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 Yorodumi
Yorodumi- PDB-6p1z: Bacteriophage phiKZ gp163.1 PAAR repeat protein in complex with t... -
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- Basic information
Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 6p1z | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | Bacteriophage phiKZ gp163.1 PAAR repeat protein in complex with the C-terminal part of the T4 gp5 beta-helical domain | ||||||
|  Components | 
 | ||||||
|  Keywords | viral protein / hydrolase / bacteriophage / phiKZ / membrane piercing / central spike / cell puncturing device / PAAR-repeat motif / beta helix / T4 gp5 / Pseudomonas aeruginosa / contractile injection system | ||||||
| Function / homology |  Function and homology information symbiont entry into host cell via disruption of host cell wall peptidoglycan / virus tail, baseplate / viral tail assembly / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope / virus tail / symbiont entry into host / peptidoglycan catabolic process / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity ...symbiont entry into host cell via disruption of host cell wall peptidoglycan / virus tail, baseplate / viral tail assembly / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope / virus tail / symbiont entry into host / peptidoglycan catabolic process / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / killing of cells of another organism / defense response to bacterium / symbiont entry into host cell / metal ion binding / identical protein binding Similarity search - Function | ||||||
| Biological species |  Enterobacteria phage T4 (virus)  Pseudomonas phage phiKZ (virus) | ||||||
| Method |  X-RAY DIFFRACTION /  SYNCHROTRON /  MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.099 Å | ||||||
|  Authors | Buth, S.A. / Shneider, M.M. / Leiman, P.G. | ||||||
| Funding support |  Switzerland, 1items 
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|  Citation |  Journal: To Be Published Title: Bacteriophage phiKZ gp163.1 PAAR repeat protein in complex with the C-terminal part of the T4 gp5 beta-helical domain Authors: Buth, S.A. / Shneider, M.M. / Leiman, P.G. #1:   Journal: Nature / Year: 2013 Title: PAAR-repeat proteins sharpen and diversify the type VI secretion system spike. Authors: Shneider, M.M. / Buth, S.A. / Ho, B.T. / Basler, M. / Mekalanos, J.J. / Leiman, P.G. #2:   Journal: Viruses / Year: 2015 Title: Structure and Biophysical Properties of a Triple-Stranded Beta-Helix Comprising the Central Spike of Bacteriophage T4. Authors: Buth, S.A. / Menin, L. / Shneider, M.M. / Engel, J. / Boudko, S.P. / Leiman, P.G. | ||||||
| History | 
 | 
- Structure visualization
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| Structure viewer | Molecule:  Molmil  Jmol/JSmol | 
|---|
- Downloads & links
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| PDBx/mmCIF format |  6p1z.cif.gz | 418.2 KB | Display |  PDBx/mmCIF format | 
|---|---|---|---|---|
| PDB format |  pdb6p1z.ent.gz | 348.5 KB | Display |  PDB format | 
| PDBx/mmJSON format |  6p1z.json.gz | Tree view |  PDBx/mmJSON format | |
| Others |  Other downloads | 
-Validation report
| Summary document |  6p1z_validation.pdf.gz | 1 MB | Display |  wwPDB validaton report | 
|---|---|---|---|---|
| Full document |  6p1z_full_validation.pdf.gz | 1 MB | Display | |
| Data in XML |  6p1z_validation.xml.gz | 47.6 KB | Display | |
| Data in CIF |  6p1z_validation.cif.gz | 63.2 KB | Display | |
| Arichive directory |  https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/p1/6p1z  ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/p1/6p1z | HTTPS FTP | 
-Related structure data
| Related structure data |  4jj2S S: Starting model for refinement | 
|---|---|
| Similar structure data | 
- Links
Links
- Assembly
Assembly
| Deposited unit |  
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|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 1 |  
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| 2 |  
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| Unit cell | 
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- Components
Components
-Protein , 2 types, 8 molecules ABCEFGDH       
| #1: Protein | Mass: 9856.678 Da / Num. of mol.: 6 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.)  Enterobacteria phage T4 (virus) / Plasmid: pEEVA2 / Details (production host): a PET-23A DERIVATIVE / Production host:   Escherichia coli (E. coli) / Variant (production host): B834 / References: UniProt: P16009, lysozyme #2: Protein | Mass: 8809.327 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.)  Pseudomonas phage phiKZ (virus) / Plasmid: pATE / Details (production host): A PACYCDUET-1 DERIVATIVE / Production host:   Escherichia coli (E. coli) / Variant (production host): B834 / References: UniProt: L7T0L4 | 
|---|
-Non-polymers , 6 types, 938 molecules 










| #3: Chemical | | #4: Chemical | #5: Chemical | #6: Chemical | #7: Chemical | #8: Water | ChemComp-HOH / |  | 
|---|
-Details
| Has protein modification | N | 
|---|
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method:  X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 | 
|---|
- Sample preparation
Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 2.47 Å3/Da / Density % sol: 50.24 % | 
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 10 Details: 47.5-50 % PEG5500 MME 100 mM Glycine pH 10 25-100 mM KBr | 
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | 
|---|---|
| Diffraction source | Source:  SYNCHROTRON / Site:  SLS  / Beamline: X06DA / Wavelength: 1 Å | 
| Detector | Type: DECTRIS PILATUS 2M / Detector: PIXEL / Date: Jun 20, 2013 / Details: MIRRORS | 
| Radiation | Monochromator: BARTELS MONOCHROMATOR WITH DUAL CHANNEL CUT CRYSTALS (DCCM) IN (+--+) GEOMETRY AND A TOROIDAL MIRROR (M2) Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | 
| Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 | 
| Reflection | Resolution: 2.099→50 Å / Num. obs: 82024 / % possible obs: 95.4 % / Redundancy: 1.8 % / Biso Wilson estimate: 28.16 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rrim(I) all: 0.12 / Net I/σ(I): 6.93 | 
| Reflection shell | Resolution: 2.1→2.23 Å / Redundancy: 1.72 % / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique obs: 12480 / CC1/2: 0.871 / Rrim(I) all: 0.483 / % possible all: 89.3 | 
- Processing
Processing
| Software | 
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| Refinement | Method to determine structure:  MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 4JJ2 Resolution: 2.099→44.597 Å / SU ML: 0.3 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.93 / Phase error: 27.46 
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Displacement parameters | Biso mean: 28.86 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.099→44.597 Å 
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| Refine LS restraints | 
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| LS refinement shell | 
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION 
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| Refinement TLS group | 
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 Movie
Movie Controller
Controller










 PDBj
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