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Yorodumi- PDB-6sld: Structure of the Phosphatidylcholine Binding Mutant of Yeast Sec1... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6sld | |||||||||||||||
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Title | Structure of the Phosphatidylcholine Binding Mutant of Yeast Sec14 Homolog Sfh1 (S175I,T177I) in Complex with Phosphatidylinositol | |||||||||||||||
Components | CRAL-TRIO domain-containing protein YKL091C | |||||||||||||||
Keywords | LIPID TRANSPORT / Sec14 / Sfh1 / Phosphatidylcholine / Phosphatidylinositol | |||||||||||||||
Function / homology | Function and homology information | |||||||||||||||
Biological species | Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) | |||||||||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 1.4 Å | |||||||||||||||
Authors | Berger, J. / Fitz, M. / Johnen, P. / Shanmugaratnam, S. / Hocker, B. / Stiel, A.C. / Schaaf, G. | |||||||||||||||
Funding support | Germany, 4items
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Citation | Journal: To Be Published Title: Structure of the Phosphatidylcholine Binding Mutant of Yeast Sec14 Homolog Sfh1 (S175I,T177I) in Complex with Phosphatidylinositol Authors: Berger, J. / Fitz, M. / Johnen, P. / Shanmugaratnam, S. / Hocker, B. / Stiel, A.C. / Schaaf, G. | |||||||||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6sld.cif.gz | 208.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6sld.ent.gz | 166.4 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6sld.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 6sld_validation.pdf.gz | 629.3 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 6sld_full_validation.pdf.gz | 629.8 KB | Display | |
Data in XML | 6sld_validation.xml.gz | 16.9 KB | Display | |
Data in CIF | 6sld_validation.cif.gz | 26.5 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/sl/6sld ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/sl/6sld | HTTPS FTP |
-Related structure data
Similar structure data |
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-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 35825.082 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: S175I,T177I Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (yeast) Strain: ATCC 204508 / S288c / Gene: YKL091C / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE)-RIL / References: UniProt: P33324 |
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#2: Chemical | ChemComp-B7N / ( |
#3: Water | ChemComp-HOH / |
Has ligand of interest | Y |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.15 Å3/Da / Density % sol: 42.76 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 5.8 Details: 40% (w/v) PEG3350, 10% Glycerol (w/v), 100mM Kaliumphosphate 100mM Ammoniumacetat |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SLS / Beamline: X10SA / Wavelength: 1.00005 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Apr 27, 2015 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: DOUBLE-CRYSTAL SI / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.00005 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.396→45.095 Å / Num. obs: 61867 / % possible obs: 99.7 % / Redundancy: 12.746 % / Biso Wilson estimate: 14.08 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.092 / Rrim(I) all: 0.095 / Χ2: 1.044 / Net I/σ(I): 17.47 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement | |||||||||
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Phasing MR |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.4→45.095 Å / SU ML: 0.13 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / Phase error: 15.97
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 83.73 Å2 / Biso mean: 18.7986 Å2 / Biso min: 6.92 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.4→45.095 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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