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万見
- PDB-6tiu: DROSOPHILA GTP-TUBULIN Y222F MUTANT -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6tiu
タイトルDROSOPHILA GTP-TUBULIN Y222F MUTANT
要素
  • Stathmin-4
  • Tubulin alpha-1 chain
  • Tubulin beta-1 chain
キーワードCELL CYCLE / MICROTUBULE / MICROTUBULE DYNAMICS / MICROTULE NUCLEATION
機能・相同性
機能・相同性情報


HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / COPI-mediated anterograde transport / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / Kinesins / astral microtubule / Neutrophil degranulation / lysosome localization / microtubule depolymerization / regulation of microtubule polymerization or depolymerization ...HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / COPI-mediated anterograde transport / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / Kinesins / astral microtubule / Neutrophil degranulation / lysosome localization / microtubule depolymerization / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / tubulin binding / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / spindle / neuron projection development / mitotic cell cycle / growth cone / microtubule / hydrolase activity / neuron projection / GTPase activity / centrosome / GTP binding / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / nucleus / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Stathmin family / Stathmin, conserved site / Stathmin superfamily / Stathmin family / Stathmin family signature 1. / Stathmin family signature 2. / Stathmin-like (SLD) domain profile. / Alpha tubulin / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Beta tubulin, autoregulation binding site ...Stathmin family / Stathmin, conserved site / Stathmin superfamily / Stathmin family / Stathmin family signature 1. / Stathmin family signature 2. / Stathmin-like (SLD) domain profile. / Alpha tubulin / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Tubulin alpha-1 chain / Stathmin-4 / Tubulin beta-1 chain
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 3.571 Å
データ登録者Gigant, B.
引用ジャーナル: J.Cell Biol. / 年: 2021
タイトル: GTP-dependent formation of straight tubulin oligomers leads to microtubule nucleation.
著者: Ayukawa, R. / Iwata, S. / Imai, H. / Kamimura, S. / Hayashi, M. / Ngo, K.X. / Minoura, I. / Uchimura, S. / Makino, T. / Shirouzu, M. / Shigematsu, H. / Sekimoto, K. / Gigant, B. / Muto, E.
履歴
登録2019年11月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年1月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年2月17日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tubulin alpha-1 chain
B: Tubulin beta-1 chain
C: Tubulin alpha-1 chain
D: Tubulin beta-1 chain
E: Stathmin-4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)220,29919
ポリマ－217,1865
非ポリマー3,11314
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area21460 Å2
ΔGint-198 kcal/mol
Surface area63610 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.97, 126.35, 249.79
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 3種, 5分子 ACBDE

#1: タンパク質 Tubulin alpha-1 chain


分子量: 49989.266 Da / 分子数: 2 / 変異: K40R / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: alphaTub84B, tubA84B, CG1913 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P06603
#2: タンパク質 Tubulin beta-1 chain / Beta-1-tubulin


分子量: 50178.137 Da / 分子数: 2 / 変異: Y222F / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: betaTub56D, CG9277 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q24560
#3: タンパク質 Stathmin-4 / Stathmin-like protein B3 / RB3


分子量: 16851.133 Da / 分子数: 1 / 変異: S4A, C14A, F20W / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Stmn4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P63043

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非ポリマー , 4種, 14分子

#4: 化合物
ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#7: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.67 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: PEG1500, LISO4, PIPES BUFFER, PH 6.80

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 2 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年11月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.57→48 Å / Num. obs: 25304 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 11.7 % / CC1/2: 0.997 / Net I/σ(I): 4.15
反射 シェル解像度: 3.57→3.79 Å / Mean I/σ(I) obs: 0.92 / Num. unique obs: 3723 / CC1/2: 0.565

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.3 (3-OCT-2019)精密化
XDSdata processing
BUSTER位相決定
XDSデータスケーリング
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 3RYC

3ryc


解像度: 3.571→48 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.872 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.862 / 交差検証法: THROUGHOUT / SU Rfree Blow DPI: 0.655
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2441 1266 -RANDOM
Rwork0.2208 ---
obs0.222 25301 98.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 110.93 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--7.9699 Å20 Å20 Å2
2--1.0433 Å20 Å2
3---6.9265 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.6 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.571→48 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14483 0 185 0 14668
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.00814975HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.9820317HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d5202SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes2630HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it14789HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion1946SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact11012SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.81
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion19.14
LS精密化 シェル解像度: 3.571→3.611 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.4218 26 -
Rwork0.3678 --
obs--60.12 %
精密化 TLS

T11: 1.5199 Å2 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.9379-1.0616-0.37972.33970.27511.4518-0.0074-0.02230.1183-0.0223-0.1164-0.08680.1183-0.08680.12380.01290.0140.1933-0.05010.01029.043431.531374.4158
21.4664-1.295-0.09372.36290.28491.37520.1285-0.15280.1097-0.1528-0.09360.14130.10970.1413-0.0349-0.01070.01740.1577-0.00190.07340.241770.221990.6225
30.503-0.85870.31091.63970.27480.95810.04090.0180.08890.0180.03590.18730.08890.1873-0.0768-0.0053-0.04530.1104-0.06580.0993-14.9212108.672102.134
41.41-0.46720.22611.29930.29931.43630.11680.1585-0.22280.1585-0.09280.1365-0.22280.1365-0.0239-0.02660.00010.1875-0.04290.0986-35.5213142.59115.648
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|1 - A|438 E|4 - E|64 }
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|1 - B|432 E|65 - E|89 }
3X-RAY DIFFRACTION3{ C|1 - C|439 E|90 - E|115 }
4X-RAY DIFFRACTION4{ D|1 - D|431 E|116 - E|143 }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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