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- PDB-6t7g: Bacteroides salyersiae GH164 beta-mannosidase in complex with man... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6t7g | |||||||||
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Title | Bacteroides salyersiae GH164 beta-mannosidase in complex with mannoimidazole | |||||||||
![]() | Glyco_hydro_42M domain-containing protein | |||||||||
![]() | HYDROLASE / Beta-mannosidase Glycoside Hydrolase | |||||||||
Function / homology | Glycoside hydrolase, family 42 / Beta-galactosidase trimerisation / Beta-galactosidase trimerisation domain / beta-galactosidase activity / Class I glutamine amidotransferase-like / Glycoside hydrolase superfamily / carbohydrate metabolic process / Chem-MVL / Beta-galactosidase trimerisation domain-containing protein![]() | |||||||||
Biological species | ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Armstrong, Z. / Davies, G. | |||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Structure and function ofBs164 beta-mannosidase fromBacteroides salyersiaethe founding member of glycoside hydrolase family GH164. Authors: Armstrong, Z. / Davies, G.J. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 1.4 MB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | Display | ![]() | |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 6t5oSC ![]() 6t6gC ![]() 6t75C S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homology ![]() |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 76676.672 Da / Num. of mol.: 6 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Gene: HMPREF1071_03408 / Production host: ![]() ![]() #2: Chemical | ChemComp-EDO / #3: Chemical | ChemComp-MVL / ( #4: Chemical | ChemComp-CL / #5: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | Y | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.57 Å3/Da / Density % sol: 52.13 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / Details: ammonium tartrate, PEG 3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS EIGER2 X 16M / Detector: PIXEL / Date: Jul 28, 2019 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97623 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.8→168.66 Å / Num. obs: 424506 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 2 % / CC1/2: 0.998 / Net I/σ(I): 6.9 |
Reflection shell | Resolution: 1.8→1.83 Å / Num. unique obs: 21158 / CC1/2: 0.666 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 6t5o Resolution: 1.8→168.66 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.949 / Cross valid method: FREE R-VALUE / ESU R: 0.133 / ESU R Free: 0.122 Details: Hydrogens have been added in their riding positions
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 39.475 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.8→168.66 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20
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