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- PDB-6saf: The Fk1 domain of FKBP51 in complex with (S)-(R)-3-(3,4-dimethoxy... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6saf
タイトルThe Fk1 domain of FKBP51 in complex with (S)-(R)-3-(3,4-dimethoxyphenyl)-1-(3-(2-morpholinoethoxy)phenyl)propyl 1-((1R,4aR,8aR)-4-oxodecahydronaphthalene-1-carbonyl)piperidine-2-carboxylate
要素Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP5
キーワードCHAPERONE / Fk-506 binding domain / Hsp90 cochaperone / immunophiline / peptidyl-prolyl isomerase / ligand selectivity
機能・相同性
機能・相同性情報


FK506 binding / MECP2 regulates neuronal receptors and channels / chaperone-mediated protein folding / heat shock protein binding / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / ESR-mediated signaling / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / response to bacterium / protein folding ...FK506 binding / MECP2 regulates neuronal receptors and channels / chaperone-mediated protein folding / heat shock protein binding / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / ESR-mediated signaling / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / response to bacterium / protein folding / protein-macromolecule adaptor activity / extracellular exosome / nucleoplasm / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Chitinase A; domain 3 - #40 / Tetratricopeptide repeat / Chitinase A; domain 3 / Tetratricopeptide repeat / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / TPR repeat region circular profile. ...: / Chitinase A; domain 3 - #40 / Tetratricopeptide repeat / Chitinase A; domain 3 / Tetratricopeptide repeat / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-L2Q / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Feng, X. / Sippel, C. / Knaup, F. / Bracher, A. / Staibano, S. / Romano, M.F. / Hausch, F.
引用
ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2020
タイトル: A Novel Decalin-Based Bicyclic Scaffold for FKBP51-Selective Ligands.
著者: Feng, X. / Sippel, C. / Knaup, F.H. / Bracher, A. / Staibano, S. / Romano, M.F. / Hausch, F.
#1: ジャーナル: Acta Cryst. Sect. D / 年: 2011
タイトル: Structural characterization of the PPIase domain of FKBP51, a cochaperone of human Hsp90
著者: Bracher, A. / Kozany, C. / Thost, A.K. / Hausch, F.
履歴
登録2019年7月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年12月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月22日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,7172
ポリマ－14,0261
非ポリマー6911
水1,20767
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area6980 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.555, 50.334, 62.776
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP5 / PPIase FKBP5 / 51 kDa FK506-binding protein / FKBP-51 / 54 kDa progesterone receptor-associated ...PPIase FKBP5 / 51 kDa FK506-binding protein / FKBP-51 / 54 kDa progesterone receptor-associated immunophilin / Androgen-regulated protein 6 / FF1 antigen / FK506-binding protein 5 / FKBP-5 / FKBP54 / p54 / HSP90-binding immunophilin / Rotamase


分子量: 14026.077 Da / 分子数: 1 / 断片: Fk1 domain
変異: additional N-terminal sequence GAP, cloning artefact, mutation A19T
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FKBP5, AIG6, FKBP51 / プラスミド: pProEx-HtB / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): codon+ RIL / 参照: UniProt: Q13451, peptidylprolyl isomerase
#2: 化合物 ChemComp-L2Q / [(1~{R})-3-(3,4-dimethoxyphenyl)-1-[3-(2-morpholin-4-ylethoxy)phenyl]propyl] (2~{S})-1-[[(1~{R},4~{a}~{R},8~{a}~{R})-4-oxidanylidene-2,3,4~{a},5,6,7,8,8~{a}-octahydro-1~{H}-naphthalen-1-yl]carbonyl]piperidine-2-carboxylate


分子量: 690.865 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C40H54N2O8 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 67 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.68 % / Mosaicity: 0.11 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 28 % PEG-3350, 0.2 M NH4-acetate and 0.1 M HEPES-NaOH pH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.97857 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年2月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97857 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→39.27 Å / Num. all: 8890 / Num. obs: 8890 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 34 Å2 / Rpim(I) all: 0.031 / Rrim(I) all: 0.072 / Rsym value: 0.065 / Net I/av σ(I): 7.7 / Net I/σ(I): 13.3 / Num. measured all: 47289
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique obsRpim(I) allRrim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
2.05-2.165.40.5971.3679412530.2780.660.5972.599.6
2.16-2.295.10.4221.8615612120.2040.470.4223.499.6
2.29-2.455.60.2822.7633611260.1290.3110.2825.299.6
2.45-2.655.50.1814.1586710580.0840.20.1817.699.8
2.65-2.95.30.119651749760.0570.1330.11910.999.6
2.9-3.245.40.0769.248768980.0350.0840.07616.699.9
3.24-3.745.40.0512.742817910.0230.0560.0525.2100
3.74-4.584.90.03715.834476970.0180.0410.03731.599.8
4.58-6.485.30.03515.928975480.0170.0390.03533.9100
6.48-50.3344.40.0361214613310.0190.0410.03634.198.8

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation39.27 Å3 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSVERSION January 10, 2014データ削減
SCALA3.3.20データスケーリング
MOLREP11.0.05位相決定
REFMAC5.8.0155精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdbid 3O5Q

3o5q


解像度: 2.05→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.926 / SU B: 15.757 / SU ML: 0.177 / SU R Cruickshank DPI: 0.2068 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.207 / ESU R Free: 0.206
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2731 423 4.8 %RANDOM
Rwork0.1903 ---
obs0.194 8428 99.52 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 98.46 Å2 / Biso mean: 48.131 Å2 / Biso min: 24.74 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.96 Å2-0 Å20 Å2
2---2.68 Å20 Å2
3----1.27 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.05→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数979 0 50 67 1096
Biso mean--50.24 58.28 -
残基数----128
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.021054
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0080.021023
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8572.0251417
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.453.0222383
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.5715127
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.424.87239
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.37215182
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.008153
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0880.2150
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0211141
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02214
LS精密化 シェル解像度: 2.05→2.103 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.308 33 -
Rwork0.335 597 -
all-630 -
obs--99.21 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 5.3908 Å / Origin y: 2.1914 Å / Origin z: 18.7297 Å
111213212223313233
T0.0421 Å2-0.0175 Å2-0.0005 Å2-0.038 Å2-0.007 Å2--0.013 Å2
L3.951 °2-1.1536 °20.8689 °2-7.0216 °2-0.1054 °2--4.1659 °2
S-0.0875 Å °-0.1918 Å °-0.0246 Å °0.1359 Å °0.1346 Å °-0.2759 Å °0.0803 Å °0.1296 Å °-0.0471 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A13 - 140
2X-RAY DIFFRACTION1A201
3X-RAY DIFFRACTION1A301 - 367

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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