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- PDB-6rrv: Crystal structure of the Sir4 H-BRCT domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6rrv
タイトルCrystal structure of the Sir4 H-BRCT domain
要素Regulatory protein SIR4
キーワードNUCLEAR PROTEIN / Heterochromatin
機能・相同性
機能・相同性情報


establishment of protein-containing complex localization to telomere / telomere tethering at nuclear periphery / chromatin silencing complex / silent mating-type cassette heterochromatin formation / positive regulation of heterochromatin formation / nucleosome binding / subtelomeric heterochromatin formation / heterochromatin formation / double-strand break repair via nonhomologous end joining / double-stranded DNA binding ...establishment of protein-containing complex localization to telomere / telomere tethering at nuclear periphery / chromatin silencing complex / silent mating-type cassette heterochromatin formation / positive regulation of heterochromatin formation / nucleosome binding / subtelomeric heterochromatin formation / heterochromatin formation / double-strand break repair via nonhomologous end joining / double-stranded DNA binding / molecular adaptor activity / chromosome, telomeric region
類似検索 - 分子機能
Sir4, SID domain / Sir4 SID domain
類似検索 - ドメイン・相同性
BROMIDE ION / Regulatory protein SIR4
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.1 Å
データ登録者Deshpande, I. / Keusch, J.J. / Challa, K. / Iesmantavicius, V. / Gasser, S.M. / Gut, H.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2019
タイトル: The Sir4 H-BRCT domain interacts with phospho-proteins to sequester and repress yeast heterochromatin.
著者: Deshpande, I. / Keusch, J.J. / Challa, K. / Iesmantavicius, V. / Gasser, S.M. / Gut, H.
履歴
登録2019年5月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年9月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年9月25日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.page_first / _citation.page_last ..._citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22019年10月23日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Regulatory protein SIR4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,9873
ポリマ－14,8721
非ポリマー1152
水3,837213
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: assay for oligomerization, SEC-MALS
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area170 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area8380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.660, 38.130, 48.620
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 118.09, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1075-

ARG

21A-1075-

ARG

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要素

#1: タンパク質 Regulatory protein SIR4 / Silent information regulator 4


分子量: 14871.911 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Fragment (residues 961-1085)
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: SIR4, ASD1, STE9, UTH2, YDR227W, YD9934.12 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): STAR / 参照: UniProt: P11978
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-BR / BROMIDE ION / ブロミド


分子量: 79.904 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Br
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 213 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.78 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 35% PEG 2000 MME 150 mM potassium bromide

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.999 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年5月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.999 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.1→42.9 Å / Num. obs: 43703 / % possible obs: 95.2 % / 冗長度: 3.4 % / CC1/2: 0.99 / Rsym value: 0.034 / Net I/σ(I): 20.8
反射 シェル解像度: 1.1→1.13 Å / Mean I/σ(I) obs: 7 / Num. unique obs: 2598 / CC1/2: 0.98 / Rsym value: 0.128

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.14_3260: ???)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
SHELXCD位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.1→42.892 Å / SU ML: 0.07 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2.01 / 位相誤差: 12.32
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1417 2206 5.05 %
Rwork0.1172 --
obs0.1184 43698 95.44 %
溶媒の処理減衰半径: 0.5 Å / VDWプローブ半径: 0.9 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.1→42.892 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1046 0 2 213 1261
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.011209
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2491646
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.227486
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.084171
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006222
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.1-1.12390.15631000.11232043X-RAY DIFFRACTION76
1.1239-1.150.13121150.10292420X-RAY DIFFRACTION89
1.15-1.17880.13261340.09652518X-RAY DIFFRACTION93
1.1788-1.21070.14341260.10282536X-RAY DIFFRACTION93
1.2107-1.24630.13761210.1032565X-RAY DIFFRACTION94
1.2463-1.28650.13341510.09922584X-RAY DIFFRACTION96
1.2865-1.33250.15081520.10062558X-RAY DIFFRACTION96
1.3325-1.38590.13921460.09822641X-RAY DIFFRACTION97
1.3859-1.44890.12911430.09382656X-RAY DIFFRACTION98
1.4489-1.52530.12071440.09092708X-RAY DIFFRACTION99
1.5253-1.62090.11981440.09292659X-RAY DIFFRACTION99
1.6209-1.7460.12651440.09592703X-RAY DIFFRACTION99
1.746-1.92180.12891540.10862695X-RAY DIFFRACTION99
1.9218-2.19980.13991370.1112716X-RAY DIFFRACTION99
2.1998-2.77150.13531600.12752682X-RAY DIFFRACTION99
2.7715-42.92440.17151350.14832808X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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