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- PDB-6tes: Crystal Structure of full-length Human Lysyl Hydroxylase LH3 - Co... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6tes
タイトルCrystal Structure of full-length Human Lysyl Hydroxylase LH3 - Cocrystal with Fe2+, Mn2+, UDP-Glucuronic Acid
要素Procollagen-lysine,2-oxoglutarate 5-dioxygenase 3
キーワードTRANSFERASE / Collagen / lysyl hydroxylase / hydroxylysine / galactosyltransferase / glucosyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


procollagen glucosyltransferase / procollagen glucosyltransferase activity / : / protein O-linked glycosylation via galactose / procollagen-lysine 5-dioxygenase / procollagen-lysine 5-dioxygenase activity / procollagen galactosyltransferase / procollagen galactosyltransferase activity / basement membrane assembly / collagen biosynthetic process ...procollagen glucosyltransferase / procollagen glucosyltransferase activity / : / protein O-linked glycosylation via galactose / procollagen-lysine 5-dioxygenase / procollagen-lysine 5-dioxygenase activity / procollagen galactosyltransferase / procollagen galactosyltransferase activity / basement membrane assembly / collagen biosynthetic process / epidermis morphogenesis / Collagen biosynthesis and modifying enzymes / endothelial cell morphogenesis / L-ascorbic acid binding / collagen fibril organization / neural tube development / small molecule binding / lung morphogenesis / rough endoplasmic reticulum / trans-Golgi network / vasodilation / intracellular protein localization / extracellular matrix / in utero embryonic development / iron ion binding / endoplasmic reticulum lumen / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / : / extracellular exosome / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Procollagen-lysine 5-dioxygenase, conserved site / Lysyl hydroxylase signature. / : / PLOD GT domain / : / Prolyl 4-hydroxylase, alpha subunit / Prolyl 4-hydroxylase alpha subunit homologues. / q2cbj1_9rhob like domain / Isopenicillin N synthase-like, Fe(2+) 2OG dioxygenase domain / 2OG-Fe(II) oxygenase superfamily ...Procollagen-lysine 5-dioxygenase, conserved site / Lysyl hydroxylase signature. / : / PLOD GT domain / : / Prolyl 4-hydroxylase, alpha subunit / Prolyl 4-hydroxylase alpha subunit homologues. / q2cbj1_9rhob like domain / Isopenicillin N synthase-like, Fe(2+) 2OG dioxygenase domain / 2OG-Fe(II) oxygenase superfamily / Oxoglutarate/iron-dependent dioxygenase / Fe(2+) 2-oxoglutarate dioxygenase domain profile. / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-OXOGLUTARIC ACID / : / : / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE-GLUCURONIC ACID / Multifunctional procollagen lysine hydroxylase and glycosyltransferase LH3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Chiapparino, A. / De Giorgi, F. / Scietti, L. / Faravelli, S. / Roscioli, T. / Forneris, F.
資金援助 イタリア, 4件
組織認可番号国
European CommissionMSCA-IF 745934 - COTETHERS
Italian Association for Cancer Research20075 イタリア
Other privateThe Giovanni Armenise-Harvard Foundation CDA 2013 イタリア
Italian Ministry of EducationDipartimenti di Eccellenza Program 2018-2022 イタリア
引用ジャーナル: Int J Mol Sci / 年: 2023
タイトル: Identification of Regulatory Molecular 'Hot Spots' for LH/PLOD Collagen Glycosyltransferase Activity
著者: Mattoteia, D. / Chiapparino, A. / Fumagalli, M. / De Marco, M. / De Giorgi, F. / Negro, L. / Pinnola, A. / Faravelli, S. / Roscioli, T. / Scietti, L. / Forneris, F.
履歴
登録2019年11月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年5月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年7月19日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年2月7日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 2.02025年10月1日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / pdbx_entry_details ...atom_site / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_special_symmetry / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_symm_contact / struct_conn
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.occupancy / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num / _pdbx_struct_special_symmetry.auth_seq_id / _pdbx_validate_symm_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_symm_contact.auth_seq_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Procollagen-lysine,2-oxoglutarate 5-dioxygenase 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,44710
ポリマ－82,7841
非ポリマー1,6639
水7,981443
1
A: Procollagen-lysine,2-oxoglutarate 5-dioxygenase 3
ヘテロ分子

A: Procollagen-lysine,2-oxoglutarate 5-dioxygenase 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)168,89420
ポリマ－165,5692
非ポリマー3,32618
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_557x,-y,-z+21
Buried area6980 Å2
ΔGint-47 kcal/mol
Surface area59310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)98.202, 100.505, 224.745
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Space group name HallC2c2
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y,-z+1/2
#4: -x,-y,z+1/2
#5: x+1/2,y+1/2,z
#6: x+1/2,-y+1/2,-z
#7: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#8: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1238-

HOH

21A-1325-

HOH

31A-1503-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Procollagen-lysine,2-oxoglutarate 5-dioxygenase 3 / Lysyl hydroxylase 3 / LH3


分子量: 82784.406 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: First Ser residue and last three Ala residues were introduced by molecular cloning
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PLOD3 / 細胞株 (発現宿主): HEK293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: O60568, procollagen-lysine 5-dioxygenase, procollagen galactosyltransferase, procollagen glucosyltransferase

