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- PDB-6pl4: TRK-A IN COMPLEX WITH LIGAND 1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6pl4
タイトルTRK-A IN COMPLEX WITH LIGAND 1
要素High affinity nerve growth factor receptor
キーワードTRANSFERASE / TRK-A KINASE DOMAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


behavioral response to formalin induced pain / neurotrophin p75 receptor binding / olfactory nerve development / response to hydrostatic pressure / TRKA activation by NGF / PLC-gamma1 signalling / Signalling to STAT3 / programmed cell death involved in cell development / mechanoreceptor differentiation / neurotrophin receptor activity ...behavioral response to formalin induced pain / neurotrophin p75 receptor binding / olfactory nerve development / response to hydrostatic pressure / TRKA activation by NGF / PLC-gamma1 signalling / Signalling to STAT3 / programmed cell death involved in cell development / mechanoreceptor differentiation / neurotrophin receptor activity / nerve growth factor receptor activity / neurotrophin binding / Sertoli cell development / GPI-linked ephrin receptor activity / nerve growth factor signaling pathway / axonogenesis involved in innervation / Retrograde neurotrophin signalling / nerve growth factor binding / NGF-independant TRKA activation / sympathetic nervous system development / Signalling to p38 via RIT and RIN / ARMS-mediated activation / positive regulation of Ras protein signal transduction / positive regulation of programmed cell death / positive regulation of synapse assembly / PI3K/AKT activation / Frs2-mediated activation / detection of temperature stimulus involved in sensory perception of pain / neurotrophin TRK receptor signaling pathway / neuron development / Signalling to RAS / response to axon injury / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of pain / response to electrical stimulus / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / B cell differentiation / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / positive regulation of GTPase activity / response to nutrient levels / cellular response to nerve growth factor stimulus / axon guidance / receptor protein-tyrosine kinase / kinase binding / positive regulation of neuron projection development / peptidyl-tyrosine phosphorylation / cellular response to nicotine / circadian rhythm / recycling endosome membrane / positive regulation of angiogenesis / neuron projection development / late endosome / late endosome membrane / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / early endosome membrane / protein tyrosine kinase activity / neuron apoptotic process / negative regulation of neuron apoptotic process / protein autophosphorylation / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / early endosome / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / learning or memory / receptor complex / endosome membrane / response to xenobiotic stimulus / positive regulation of protein phosphorylation / protein phosphorylation / negative regulation of cell population proliferation / axon / neuronal cell body / dendrite / negative regulation of apoptotic process / cell surface / protein homodimerization activity / protein-containing complex / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
High affinity nerve growth factor receptor NTRK1 / Tyrosine kinase receptor A, transmembrane domain / Tyrosine kinase receptor A trans-membrane domain / Growth factor receptor NTRK / Growth factor receptor NTRK, leucine rich repeat C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal motif / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. ...High affinity nerve growth factor receptor NTRK1 / Tyrosine kinase receptor A, transmembrane domain / Tyrosine kinase receptor A trans-membrane domain / Growth factor receptor NTRK / Growth factor receptor NTRK, leucine rich repeat C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal motif / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Leucine rich repeat / : / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-OO7 / High affinity nerve growth factor receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.06 Å
データ登録者Subramanian, G. / Brown, D.G.
引用ジャーナル: Acs Med.Chem.Lett. / 年: 2021
タイトル: In Pursuit of an Allosteric Human Tropomyosin Kinase A (hTrkA) Inhibitor for Chronic Pain
著者: Subramanian, G. / Duclos, B. / Johnson, P.D. / Williams, T. / Ross, J.T. / Bowen, S.J. / Zhu, Y. / White, J.A. / Hedke, C. / Huczek, D. / Collard, W. / Javens, C. / Vairagoundar, R. / ...著者: Subramanian, G. / Duclos, B. / Johnson, P.D. / Williams, T. / Ross, J.T. / Bowen, S.J. / Zhu, Y. / White, J.A. / Hedke, C. / Huczek, D. / Collard, W. / Javens, C. / Vairagoundar, R. / Respondek, T. / Zachary, T. / Maddux, T. / Cox, M.R. / Kamerling, S. / Gonzales, A.J.
履歴
登録2019年6月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年7月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年11月3日Group: Advisory / Database references / Refinement description
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / refine_hist
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine_hist.d_res_low
改定 1.22024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: High affinity nerve growth factor receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,9142
ポリマ－35,4291
非ポリマー4851
水1,982110
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: homology
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.052, 52.052, 227.917
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number151
Space group name H-MP3112

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要素

#1: タンパク質 High affinity nerve growth factor receptor / Neurotrophic tyrosine kinase receptor type 1 / TRK1-transforming tyrosine kinase protein / ...Neurotrophic tyrosine kinase receptor type 1 / TRK1-transforming tyrosine kinase protein / Tropomyosin-related kinase A / Tyrosine kinase receptor / Tyrosine kinase receptor A / Trk-A / gp140trk / p140-TrkA


分子量: 35428.723 Da / 分子数: 1 / 断片: KINASE DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NTRK1, MTC, TRK, TRKA
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P04629, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-OO7 / N-{[5-(methoxymethyl)-2-(trifluoromethoxy)phenyl]methyl}-N'-(8-methyl-2-phenylimidazo[1,2-a]pyrazin-3-yl)urea


分子量: 485.458 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H22F3N5O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 110 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.75 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: pH 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.9999 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年10月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9999 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.06→75.97 Å / Num. obs: 21952 / % possible obs: 97.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 18.3
反射 シェル解像度: 2.06→2.31 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.443 / % possible all: 97.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
REFMAC5.8.0049精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.06→45.078 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.938 / SU B: 10.152 / SU ML: 0.142 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.207 / ESU R Free: 0.178 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23866 1729 7.9 %RANDOM
Rwork0.19891 ---
obs0.20218 20215 97.86 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 49.695 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.31 Å20.16 Å2-0 Å2
2--0.31 Å2-0 Å2
3----1.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.06→45.078 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2386 0 35 110 2531
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0192423
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022286
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2871.9663299
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.94835203
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5525303
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.38122.22299
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.00915367
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.641518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0730.2356
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0212759
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02587
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.4473.6911212
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.4383.6871211
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.726.2011515
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other4.7196.2061516
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.6464.1021209
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other4.6444.1021210
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other6.1766.7421785
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined8.19816.9512728
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other8.14516.8142695
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.06→2.114 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.302 102 -
Rwork0.278 1483 -
obs--97.6 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.8075-1.6642-0.65214.8033-1.37136.7997-0.03320.28090.0481-0.21280.0119-0.25710.12860.45270.02120.05250.03270.0190.1653-0.01220.073927.072-28.077-17.183
23.74780.320.98353.24240.53752.9033-0.0282-0.00150.3057-0.1947-0.14970.1301-0.2369-0.20440.17780.11360.1021-0.03810.0921-0.0320.03722.955-16.785-20.803
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A485 - 592
2X-RAY DIFFRACTION2A593 - 785

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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