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- PDB-6sgm: Crystal structure of monooxygenase RutA complexed with 4-Thiouracil. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6sgm
タイトルCrystal structure of monooxygenase RutA complexed with 4-Thiouracil.
要素Pyrimidine monooxygenase RutA
キーワードFLAVOPROTEIN / monooxygenase / RutA / FMN / flavin-N5-oxide / bioengineering
機能・相同性
機能・相同性情報


pyrimidine oxygenase / uracil oxygenase activity / alkanesulfonate monooxygenase activity / thymine catabolic process / alkanesulfonate catabolic process / pyrimidine nucleobase catabolic process / uracil catabolic process / nitrogen utilization / monooxygenase activity
類似検索 - 分子機能
Pyrimidine monooxygenase RutA / : / Luciferase-like domain / Luciferase-like monooxygenase / Luciferase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN MONONUCLEOTIDE / 4-Thiouracil / Pyrimidine monooxygenase RutA
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Saleem-Batcha, R. / Matthews, A. / Teufel, R.
資金援助 ドイツ, 2件
組織認可番号国
German Research FoundationTE 931/2-1 ドイツ
German Research Foundation235777276/GRK1976 ドイツ
引用ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2020
タイトル: Aminoperoxide adducts expand the catalytic repertoire of flavin monooxygenases.
著者: Matthews, A. / Saleem-Batcha, R. / Sanders, J.N. / Stull, F. / Houk, K.N. / Teufel, R.
履歴
登録2019年8月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年2月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年5月6日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
AAA: Pyrimidine monooxygenase RutA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,5653
ポリマ－39,9801
非ポリマー5842
水1,78399
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area900 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area13400 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)87.567, 87.567, 95.999
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Pyrimidine monooxygenase RutA


分子量: 39980.137 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: rutA, ycdM, b1012, JW0997 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P75898, pyrimidine oxygenase
#2: 化合物 ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE / FMN


分子量: 456.344 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N4O9P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-LDB / 4-Thiouracil / 4-sulfanylidene-1~{H}-pyrimidin-2-one / 4-チオウラシル


分子量: 128.152 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H4N2OS / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 99 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.72 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 100 mM Bis-Tris pH 6.5, 1900 mM ammonium sulphate, 2-5% MPD (v/v),1 mM FMN, 1 mM 4-Thiouracil

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年11月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→48 Å / Num. obs: 29258 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 19.8 % / CC1/2: 0.99 / Net I/σ(I): 22.1
反射 シェル解像度: 2→2.11 Å / Num. unique obs: 4194 / CC1/2: 0.953

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0253精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5WAN

5wan


解像度: 2→43.822 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.938 / SU B: 3.696 / SU ML: 0.105 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.153 / ESU R Free: 0.156 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2454 1386 4.742 %
Rwork0.2027 --
all0.205 --
obs-29228 99.99 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 42.855 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.144 Å20.072 Å20 Å2
2--0.144 Å20 Å2
3----0.466 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→43.822 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2587 0 39 99 2725
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0122694
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6981.6533658
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7395332
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.21522.09134
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.92815415
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.41515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1260.2347
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.022082
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2140.21250
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3170.21876
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1210.2129
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.1960.235
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.0760.25
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2-2.0520.289730.2222052100
2.052-2.1080.2771070.2121959100
2.108-2.1690.26780.1971959100
2.169-2.2360.2551020.1981853100
2.236-2.3090.285950.2191821100
2.309-2.390.301870.2231742100
2.39-2.480.272730.2111713100
2.48-2.5810.304890.2241624100
2.581-2.6960.275760.2151594100
2.696-2.8280.258890.2021487100
2.828-2.980.258610.2071449100
2.98-3.1610.289800.2171351100
3.161-3.3790.226590.2051284100
3.379-3.6490.262620.2031209100
3.649-3.9960.237780.1881088100
3.996-4.4660.191540.1711005100
4.466-5.1540.181250.168921100
5.154-6.3050.208370.217757100
6.305-8.8860.297350.231616100
8.8860.186260.21435899.2248

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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