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- PDB-6pdo: Human PIM1 bound to benzothiophene inhibitor 354 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6pdo
タイトルHuman PIM1 bound to benzothiophene inhibitor 354
要素
  • Peptide
  • Serine/threonine-protein kinase pim-1
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE Inhibitor / PROTO-ONCOGENE SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE PIM-1 / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC / TRANSFERASE / TRANSFERASE-TRANSFERASE Inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of cardioblast proliferation / regulation of hematopoietic stem cell proliferation / vitamin D receptor signaling pathway / cellular detoxification / STAT5 activation downstream of FLT3 ITD mutants / transcription factor binding / ribosomal small subunit binding / positive regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of cardiac muscle cell proliferation / negative regulation of innate immune response ...positive regulation of cardioblast proliferation / regulation of hematopoietic stem cell proliferation / vitamin D receptor signaling pathway / cellular detoxification / STAT5 activation downstream of FLT3 ITD mutants / transcription factor binding / ribosomal small subunit binding / positive regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of cardiac muscle cell proliferation / negative regulation of innate immune response / Signaling by FLT3 fusion proteins / positive regulation of brown fat cell differentiation / positive regulation of TORC1 signaling / protein serine/threonine kinase activator activity / regulation of transmembrane transporter activity / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / cellular response to type II interferon / manganese ion binding / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / protein autophosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein stabilization / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / negative regulation of apoptotic process / nucleolus / apoptotic process / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Serine/threonine-protein kinase pim-1/2/3 / : / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain ...Serine/threonine-protein kinase pim-1/2/3 / : / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-OD1 / Serine/threonine-protein kinase pim-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Godoi, P.H.C. / Santiago, A.S. / Fala, A.M. / Ramos, P.Z. / Sriranganadane, D. / Mascarello, A. / Segretti, N. / Azevedo, H. / Guimaraes, C.R.W. / Arruda, P. ...Godoi, P.H.C. / Santiago, A.S. / Fala, A.M. / Ramos, P.Z. / Sriranganadane, D. / Mascarello, A. / Segretti, N. / Azevedo, H. / Guimaraes, C.R.W. / Arruda, P. / Elkins, J.M. / Counago, R.M. / Structural Genomics Consortium (SGC)
資金援助 ブラジル, 1件
組織認可番号国
Sao Paulo Research Foundation (FAPESP)13/50724-5 ブラジル
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Human PIM1
著者: Godoi, P.H.C. / Santiago, A.S. / Fala, A.M. / Ramos, P.Z. / Sriranganadane, D. / Mascarello, A. / Segretti, N. / Azevedo, H. / Guimaraes, C.R.W. / Arruda, P. / Elkins, J.M. / Counago, R.M.
履歴
登録2019年6月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年7月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase pim-1
B: Peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,5433
ポリマ－37,1832
非ポリマー3591
水97354
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1040 Å2
ΔGint3 kcal/mol
Surface area12950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)96.034, 96.034, 79.859
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase pim-1


分子量: 35590.500 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PIM1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P11309, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: タンパク質・ペプチド Peptide


分子量: 1592.850 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: 化合物 ChemComp-OD1 / 4-{5-[(3-aminopropyl)carbamoyl]thiophen-2-yl}-1-benzothiophene-2-carboxamide


分子量: 359.466 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H17N3O2S2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 54 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.98 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 25% PEG3350, 0.1 M HEPES pH7.5, 0.2 M magnesium chloride

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9762 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年2月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9762 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→19.97 Å / Num. obs: 16433 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 20.4 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.098 / Rpim(I) all: 0.022 / Rrim(I) all: 0.101 / Net I/σ(I): 21 / Num. measured all: 334637
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / 冗長度: 20.7 % / Rmerge(I) obs: 1.303 / Num. measured all: 35321 / Num. unique obs: 1709 / CC1/2: 0.93 / Rpim(I) all: 0.293 / Rrim(I) all: 1.336 / Net I/σ(I) obs: 2.6 / % possible all: 99.9

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation3.25 Å19.97 Å
Translation3.25 Å19.97 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDS20190315データ削減
Aimless0.7.4データスケーリング
PHASER2.8.2位相決定
REFMAC5.8.0238精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.4→19.97 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.97 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.947 / SU B: 16.163 / SU ML: 0.176 / SU R Cruickshank DPI: 0.2571 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.257 / ESU R Free: 0.209
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.223 725 4.4 %RANDOM
Rwork0.1753 ---
obs0.1774 15682 99.76 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 129.12 Å2 / Biso mean: 66.072 Å2 / Biso min: 44.14 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.27 Å21.13 Å20 Å2
2--2.27 Å2-0 Å2
3----7.36 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.4→19.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2232 0 24 54 2310
Biso mean--96.31 60.7 -
残基数----275
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0040.0132325
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0172128
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2251.6393156
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.1381.5784903
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1295274
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg27.28420.347144
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.83415381
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.9771524
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0520.2283
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022620
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02544
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.462 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.269 43 -
Rwork0.305 1155 -
all-1198 -
obs--99.92 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.11530.6053-0.39563.41760.55170.69230.1995-0.0319-0.14780.0238-0.21210.15660.1127-0.18350.01260.1546-0.0775-0.08880.10350.03090.0659-22.4828.9968.159
20.3909-0.41730.50512.0361-0.43311.87150.1735-0.06310.00180.1235-0.19140.1448-0.0335-0.1480.01790.1985-0.06960.02720.14420.00950.0272-19.27233.71511.048
30.6719-0.0032-0.04850.7105-0.18661.06780.0332-0.0016-0.0194-0.06340.02750.01480.01540.023-0.06070.04790.014-0.01440.0702-0.00610.0078-2.81443.73-1.731
42.53531.6367-1.09341.3744-1.02383.5770.08670.62710.1018-0.13170.29620.01831.0228-0.8126-0.38290.3914-0.1175-0.08710.3470.12630.0724-8.24735.284-13.473
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A35 - 89
2X-RAY DIFFRACTION2A90 - 124
3X-RAY DIFFRACTION3A125 - 305
4X-RAY DIFFRACTION4B2 - 9

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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