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万見
- PDB-6qly: IDOL FERM domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6qly
タイトルIDOL FERM domain
要素E3 ubiquitin-protein ligase MYLIP
キーワードLIGASE / FERM domain / Ubiquitin E3 LIGASE CHOLESTEROL METABOLISM / LDLR degradation
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression to limit cholesterol uptake / negative regulation of low-density lipoprotein particle clearance / VLDLR internalisation and degradation / cytoskeletal protein binding / cholesterol homeostasis / protein destabilization / RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin-protein transferase activity / positive regulation of protein catabolic process ...regulation of low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression to limit cholesterol uptake / negative regulation of low-density lipoprotein particle clearance / VLDLR internalisation and degradation / cytoskeletal protein binding / cholesterol homeostasis / protein destabilization / RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin-protein transferase activity / positive regulation of protein catabolic process / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / ubiquitin protein ligase activity / nervous system development / negative regulation of neuron projection development / ubiquitin-dependent protein catabolic process / cytoskeleton / protein ubiquitination / zinc ion binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
MYLIP, FERM domain C-lobe / Acyl-CoA Binding Protein - #10 / Ezrin/radixin/moesin-like / Acyl-CoA Binding Protein / FERM, C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM, N-terminal / FERM N-terminal domain / FERM central domain ...MYLIP, FERM domain C-lobe / Acyl-CoA Binding Protein - #10 / Ezrin/radixin/moesin-like / Acyl-CoA Binding Protein / FERM, C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM, N-terminal / FERM N-terminal domain / FERM central domain / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Ubiquitin-like (UB roll) / PH-like domain superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Up-down Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase MYLIP
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Martinelli, L. / Sixma, T.K.
資金援助 オランダ, 1件
組織認可番号国
オランダ
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2020
タイトル: Structural analysis of the LDL receptor-interacting FERM domain in the E3 ubiquitin ligase IDOL reveals an obscured substrate-binding site.
著者: Martinelli, L. / Adamopoulos, A. / Johansson, P. / Wan, P.T. / Gunnarsson, J. / Guo, H. / Boyd, H. / Zelcer, N. / Sixma, T.K.
履歴
登録2019年2月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年2月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年8月12日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22020年10月7日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase MYLIP
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,1614
ポリマ－38,9411
非ポリマー2203
水68538
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: light scattering, MALLS
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area590 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area20040 Å2
2
A: E3 ubiquitin-protein ligase MYLIP
ヘテロ分子

A: E3 ubiquitin-protein ligase MYLIP
ヘテロ分子

A: E3 ubiquitin-protein ligase MYLIP
ヘテロ分子

A: E3 ubiquitin-protein ligase MYLIP
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)156,64316
ポリマ－155,7624
非ポリマー88112
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_455y-1/2,x+1/2,-z+1/21
crystal symmetry operation10_455-x-1,-y,z1
crystal symmetry operation16_445-y-1/2,-x-1/2,-z+1/21
Buried area17360 Å2
ΔGint-162 kcal/mol
Surface area65170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)159.490, 159.490, 76.722
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number98
Space group name H-MI4122

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase MYLIP / Inducible degrader of the LDL-receptor / Idol / Myosin regulatory light chain interacting protein / ...Inducible degrader of the LDL-receptor / Idol / Myosin regulatory light chain interacting protein / MIR / RING-type E3 ubiquitin transferase MYLIP


分子量: 38940.500 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MYLIP, BZF1, IDOL, BM-023, PP5242 / プラスミド: pETNKI-hisSUMO3-LIC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): T1R / 参照: UniProt: Q8WY64, RING-type E3 ubiquitin transferase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 38 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.47 % / 解説: Pyramidal-like crystals
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 100mM Tris pH 8.5, 20mM MgSO4, 4% (w/v) ethylene glycol, 12% (w/v) 2-Methyl-2,4-pentanediol (MPD)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: MASSIF-1 / 波長: 0.966 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年4月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.966 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→56.39 Å / Num. obs: 19675 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 7.1 % / Biso Wilson estimate: 86 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.077 / Rpim(I) all: 0.03 / Rrim(I) all: 0.083 / Net I/σ(I): 12.7
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
2.4-2.466.76.80514000.0462.7937.37897.7
10.72-56.396.10.02126610.0090.02399.3

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解析

ソフトウェア
名称分類
BUSTER精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3qij

3qij


解像度: 2.5→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.944 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.932 / SU R Cruickshank DPI: 0.338 / 交差検証法: THROUGHOUT / SU R Blow DPI: 0.338 / SU Rfree Blow DPI: 0.238 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.241
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.247 841 4.83 %RANDOM
Rwork0.216 ---
obs0.217 17399 99.9 %-
原子変位パラメータBiso max: 218.69 Å2 / Biso mean: 113 Å2 / Biso min: 56.54 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--8.9239 Å20 Å20 Å2
2---8.9239 Å20 Å2
3---17.8479 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.43 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.5→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2611 0 13 38 2662
Biso mean--141.49 83.96 -
残基数----330
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d951SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes450HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2667HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion343SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2844SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d2667HARMONIC20.009
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg3594HARMONIC21.08
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.33
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion20.84
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.65 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 9
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2395 130 4.7 %
Rwork0.2182 2636 -
all0.2192 2766 -
obs--99.93 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -47.6755 Å / Origin y: -5.0946 Å / Origin z: 9.7951 Å
111213212223313233
T0.0179 Å2-0.0695 Å2-0.0101 Å2-0.0025 Å20.1946 Å2---0.146 Å2
L2.6685 °2-1.0844 °20.201 °2-0.2789 °2-0.0973 °2--0.2999 °2
S0.0438 Å °0.7422 Å °0.6873 Å °0.0607 Å °-0.2015 Å °-0.0966 Å °-0.1881 Å °0.0946 Å °0.1577 Å °
精密化 TLSグループSelection details: { A|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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