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- PDB-6pld: Crystal Structure of Pseudomonas aeruginosa D-Arginine Dehydrogen... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6pld
タイトルCrystal Structure of Pseudomonas aeruginosa D-Arginine Dehydrogenase Y249F variant with 6-OH-FAD - Green fraction
要素FAD-dependent catabolic D-arginine dehydrogenase DauA
キーワードFLAVOPROTEIN / Flavin / 6-OH-FAD
機能・相同性
機能・相同性情報


D-arginine dehydrogenase / D-amino-acid dehydrogenase activity / arginine metabolic process / L-arginine catabolic process / nucleotide binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
FAD dependent oxidoreductase / FAD dependent oxidoreductase / D-Amino Acid Oxidase, subunit A, domain 2 / D-Amino Acid Oxidase; Chain A, domain 2 / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
6-HYDROXY-FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / FAD-dependent catabolic D-arginine dehydrogenase DauA
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.55 Å
データ登録者Reis, R.A.G. / Iyer, A. / Agniswamy, J. / Gannavaram, S. / Weber, I. / Gadda, G.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, United States)CHE1506518 米国
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2021
タイトル: A Single-Point Mutation in d-Arginine Dehydrogenase Unlocks a Transient Conformational State Resulting in Altered Cofactor Reactivity.
著者: Iyer, A. / Reis, R.A.G. / Gannavaram, S. / Momin, M. / Spring-Connell, A.M. / Orozco-Gonzalez, Y. / Agniswamy, J. / Hamelberg, D. / Weber, I.T. / Gozem, S. / Wang, S. / Germann, M.W. / Gadda, G.
履歴
登録2019年6月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年7月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年3月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22021年3月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FAD-dependent catabolic D-arginine dehydrogenase DauA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,0559
ポリマ－40,5951
非ポリマー1,4608
水6,557364
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.780, 73.910, 76.980
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 FAD-dependent catabolic D-arginine dehydrogenase DauA / D-arginine dehydrogenase / DADH / D-arginine utilization protein A / Dau


分子量: 40594.715 Da / 分子数: 1 / 変異: Y249F / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa (strain ATCC 15692 / DSM 22644 / CIP 104116 / JCM 14847 / LMG 12228 / 1C / PRS 101 / PAO1) (緑膿菌)
株: ATCC 15692 / DSM 22644 / CIP 104116 / JCM 14847 / LMG 12228 / 1C / PRS 101 / PAO1
遺伝子: dauA, PA3863 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9HXE3, D-arginine dehydrogenase
#2: 化合物 ChemComp-6FA / 6-HYDROXY-FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / 6-OH-FAD


分子量: 801.549 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O16P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 364 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.01 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: 0.05 M Tris-Cl pH 6.5-7.0, 10% glycerol, and 12-13% (w/v) PEG 3350, 5-10% PEG 5000
PH範囲: 6.5-7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年2月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.55→59.78 Å / Num. obs: 48055 / % possible obs: 96.1 % / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 12.484 Å2 / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.103 / Net I/σ(I): 10.6
反射 シェル解像度: 1.55→1.58 Å / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.488 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / Num. unique obs: 2284 / CC1/2: 0.896 / % possible all: 93.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998: ???)精密化
MOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3NYE

3nye


解像度: 1.55→39.789 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 18.58
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2027 2416 5.03 %
Rwork0.1632 --
obs0.1652 48002 95.63 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.55→39.789 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2853 0 97 364 3314
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0063304
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1794555
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.7152606
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.054480
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006606
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.55-1.58160.23361250.18972593X-RAY DIFFRACTION93
1.5816-1.6160.23641560.18372576X-RAY DIFFRACTION93
1.616-1.65360.22691440.18362588X-RAY DIFFRACTION94
1.6536-1.6950.2341470.17772565X-RAY DIFFRACTION94
1.695-1.74080.19621480.1692598X-RAY DIFFRACTION94
1.7408-1.7920.23841320.16732642X-RAY DIFFRACTION94
1.792-1.84990.22281340.1712653X-RAY DIFFRACTION95
1.8499-1.9160.20531440.17092650X-RAY DIFFRACTION96
1.916-1.99270.17691350.15722673X-RAY DIFFRACTION96
1.9927-2.08340.191430.15162680X-RAY DIFFRACTION96
2.0834-2.19320.17411850.15772663X-RAY DIFFRACTION97
2.1932-2.33060.20171280.15342722X-RAY DIFFRACTION97
2.3306-2.51060.19481280.16422747X-RAY DIFFRACTION97
2.5106-2.76310.21611550.16392712X-RAY DIFFRACTION97
2.7631-3.16280.20091250.16032812X-RAY DIFFRACTION98
3.1628-3.98430.18461330.14632818X-RAY DIFFRACTION98
3.9843-39.80240.21151540.17392894X-RAY DIFFRACTION96

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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