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糖 , 2種, 2分子

#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#7: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 6種, 450分子

#3: 化合物 ChemComp-AKG / 2-OXOGLUTARIC ACID


分子量: 146.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H6O5 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-FE2 / FE (II) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 化合物 ChemComp-UGA / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE-GLUCURONIC ACID / UDP-GLUCURONIC ACID


分子量: 580.285 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C15H22N2O18P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#8: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: C2H6O2
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 443 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.37 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.8
詳細: 600 mM sodium formate, 12% PGA-LM, 100 mM HEPES/NaOH, 500 uM FeCl2, 500 uM MnCl2, 1 mM UDP-Glucuronic Acid
Temp details: cold room

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年11月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→49.1 Å / Num. obs: 56604 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 7.6 % / Biso Wilson estimate: 26.06 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.104 / Rpim(I) all: 0.06 / Net I/σ(I): 11.8
反射 シェル解像度: 2.2→2.26 Å / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 2.566 / Mean I/σ(I) obs: 0.5 / Num. unique obs: 4537 / CC1/2: 0.86 / Rpim(I) all: 1.554 / % possible all: 98.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.16_3549精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
STARANISOデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6FXK

6fxk


解像度: 2.2→49.1 Å / SU ML: 0.2624 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.4012
Rfactor反射数%反射
Rfree0.238 2154 5.09 %
Rwork0.1904 40193 -
obs0.1928 42347 74.68 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 37.84 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→49.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5715 0 100 446 6261
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00746013
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.93938177
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.053858
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061066
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.063536
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2-2.250.5024970.45511533X-RAY DIFFRACTION44.07
2.25-2.310.4649790.36081718X-RAY DIFFRACTION48.31
2.31-2.370.4152950.2891732X-RAY DIFFRACTION48.59
2.37-2.440.2563920.22491741X-RAY DIFFRACTION48.97
2.44-2.520.2713960.23131855X-RAY DIFFRACTION51.87
2.52-2.610.29511100.23352057X-RAY DIFFRACTION57.99
2.61-2.710.32021210.23912375X-RAY DIFFRACTION66.83
2.71-2.840.28561640.24172590X-RAY DIFFRACTION73.28
2.84-2.990.27731580.22372994X-RAY DIFFRACTION83.65
2.99-3.170.29251810.22153420X-RAY DIFFRACTION95.01
3.17-3.420.21991780.19133568X-RAY DIFFRACTION99.92
3.42-3.760.25392030.18223558X-RAY DIFFRACTION98.92
3.76-4.310.17332080.14093601X-RAY DIFFRACTION99.84
4.31-5.420.16381770.12333683X-RAY DIFFRACTION99.97
5.42-49.10.18391950.1663768X-RAY DIFFRACTION99.45
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.200081870380.5325299376160.4938812086841.25099160030.01002075728361.7047828641-0.06732162136360.2820313977730.00121879737934-0.2951940799740.0873026102563-0.0755749147913-0.290571191582-0.0108117788667-0.103166284310.3715800306240.04228030585850.08338462089890.197042649881-0.02107470446390.16769658250568.575259516431.6366755681146.71054781
20.9663166622760.1743417369120.2051553966321.02871081560.04158621239661.335658782670.04083919189050.197593474672-0.159599078982-0.1567741691320.106914712870.035796150297-0.00781960729684-0.307068330799-0.07189027780930.3392969444330.0608050634982-0.029546657840.185514058382-0.06375752862580.17295974991358.558295199821.5264466326149.376872114
31.06852077870.1726529464810.3362821787491.27617175899-0.4853970613170.6979945195860.157764428274-0.114360317786-0.02392876934330.147528351491-0.0898262173511-0.253149477923-0.14716640780.1261838850550.005042859309640.454149185247-0.0563072051575-0.08294164224580.202499026860.009350762774550.20754102432879.962054773238.9780235376189.770956841
41.028991157370.005949474277130.1629532895420.8786058577470.06890988075611.595966621270.0732768415349-0.0991517116307-0.07250987447970.0997051073724-0.0405903531197-0.01556893877490.029957457586-0.03113132348950.02245653456810.302974252629-0.00167854939006-0.04142446815280.08048084660450.03240313769090.16224673333470.582289214233.5418569458182.296454718
50.870771405566-0.2196426166390.9075401603141.72257515374-0.1826745964351.11709128781-0.0774224656677-0.241633492714-0.1504433925010.112641210551-0.04806717439370.0751718511512-0.3280816513110.2589750293410.03942721892080.473266126273-0.042993240675-0.03642867405270.3587953798890.1312824450030.20406504436578.457364579119.5835221661218.389860799
60.650226021794-0.378172712057-0.1601364169581.04844643846-0.432469849431.02818760026-0.0291461344326-0.172212332186-0.03724147596720.246247259027-0.0985589426816-0.128885664468-0.04267379291780.2737033815220.02300215429780.511319067348-0.0717554291172-0.06743329976860.4203621476410.1299697558870.19211349846781.175815602315.300338942223.257501083
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 33 through 115 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 116 through 277 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 278 through 353 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 354 through 536 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 537 through 619 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 620 through 738 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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