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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6p1z | ||||||
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タイトル | Bacteriophage phiKZ gp163.1 PAAR repeat protein in complex with the C-terminal part of the T4 gp5 beta-helical domain | ||||||
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![]() | viral protein / hydrolase / bacteriophage / phiKZ / membrane piercing / central spike / cell puncturing device / PAAR-repeat motif / beta helix / T4 gp5 / Pseudomonas aeruginosa / contractile injection system | ||||||
機能・相同性 | ![]() symbiont entry into host cell via disruption of host cell wall peptidoglycan / virus tail, baseplate / viral tail assembly / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope / virus tail / symbiont entry into host / peptidoglycan catabolic process / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity ...symbiont entry into host cell via disruption of host cell wall peptidoglycan / virus tail, baseplate / viral tail assembly / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope / virus tail / symbiont entry into host / peptidoglycan catabolic process / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / killing of cells of another organism / defense response to bacterium / symbiont entry into host cell / metal ion binding / identical protein binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Buth, S.A. / Shneider, M.M. / Leiman, P.G. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Bacteriophage phiKZ gp163.1 PAAR repeat protein in complex with the C-terminal part of the T4 gp5 beta-helical domain 著者: Buth, S.A. / Shneider, M.M. / Leiman, P.G. #1: ![]() タイトル: PAAR-repeat proteins sharpen and diversify the type VI secretion system spike. 著者: Shneider, M.M. / Buth, S.A. / Ho, B.T. / Basler, M. / Mekalanos, J.J. / Leiman, P.G. #2: ![]() タイトル: Structure and Biophysical Properties of a Triple-Stranded Beta-Helix Comprising the Central Spike of Bacteriophage T4. 著者: Buth, S.A. / Menin, L. / Shneider, M.M. / Engel, J. / Boudko, S.P. / Leiman, P.G. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 418.3 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 348.5 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 39.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 57.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 4jj2S S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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単位格子 |
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要素
-タンパク質 , 2種, 8分子 ABCEFGDH
#1: タンパク質 | 分子量: 9856.678 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() プラスミド: pEEVA2 / 詳細 (発現宿主): a PET-23A DERIVATIVE / 発現宿主: ![]() ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 8809.327 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() プラスミド: pATE / 詳細 (発現宿主): A PACYCDUET-1 DERIVATIVE / 発現宿主: ![]() ![]() |
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-非ポリマー , 6種, 938分子 










#3: 化合物 | #4: 化合物 | #5: 化合物 | #6: 化合物 | #7: 化合物 | #8: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.24 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 10 詳細: 47.5-50 % PEG5500 MME 100 mM Glycine pH 10 25-100 mM KBr |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年6月20日 / 詳細: MIRRORS |
放射 | モノクロメーター: BARTELS MONOCHROMATOR WITH DUAL CHANNEL CUT CRYSTALS (DCCM) IN (+--+) GEOMETRY AND A TOROIDAL MIRROR (M2) プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.099→50 Å / Num. obs: 82024 / % possible obs: 95.4 % / 冗長度: 1.8 % / Biso Wilson estimate: 28.16 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rrim(I) all: 0.12 / Net I/σ(I): 6.93 |
反射 シェル | 解像度: 2.1→2.23 Å / 冗長度: 1.72 % / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique obs: 12480 / CC1/2: 0.871 / Rrim(I) all: 0.483 / % possible all: 89.3 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: 4JJ2 解像度: 2.099→44.597 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.93 / 位相誤差: 27.46
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 28.86 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.099→44.597 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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