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- PDB-6sz5: Human calmodulin bound to a peptide of human NADPH oxidase 5 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6sz5
タイトルHuman calmodulin bound to a peptide of human NADPH oxidase 5
要素
  • Calmodulin-2
  • NADPH oxidase 5
キーワードOXIDOREDUCTASE / NOX5 / calmodulin
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of fusion of sperm to egg plasma membrane / superoxide-generating NADPH oxidase activity / 酸化還元酵素; 酸素が電子受容体 / superoxide-generating NAD(P)H oxidase activity / negative regulation of calcium ion transmembrane transporter activity / cytoskeleton-dependent cytokinesis / NADPH oxidase complex / proton channel activity / superoxide anion generation / endothelial cell proliferation ...regulation of fusion of sperm to egg plasma membrane / superoxide-generating NADPH oxidase activity / 酸化還元酵素; 酸素が電子受容体 / superoxide-generating NAD(P)H oxidase activity / negative regulation of calcium ion transmembrane transporter activity / cytoskeleton-dependent cytokinesis / NADPH oxidase complex / proton channel activity / superoxide anion generation / endothelial cell proliferation / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Detoxification of Reactive Oxygen Species / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / protein phosphatase activator activity / : / adenylate cyclase binding / catalytic complex / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / calcium channel inhibitor activity / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / : / titin binding / regulation of calcium-mediated signaling / positive regulation of protein autophosphorylation / voltage-gated potassium channel complex / sperm midpiece / calcium channel complex / substantia nigra development / adenylate cyclase activator activity / regulation of heart rate / sarcomere / proton transmembrane transport / protein serine/threonine kinase activator activity / regulation of cytokinesis / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / positive regulation of cytokine production / spindle microtubule / response to calcium ion / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / G2/M transition of mitotic cell cycle / defense response / spindle pole / calcium-dependent protein binding / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / myelin sheath / NADP binding / flavin adenine dinucleotide binding / angiogenesis / vesicle / transmembrane transporter binding / G protein-coupled receptor signaling pathway / centrosome / calcium ion binding / endoplasmic reticulum membrane / heme binding / protein kinase binding / apoptotic process / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / membrane / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Ferric reductase, NAD binding domain / Ferric reductase NAD binding domain / FAD-binding 8 / FAD-binding domain / Ferric reductase transmembrane component-like domain / Ferric reductase like transmembrane component / EF-hand domain / EF hand / : ...: / Ferric reductase, NAD binding domain / Ferric reductase NAD binding domain / FAD-binding 8 / FAD-binding domain / Ferric reductase transmembrane component-like domain / Ferric reductase like transmembrane component / EF-hand domain / EF hand / : / FAD-binding domain, ferredoxin reductase-type / Ferredoxin-NADP reductase (FNR), nucleotide-binding domain / Ferredoxin reductase-type FAD binding domain profile. / Riboflavin synthase-like beta-barrel / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-2 / NADPH oxidase 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.23 Å
データ登録者Millana, E. / Mattevi, A.
資金援助 イタリア, 1件
組織認可番号国
Italian Association for Cancer ResearchIG19808 イタリア
引用ジャーナル: Febs J. / 年: 2020
タイトル: On the mechanism of calcium-dependent activation of NADPH oxidase 5 (NOX5).
著者: Millana Fananas, E. / Todesca, S. / Sicorello, A. / Masino, L. / Pompach, P. / Magnani, F. / Pastore, A. / Mattevi, A.
履歴
登録2019年10月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年7月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calmodulin-2
B: NADPH oxidase 5
C: NADPH oxidase 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)181,2517
ポリマ－181,0913
非ポリマー1604
水57632
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2330 Å2
ΔGint-72 kcal/mol
Surface area10260 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)24.759, 60.840, 102.444
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Calmodulin-2


分子量: 16852.545 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CALM2, CAM2, CAMB / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: P0DP24
#2: タンパク質 NADPH oxidase 5


分子量: 82118.992 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: Q96PH1, 酸化還元酵素; 酸素が電子受容体
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 32 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 30 mM Tris-HCl at pH 7.4, 2.5 mM CaCl2 and 2.5% (v/v) glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID30B / 波長: 1.07227 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年3月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.07227 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.23→39.21 Å / Num. obs: 8098 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6 % / CC1/2: 0.992 / Rmerge(I) obs: 0.201 / Rpim(I) all: 0.088 / Rrim(I) all: 0.22 / Net I/σ(I): 6.5
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.23-2.316.31.46947387540.5290.6281.61.1100
8.64-39.185.10.0639091770.9950.030.0719.599.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
Aimless0.6.3データスケーリング
REFMAC5.8.0230精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5k8q

5k8q


解像度: 2.23→39.21 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.89 / SU B: 11.204 / SU ML: 0.268 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.391 / ESU R Free: 0.281
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2937 403 5 %RANDOM
Rwork0.219 ---
obs0.2227 7653 99.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 100.03 Å2 / Biso mean: 40.282 Å2 / Biso min: 15.24 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.8 Å2-0 Å2-0 Å2
2--0.34 Å2-0 Å2
3---0.45 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.23→39.21 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1311 0 4 32 1347
Biso mean--35.98 37.83 -
残基数----165
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0141345
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0181191
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4171.6581807
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9281.6542801
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8185166
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.40724.63482
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.65615253
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.503157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0670.2176
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021525
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02243
LS精密化 シェル解像度: 2.23→2.288 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.371 43 -
Rwork0.308 532 -
all-575 -
obs--99.83 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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