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- PDB-6t5m: Crystal structure of 2-methylisocitrate lyase (PrpB) from Pseudom... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6t5m
タイトルCrystal structure of 2-methylisocitrate lyase (PrpB) from Pseudomonas aeruginosa in complex with Mg(II)-pyruvate.
要素2-methylisocitrate lyase
キーワードLYASE (リアーゼ) / 2-methlyisocitrate lyase / PrpB / Propionate metabolism
機能・相同性
機能・相同性情報


メチルイソクエン酸リアーゼ / propionate catabolic process, 2-methylcitrate cycle / methylisocitrate lyase activity / magnesium ion binding
類似検索 - 分子機能
2-methylisocitrate lyase / Phosphoenolpyruvate phosphomutase / Isocitrate lyase/phosphorylmutase, conserved site / Isocitrate lyase signature. / ICL/PEPM domain / Pyruvate kinase-like domain superfamily / Pyruvate/Phosphoenolpyruvate kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ピルビン酸 / 2-methylisocitrate lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.76 Å
データ登録者Wijaya, A.J. / Brear, P. / Dolan, S.K. / Welch, M.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
Biotechnology and Biological Sciences Research CouncilBB/M019411/1 英国
Biotechnology and Biological Sciences Research CouncilBB/R005435/1 英国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of 2-methylisocitrate lyase (PrpB) from Pseudomonas aeruginosa in complex with Mg(II)-pyruvate.
著者: Wijaya, A.J. / Brear, P. / Dolan, S.K. / Welch, M.
履歴
登録2019年10月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年9月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id
改定 2.12024年1月24日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: 2-methylisocitrate lyase
A: 2-methylisocitrate lyase
D: 2-methylisocitrate lyase
B: 2-methylisocitrate lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)129,14412
ポリマ－128,6954
非ポリマー4498
水8,737485
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: equilibrium centrifugation
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area20760 Å2
ΔGint-99 kcal/mol
Surface area37410 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)153.490, 59.400, 147.650
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 120.300, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11D-503-

HOH

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要素

#1: タンパク質
2-methylisocitrate lyase / MICL / (2R / 3S)-2-methylisocitrate lyase


分子量: 32173.752 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa (strain ATCC 15692 / DSM 22644 / CIP 104116 / JCM 14847 / LMG 12228 / 1C / PRS 101 / PAO1) (緑膿菌)
株: ATCC 15692 / DSM 22644 / CIP 104116 / JCM 14847 / LMG 12228 / 1C / PRS 101 / PAO1
遺伝子: prpB, PA0796 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: Q9I5E2, メチルイソクエン酸リアーゼ
#2: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-PYR / PYRUVIC ACID / ピルビン酸 / ピルビン酸


分子量: 88.062 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H4O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 485 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.52 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: PrpB 13-15 mg/ml with 5 mM DTT 0.1 M TRIS 8.5 pH (Buffer) 20-30 %w/v PEG4K (Precipitant) 0.1-0.25 M LiSO4 (Salt)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.9686 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年6月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9686 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.76→63.74 Å / Num. obs: 97480 / % possible obs: 85.7 % / 冗長度: 2.4 % / Biso Wilson estimate: 27.84 Å2 / CC1/2: 0.983 / Rmerge(I) obs: 0.095 / Rpim(I) all: 0.069 / Rrim(I) all: 0.118 / Net I/σ(I): 8.5 / Num. measured all: 234810 / Scaling rejects: 58
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
1.76-1.812.10.7881.174370.4540.6111.00388.6
7.87-63.742.30.06610030.9650.050.08373.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.12_2829精密化
Aimless0.7.4データスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
xia2データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6T4V

6t4v


解像度: 1.76→42.493 Å / SU ML: 0.28 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.09
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2268 4805 4.93 %
Rwork0.211 --
obs0.2118 97414 85.37 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 101.06 Å2 / Biso mean: 32.4167 Å2 / Biso min: 13.07 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.76→42.493 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8346 0 28 490 8864
Biso mean--32.57 30.82 -
残基数----1105
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0158559
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.81111611
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0931377
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.011528
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.3823095
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.76-1.780.40161700.3904313187
1.78-1.8010.37671640.3627319189
1.801-1.82290.3541510.3332320289
1.8229-1.8460.32261820.3364319589
1.846-1.87030.33511590.3273322689
1.8703-1.89590.50991490.4369317088
1.8959-1.9230.47411810.4176315688
1.923-1.95170.35471570.3333310988
1.9517-1.98220.28971990.2631313488
1.9822-2.01470.26661730.2339313687
2.0147-2.04940.26171620.2269312887
2.0494-2.08670.26461460.2359307385
2.0867-2.12680.24371620.2284316787
2.1268-2.17020.24511490.2238309987
2.1702-2.21740.27711370.253315686
2.2174-2.2690.34351620.3261302784
2.269-2.32570.28011830.2354304586
2.3257-2.38860.22421520.1956314086
2.3886-2.45890.24041430.1962308685
2.4589-2.53830.21661700.1902300684
2.5383-2.6290.20051480.1931311785
2.629-2.73420.22881800.1998308485
2.7342-2.85860.22581630.198302185
2.8586-3.00930.22331410.2036305884
3.0093-3.19780.22881470.2099302783
3.1978-3.44460.22661630.196298982
3.4446-3.7910.17951570.1873295682
3.791-4.33910.15241480.1595294080
4.3391-5.4650.16191590.1431293980
5.465-42.4930.15921480.175290177

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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