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万見
- PDB-6rx1: Crystal structure of human syncytin 1 in post-fusion conformation -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6rx1
タイトルCrystal structure of human syncytin 1 in post-fusion conformation
要素Syncytin-1
キーワードMEMBRANE PROTEIN / HUMAN PLACENTAL PROTEIN / MEMBRANE FUSION / ENDOGENOUS RETROVIRUS / HERV-W / SYNCYTIN
機能・相同性
機能・相同性情報


syncytium formation by plasma membrane fusion / syncytium formation / myoblast fusion / anatomical structure morphogenesis / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
ENV polyprotein (coat polyprotein) / TLV/ENV coat polyprotein / Helix Hairpins - #210 / Helix Hairpins / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Ruigrok, K. / Backovic, M. / Vaney, M.C. / Rey, F.A.
資金援助 フランス, 1件
組織認可番号国
European Research Council340371 フランス
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2019
タイトル: X-ray Structures of the Post-fusion 6-Helix Bundle of the Human Syncytins and their Functional Implications.
著者: Ruigrok, K. / Vaney, M.C. / Buchrieser, J. / Baquero, E. / Hellert, J. / Baron, B. / England, P. / Schwartz, O. / Rey, F.A. / Backovic, M.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2005
タイトル: Crystal structure of a pivotal domain of human syncytin-2, a 40 million years old endogenous retrovirus fusogenic envelope gene captured by primates.
著者: Renard, M. / Varela, P.F. / Letzelter, C. / Duquerroy, S. / Rey, F.A. / Heidmann, T.
履歴
登録2019年6月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年11月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月25日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Syncytin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,7423
ポリマ－12,6141
非ポリマー1282
水1,26170
1
A: Syncytin-1
ヘテロ分子

A: Syncytin-1
ヘテロ分子

A: Syncytin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,2259
ポリマ－37,8423
非ポリマー3836
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-y,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_455-x+y-1,-x,z1
Buried area9760 Å2
ΔGint-94 kcal/mol
Surface area13460 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.416, 50.416, 260.199
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-502-

CL

21A-603-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Syncytin-1 / Endogenous retrovirus group W member 1 / Env-W / Envelope polyprotein gPr73 / Enverin / HERV-7q ...Endogenous retrovirus group W member 1 / Env-W / Envelope polyprotein gPr73 / Enverin / HERV-7q Envelope protein / HERV-W envelope protein / HERV-W_7q21.2 provirus ancestral Env polyprotein / Syncytin


分子量: 12614.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The following sequence MHHHHHHENLYFQS at the N-terminal of the protein sequence is from an expression tag with the 1st residue MET as the initiating methionine. The 3 first residues 'TST' ...詳細: The following sequence MHHHHHHENLYFQS at the N-terminal of the protein sequence is from an expression tag with the 1st residue MET as the initiating methionine. The 3 first residues 'TST' from the protein sequence are disordered in density.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ERVW-1, ERVWE1 / プラスミド: PET28a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9UQF0
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 70 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.16 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 0.1 M HEPES pH 7.5, 30% v/v 2-propanol, 0.2 M MgCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 2 / 波長: 1.070638 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年12月17日
放射モノクロメーター: cryogenically cooled channel cut crystal monochromator, a convex prefocussing mirror and a KirkpatrickBaez pair of focussing mirrors
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.070638 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→43.1 Å / Num. obs: 7752 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 5.8 % / Biso Wilson estimate: 30 Å2 / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Rpim(I) all: 0.08 / Rrim(I) all: 0.15 / Net I/σ(I): 7
反射 シェル解像度: 2.1→2.16 Å / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 1.25 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / Num. unique obs: 622 / CC1/2: 0.47 / Rpim(I) all: 0.81 / Rrim(I) all: 1.5 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.3精密化
XDSv2016データ削減
Aimless0.5.28データスケーリング
PHASER2.6.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1Y4M

1y4m


解像度: 2.1→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.935 / SU R Cruickshank DPI: 0.19 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.212 / SU Rfree Blow DPI: 0.172 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.164
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.242 369 4.77 %RANDOM
Rwork0.216 ---
obs0.217 7735 98.3 %-
原子変位パラメータBiso max: 154.08 Å2 / Biso mean: 50.38 Å2 / Biso min: 30.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.886 Å20 Å20 Å2
2---0.886 Å20 Å2
3---1.7719 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.33 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.1→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数717 0 7 70 794
Biso mean--79.45 59.81 -
残基数----89
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d278SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes25HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes103HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it728HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion91SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact900SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d728HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg977HARMONIC20.94
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.73
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion16.55
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.35 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 5
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2544 103 4.75 %
Rwork0.2116 2064 -
all0.2136 2167 -
obs--99.5 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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