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基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 6qg0 | ||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| タイトル | Structure of eIF2B-eIF2 (phosphorylated at Ser51) complex (model 1) | ||||||||||||
要素 |
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キーワード | TRANSLATION / integrated stress response / ISR / initiation factors / phosphorylation / eIF2 / eIF2B / tRNAi / GEF / heat domain / eIF2 alpha | ||||||||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報negative regulation of cellular response to amino acid starvation / positive regulation of cellular response to heat / Recycling of eIF2:GDP / Cellular response to mitochondrial stress / eukaryotic translation initiation factor 2B complex / ABC-family proteins mediated transport / methionyl-initiator methionine tRNA binding / eukaryotic translation initiation factor 2 complex / cytoplasmic translational initiation / multi-eIF complex ...negative regulation of cellular response to amino acid starvation / positive regulation of cellular response to heat / Recycling of eIF2:GDP / Cellular response to mitochondrial stress / eukaryotic translation initiation factor 2B complex / ABC-family proteins mediated transport / methionyl-initiator methionine tRNA binding / eukaryotic translation initiation factor 2 complex / cytoplasmic translational initiation / multi-eIF complex / guanyl-nucleotide exchange factor complex / eukaryotic 43S preinitiation complex / positive regulation of cellular response to amino acid starvation / formation of translation preinitiation complex / eukaryotic 48S preinitiation complex / positive regulation of translational fidelity / protein-synthesizing GTPase / regulation of translational initiation / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / Translation initiation complex formation / Ribosomal scanning and start codon recognition / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / positive regulation of translational initiation / enzyme regulator activity / translation initiation factor binding / translation initiation factor activity / guanyl-nucleotide exchange factor activity / translational initiation / cytoplasmic stress granule / ribosome binding / ribosome / GTPase activity / mRNA binding / GTP binding / mitochondrion / RNA binding / zinc ion binding / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
| 生物種 | ![]() | ||||||||||||
| 手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.15 Å | ||||||||||||
データ登録者 | Llacer, J.L. / Gordiyenko, Y. / Ramakrishnan, V. | ||||||||||||
| 資金援助 | 英国, スペイン, 3件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019タイトル: Structural basis for the inhibition of translation through eIF2α phosphorylation. 著者: Yuliya Gordiyenko / José Luis Llácer / V Ramakrishnan / ![]() 要旨: One of the responses to stress by eukaryotic cells is the down-regulation of protein synthesis by phosphorylation of translation initiation factor eIF2. Phosphorylation results in low availability of ...One of the responses to stress by eukaryotic cells is the down-regulation of protein synthesis by phosphorylation of translation initiation factor eIF2. Phosphorylation results in low availability of the eIF2 ternary complex (eIF2-GTP-tRNAi) by affecting the interaction of eIF2 with its GTP-GDP exchange factor eIF2B. We have determined the cryo-EM structure of yeast eIF2B in complex with phosphorylated eIF2 at an overall resolution of 4.2 Å. Two eIF2 molecules bind opposite sides of an eIF2B hetero-decamer through eIF2α-D1, which contains the phosphorylated Ser51. eIF2α-D1 is mainly inserted between the N-terminal helix bundle domains of δ and α subunits of eIF2B. Phosphorylation of Ser51 enhances binding to eIF2B through direct interactions of phosphate groups with residues in eIF2Bα and indirectly by inducing contacts of eIF2α helix 58-63 with eIF2Bδ leading to a competition with Met-tRNA. | ||||||||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| ムービー |
ムービービューア |
|---|---|
| 構造ビューア | 分子: Molmil Jmol/JSmol |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
| PDBx/mmCIF形式 | 6qg0.cif.gz | 959.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
|---|---|---|---|---|
| PDB形式 | pdb6qg0.ent.gz | 762.1 KB | 表示 | PDB形式 |
| PDBx/mmJSON形式 | 6qg0.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
| 文書・要旨 | 6qg0_validation.pdf.gz | 1.3 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
|---|---|---|---|---|
| 文書・詳細版 | 6qg0_full_validation.pdf.gz | 1.4 MB | 表示 | |
| XML形式データ | 6qg0_validation.xml.gz | 120.8 KB | 表示 | |
| CIF形式データ | 6qg0_validation.cif.gz | 186.4 KB | 表示 | |
| アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qg/6qg0 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qg/6qg0 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
| 関連構造データ | ![]() 4543MC ![]() 4544C ![]() 4545C ![]() 4546C ![]() 4547C ![]() 4548C ![]() 6qg1C ![]() 6qg2C ![]() 6qg3C ![]() 6qg5C ![]() 6qg6C M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
|---|---|
| 類似構造データ |
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リンク
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集合体
| 登録構造単位 | ![]()
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|---|---|
| 1 |
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要素
-Translation initiation factor eIF-2B subunit ... , 5種, 10分子 ABDCEFGHIJ
| #1: タンパク質 | 分子量: 34062.027 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: GCN3, AAS2, TIF221, YKR026C / 発現宿主: ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 42621.441 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: GCD7, TIF222, YLR291C, L8003.17 / 発現宿主: ![]() #3: タンパク質 | 分子量: 65768.320 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: GCD1, TIF223, TRA3, YOR260W / 発現宿主: ![]() #4: タンパク質 | 分子量: 70945.195 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: GCD2, TIF224, YGR083C / 発現宿主: ![]() #5: タンパク質 | 分子量: 81249.062 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: GCD6, TIF225, YDR211W, YD8142.12, YD8142B.03 / 発現宿主: ![]() |
|---|
-Eukaryotic translation initiation factor 2 subunit ... , 3種, 6分子 LKMNOP
| #6: タンパク質 | 分子量: 34843.633 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: SUI2, TIF211, YJR007W, J1429 / 発現宿主: ![]() #7: タンパク質 | 分子量: 57942.699 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: GCD11, TIF213, YER025W / 発現宿主: ![]() #8: タンパク質 | 分子量: 31631.309 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: SUI3, TIF212, YPL237W / 発現宿主: ![]() |
|---|
-詳細
| Has protein modification | Y |
|---|
-実験情報
-実験
| 実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
|---|---|
| EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
| 構成要素 | 名称: Structure of eIF2B-eIF2 (phosphorylated at Ser51) complex (model 1) タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT | ||||||||||||||||||||
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| 分子量 | 値: 0.837 MDa / 実験値: NO | ||||||||||||||||||||
| 由来(天然) | 生物種: ![]() | ||||||||||||||||||||
| 由来(組換発現) | 生物種: ![]() | ||||||||||||||||||||
| 緩衝液 | pH: 7.5 | ||||||||||||||||||||
| 緩衝液成分 |
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| 試料 | 濃度: 0.17 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||
| 試料支持 | グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil, UltrAuFoil | ||||||||||||||||||||
| 急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK I / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K |
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電子顕微鏡撮影
| 実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
|---|---|
| 顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
| 電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
| 電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 59000 X / 倍率(補正後): 104478 X / 最大 デフォーカス(公称値): 3500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1500 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: COMA FREE |
| 試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER 最高温度: 100 K / 最低温度: 90 K |
| 撮影 | 平均露光時間: 60 sec. / 電子線照射量: 21 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 1241 詳細: Images were collected in movie-mode at 32 frames per second |
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解析
| ソフトウェア | 名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0158 / 分類: 精密化 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| EMソフトウェア |
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| 画像処理 | 詳細: FEI Falcon III | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 173740 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 対称性 | 点対称性: C2 (2回回転対称) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 3次元再構成 | 解像度: 4.15 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 131663 / 対称性のタイプ: POINT | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 原子モデル構築 | プロトコル: OTHER / 空間: RECIPROCAL / Target criteria: FSC | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 精密化 | 解像度: 4.15→4.15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.638 / SU B: 71.155 / SU ML: 0.773 / ESU R: 0.382 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
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| 溶媒の処理 | 溶媒モデル: PARAMETERS FOR MASK CACLULATION | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 原子変位パラメータ | Biso mean: 356.345 Å2
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| 精密化ステップ | サイクル: 1 / 解像度: 4.25→281.4 Å / 合計: 36980 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 拘束条件 |
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引用
UCSF Chimera

















PDBj

















