.50.18671580.14722706X-RAY DIFFRACTION99.93
1.5-1.520.18251300.13962787X-RAY DIFFRACTION99.9
1.52-1.550.16941320.13162776X-RAY DIFFRACTION99.55
1.55-1.580.16161410.12592781X-RAY DIFFRACTION99.76
1.58-1.610.17371560.13642743X-RAY DIFFRACTION99.59
1.61-1.650.16721350.12622795X-RAY DIFFRACTION99.76
1.65-1.680.16251330.1272773X-RAY DIFFRACTION99.86
1.68-1.730.16881330.12862772X-RAY DIFFRACTION99.66
1.73-1.770.14531410.12622752X-RAY DIFFRACTION99.66
1.77-1.820.16451480.1272801X-RAY DIFFRACTION99.7
1.82-1.880.16211410.13042738X-RAY DIFFRACTION99.41
1.88-1.950.17921490.13552774X-RAY DIFFRACTION99.46
1.95-2.030.16311360.13592758X-RAY DIFFRACTION99.25
2.03-2.120.16171580.13832789X-RAY DIFFRACTION99.33
2.12-2.230.14921500.13932710X-RAY DIFFRACTION98.89
2.23-2.370.18411320.14392775X-RAY DIFFRACTION98.34
2.37-2.560.1951510.15642714X-RAY DIFFRACTION97.98
2.56-2.810.18861400.16412732X-RAY DIFFRACTION97.79
2.81-3.220.17021360.16162728X-RAY DIFFRACTION97.32
3.22-4.060.1721340.15312693X-RAY DIFFRACTION95.86
4.06-48.640.16621420.15252755X-RAY DIFFRACTION96.21

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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