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- PDB-6rn6: DPP1 in complex with inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6rn6
タイトルDPP1 in complex with inhibitor
要素(Dipeptidyl peptidase ...) x 3
キーワードHYDROLASE / DIPEPTIDYL PEPTIDASE I / INHIBITOR COMPLEX / Cathepsin C
機能・相同性
機能・相同性情報


dipeptidyl-peptidase I / peptidase activator activity involved in apoptotic process / positive regulation of proteolysis involved in protein catabolic process / negative regulation of myelination / positive regulation of microglial cell activation / Cargo concentration in the ER / dipeptidyl-peptidase activity / COPII-mediated vesicle transport / chloride ion binding / COPII-coated ER to Golgi transport vesicle ...dipeptidyl-peptidase I / peptidase activator activity involved in apoptotic process / positive regulation of proteolysis involved in protein catabolic process / negative regulation of myelination / positive regulation of microglial cell activation / Cargo concentration in the ER / dipeptidyl-peptidase activity / COPII-mediated vesicle transport / chloride ion binding / COPII-coated ER to Golgi transport vesicle / : / phosphatase binding / cysteine-type peptidase activity / MHC class II antigen presentation / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / positive regulation of apoptotic signaling pathway / proteolysis involved in protein catabolic process / T cell mediated cytotoxicity / azurophil granule lumen / protein-folding chaperone binding / collagen-containing extracellular matrix / lysosome / immune response / endoplasmic reticulum lumen / serine-type endopeptidase activity / cysteine-type endopeptidase activity / intracellular membrane-bounded organelle / centrosome / Neutrophil degranulation / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Cathepsin C, exclusion domain / Cysteine proteinases. Chain C / Cathepsin C exclusion / Cathepsin C, exclusion domain superfamily / Cathepsin C / Cathepsin C exclusion domain / : / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site ...Cathepsin C, exclusion domain / Cysteine proteinases. Chain C / Cathepsin C exclusion / Cathepsin C, exclusion domain superfamily / Cathepsin C / Cathepsin C exclusion domain / : / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease / Cysteine proteinases / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Cathepsin B; Chain A / Lipocalin / Papain-like cysteine peptidase superfamily / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Alpha-Beta Complex / Beta Barrel / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-K9Q / Dipeptidyl peptidase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Kack, H.
引用ジャーナル: Acs Med.Chem.Lett. / 年: 2019
タイトル: DPP1 Inhibitors: Exploring the Role of Water in the S2 Pocket of DPP1 with Substituted Pyrrolidines.
著者: Kack, H. / Doyle, K. / Hughes, S.J. / Bodnarchuk, M.S. / Lonn, H. / Van De Poel, A. / Palmer, N.
履歴
登録2019年5月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年8月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dipeptidyl peptidase 1
B: Dipeptidyl peptidase 1
C: Dipeptidyl peptidase 1
D: Dipeptidyl peptidase 1
E: Dipeptidyl peptidase 1
F: Dipeptidyl peptidase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,18716
ポリマ－78,9156
非ポリマー1,27210
水4,089227
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area21400 Å2
ΔGint-168 kcal/mol
Surface area27670 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.591, 84.591, 223.385
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 120
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

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Dipeptidyl peptidase ... , 3種, 6分子 ADBECF

#1: タンパク質 Dipeptidyl peptidase 1 / Cathepsin C / Cathepsin J / Dipeptidyl peptidase I / DPPI / Dipeptidyl transferase


分子量: 13500.163 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CTSC, CPPI
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P53634, dipeptidyl-peptidase I
#2: タンパク質 Dipeptidyl peptidase 1 / Cathepsin C / Cathepsin J / Dipeptidyl peptidase I / DPPI / Dipeptidyl transferase


分子量: 18373.689 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CTSC, CPPI
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P53634, dipeptidyl-peptidase I
#3: タンパク質 Dipeptidyl peptidase 1 / Cathepsin C / Cathepsin J / Dipeptidyl peptidase I / DPPI / Dipeptidyl transferase


分子量: 7583.444 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CTSC, CPPI
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P53634, dipeptidyl-peptidase I

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糖 , 1種, 3分子

#4: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 4種, 234分子

#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#7: 化合物 ChemComp-K9Q / (2~{S},4~{R})-~{N}-[(2~{S})-1-azanyl-3-(4-phenylphenyl)propan-2-yl]-4-oxidanyl-pyrrolidine-2-carboxamide


分子量: 339.431 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H25N3O2
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 227 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.7 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: PEG 3350, 0.2 M Ammoniumsulphate, 0.1 M sodium acetate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.873 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2007年7月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.873 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→74.5 Å / Num. obs: 36889 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 3.9 % / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.099 / Net I/σ(I): 11.3
反射 シェル解像度: 2.4→2.42 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.763 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique obs: 1786 / CC1/2: 0.704 / % possible all: 95.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.7精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1K3B

1k3b


解像度: 2.4→14.87 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.905 / SU R Cruickshank DPI: 0.272 / 交差検証法: THROUGHOUT / SU R Blow DPI: 0.282 / SU Rfree Blow DPI: 0.211 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.21
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.221 1824 -RANDOM
Rwork0.174 ---
obs0.176 36554 98.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 52.83 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.1683 Å20 Å20 Å2
2---6.1683 Å20 Å2
3---12.3366 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.27 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→14.87 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5450 0 78 227 5755
LS精密化 シェル最高解像度: 2.4 Å
精密化 TLS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.84410.10980.18521.7746-0.28381.8334-0.18740.1783-0.4690.17830.1065-0.2762-0.469-0.27620.0809-0.04750.1383-0.0696-0.05840.0330.0074-32.1804-1.8154-1.7157
22.193-0.17780.49331.3647-0.28771.165-0.02020.05640.07060.05640.1021-0.30770.0706-0.3077-0.0819-0.16810.03880.0118-0.00350.06690.0247-40.3902-25.42620.56
31.31690.0012-0.02941.8949-0.22351.6907-0.044-0.23490.1794-0.23490.1212-0.15860.1794-0.1586-0.0772-0.16540.0227-0.02850.0234-0.01060.0978-39.077-29.6224-9.7286
42.6693-0.08721.00192.6423-0.1722.1428-0.18950.33920.01690.33920.161-0.43240.0169-0.43240.02850.01610.13670.03030.04860.0607-0.1787-19.5397-25.750226.6003
51.8365-0.35541.25132.45220.37171.7947-0.32850.3905-0.40980.39050.1257-0.0735-0.4098-0.07350.20280.03990.132-0.1363-0.1643-0.0679-0.0547-8.534-3.728621.6563
62.9033-0.01632.25011.5062-0.14252.2574-0.3750.2351-0.4350.23510.07520.152-0.4350.1520.29980.010.0727-0.1601-0.1496-0.02660.04242.0598-6.41720.4194
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }
3X-RAY DIFFRACTION3{ C|* }
4X-RAY DIFFRACTION4{ D|* }
5X-RAY DIFFRACTION5{ E|* }
6X-RAY DIFFRACTION6{ F|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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