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万見
- PDB-6r8a: Structure of Arabidopsis thaliana GLR3.3 ligand-binding domain in... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6r8a
タイトルStructure of Arabidopsis thaliana GLR3.3 ligand-binding domain in complex with L-methionine
要素Glutamate receptor 3.3,Glutamate receptor 3.3
キーワードMEMBRANE PROTEIN / glutamate receptor-like / amino acid-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


induced systemic resistance, jasmonic acid mediated signaling pathway / gravitropism / glutamate receptor activity / ligand-gated monoatomic ion channel activity / defense response to fungus / cellular response to amino acid stimulus / calcium-mediated signaling / calcium channel activity / response to wounding / calcium ion transport ...induced systemic resistance, jasmonic acid mediated signaling pathway / gravitropism / glutamate receptor activity / ligand-gated monoatomic ion channel activity / defense response to fungus / cellular response to amino acid stimulus / calcium-mediated signaling / calcium channel activity / response to wounding / calcium ion transport / cell-cell signaling / innate immune response / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, plant / Plant glutamate receptor, periplasmic ligand-binding domain / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I
類似検索 - ドメイン・相同性
METHIONINE / Glutamate receptor 3.3
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Alfieri, A. / Pederzoli, R. / Costa, A.
資金援助 イタリア, 2件
組織認可番号国
Other governmentItalian Ministry of Education, University and Research - FIRB 2010 - RBFR10S1LJ_001 grant イタリア
Other governmentUniversity of Milan (Italy) - PIANO DI SVILUPPO DI ATENEO 2017 イタリア
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2020
タイトル: The structural bases for agonist diversity in anArabidopsis thalianaglutamate receptor-like channel.
著者: Alfieri, A. / Doccula, F.G. / Pederzoli, R. / Grenzi, M. / Bonza, M.C. / Luoni, L. / Candeo, A. / Romano Armada, N. / Barbiroli, A. / Valentini, G. / Schneider, T.R. / Bassi, A. / Bolognesi, ...著者: Alfieri, A. / Doccula, F.G. / Pederzoli, R. / Grenzi, M. / Bonza, M.C. / Luoni, L. / Candeo, A. / Romano Armada, N. / Barbiroli, A. / Valentini, G. / Schneider, T.R. / Bassi, A. / Bolognesi, M. / Nardini, M. / Costa, A.
履歴
登録2019年4月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年1月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月8日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22020年1月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor 3.3,Glutamate receptor 3.3
B: Glutamate receptor 3.3,Glutamate receptor 3.3
C: Glutamate receptor 3.3,Glutamate receptor 3.3
D: Glutamate receptor 3.3,Glutamate receptor 3.3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)108,49910
ポリマ－107,7834
非ポリマー7166
水181
1
A: Glutamate receptor 3.3,Glutamate receptor 3.3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,1183
ポリマ－26,9461
非ポリマー1722
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Glutamate receptor 3.3,Glutamate receptor 3.3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,0952
ポリマ－26,9461
非ポリマー1491
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Glutamate receptor 3.3,Glutamate receptor 3.3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,0952
ポリマ－26,9461
非ポリマー1491
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Glutamate receptor 3.3,Glutamate receptor 3.3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,1913
ポリマ－26,9461
非ポリマー2452
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)95.480, 96.800, 114.790
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13A
23D
14B
24C
15B
25D
16C
26D

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1010A3 - 239
2010B3 - 239
1020A3 - 238
2020C3 - 238
1030A3 - 238
2030D3 - 238
1040B3 - 238
2040C3 - 238
1050B3 - 238
2050D3 - 238
1060C3 - 243
2060D3 - 239

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6

-
要素

#1: タンパク質
Glutamate receptor 3.3,Glutamate receptor 3.3 / Ligand-gated ion channel 3.3


分子量: 26945.777 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: GLR3.3, At1g42540, T8D8.1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9C8E7
#2: 化合物
ChemComp-MET / METHIONINE / メチオニン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 149.211 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H11NO2S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.02 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5 / 詳細: 100 mM HEPES pH 7.5, sodium citrate tribasic 1.4 M

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年11月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→49.19 Å / Num. obs: 19607 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 4.3 % / CC1/2: 0.969 / Rmerge(I) obs: 0.422 / Rpim(I) all: 0.213 / Rrim(I) all: 0.475 / Net I/σ(I): 4.1 / Num. measured all: 83521
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
3.1-3.314.42.32435340.4521.1322.59599.6
8.77-49.193.80.0639120.9950.0360.07395.5

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRR rigid body: 0.576
最高解像度最低解像度
Rotation49.19 Å3.59 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XDSデータ削減
Aimless0.7.4データスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6R85

6r85


解像度: 3.1→49.19 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.867 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.776 / SU B: 37.242 / SU ML: 0.59 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.731
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3065 731 4.6 %RANDOM
Rwork0.2421 ---
obs0.245 15026 79.16 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 121.17 Å2 / Biso mean: 37.843 Å2 / Biso min: 6.99 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.43 Å2-0 Å2-0 Å2
2--0.14 Å2-0 Å2
3---0.29 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.1→49.19 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7108 0 6 1 7115
Biso mean--18.84 6.99 -
残基数----924
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0137539
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0177086
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3751.64610232
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.1581.57416432
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3865944
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.87122.308364
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.489151232
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.2391544
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0530.2979
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.028436
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021568
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A70740.11
12B70740.11
21A71330.11
22C71330.11
31A71440.11
32D71440.11
41B70310.12
42C70310.12
51B71280.1
52D71280.1
61C71590.1
62D71590.1
LS精密化 シェル解像度: 3.1→3.18 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.291 3 -
Rwork0.324 116 -
all-119 -
obs--8.24 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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