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- PDB-6ov7: CFTR Associated Ligand (CAL) PDZ domain bound to peptide kCAL01 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ov7
タイトルCFTR Associated Ligand (CAL) PDZ domain bound to peptide kCAL01
要素
  • Golgi-associated PDZ and coiled-coil motif-containing protein
  • kCAL01 peptide
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / PDZ domain / inhibitor / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of anion channel activity / RHO GTPases regulate CFTR trafficking / negative regulation of protein localization to cell surface / Golgi-associated vesicle membrane / