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- PDB-6tjr: Structure of HdrA-like subunit from Hyphomicrobium denitrificans -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6tjr
タイトルStructure of HdrA-like subunit from Hyphomicrobium denitrificans
要素Fumarate reductase/succinate dehydrogenase flavoprotein domain protein
キーワードFLAVOPROTEIN / heterodisulfide reductase / electron bifurcation / dissimilatory sulfur oxidation / FAD
機能・相同性FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / oxidoreductase activity / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / IRON/SULFUR CLUSTER / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase flavoprotein domain protein
機能・相同性情報
生物種Hyphomicrobium denitrificans (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.43 Å
データ登録者Kayastha, K. / Ermler, U. / Dahl, C.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research FoundationDa 351/8-1 ドイツ
引用ジャーナル: Febs J. / 年: 2021
タイトル: Structural and spectroscopic characterization of a HdrA-like subunit from Hyphomicrobium denitrificans.
著者: Ernst, C. / Kayastha, K. / Koch, T. / Venceslau, S.S. / Pereira, I.A.C. / Demmer, U. / Ermler, U. / Dahl, C.
履歴
登録2019年11月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年8月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年3月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fumarate reductase/succinate dehydrogenase flavoprotein domain protein
B: Fumarate reductase/succinate dehydrogenase flavoprotein domain protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,83511
ポリマ－75,5842
非ポリマー3,2519
水10,773598
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10010 Å2
ΔGint-60 kcal/mol
Surface area24600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)145.620, 145.620, 64.100
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 Fumarate reductase/succinate dehydrogenase flavoprotein domain protein


分子量: 37792.148 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Hyphomicrobium denitrificans (バクテリア)
遺伝子: Hden_0691 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): delta iscR / 参照: UniProt: D8JT26
#2: 化合物 ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: FAD*YM
#4: 化合物
ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 598 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.61 % / 解説: Yellow-Brownish in color
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: MES 0.1M, PEP 629 25% (w/v)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年11月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.43→47.67 Å / Num. obs: 138112 / % possible obs: 96.7 % / 冗長度: 5.8 % / Biso Wilson estimate: 17.39 Å2 / CC1/2: 1 / Rrim(I) all: 0.049 / Rsym value: 0.045 / Net I/σ(I): 20.1
反射 シェル解像度: 1.43→1.481 Å / 冗長度: 2.4 % / Mean I/σ(I) obs: 1 / Num. unique obs: 10500 / CC1/2: 0.403 / Rrim(I) all: 0.1241 / Rsym value: 0.1005 / % possible all: 74.02

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.2精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
ARP/wARPモデル構築
XSCALEデータスケーリング
SHARP位相決定
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.43→47.67 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.97 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.965 / Rfactor Rfree error: 0 / SU R Cruickshank DPI: 0.054 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.056 / SU Rfree Blow DPI: 0.055 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.054
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.179 6799 4.92 %RANDOM
Rwork0.163 ---
obs0.164 138112 96.7 %-
原子変位パラメータBiso max: 191.34 Å2 / Biso mean: 27.35 Å2 / Biso min: 8.77 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.1246 Å20 Å20 Å2
2--0.1246 Å20 Å2
3----0.2493 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.17 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.43→47.67 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5156 0 182 603 5941
Biso mean--42.33 34.01 -
残基数----680
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1982SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes108HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes899HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it5663HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion742SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact7335SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d5663HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg7753HARMONIC21.06
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion4.14
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion16.41
LS精密化 シェル解像度: 1.43→1.47 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.314 349 4.82 %
Rwork0.298 6892 -
all0.299 7241 -
obs--69.12 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.38230.0294-0.04250.8315-0.07150.3433-0.0171-0.05440.05450.10560.0222-0.01-0.0456-0.0115-0.0051-0.01330.01-0.0066-0.0333-0.007-0.051426.774943.376134.0042
20.5086-0.0031-0.07061.0805-0.04260.44260.03880.0448-0.0182-0.1569-0.0778-0.26410.0270.06760.039-0.0560.03340.0394-0.05880.0237-0.0443.071327.343120.5005
30.77080.21670.29771.1816-0.41660.14450.0784-0.01280.0704-0.0830.0043-0.1398-0.03530.0417-0.08260.00290.0076-0.0091-0.00780.0172-0.033531.437631.892727.2383
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A2 - 341
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }B2 - 341

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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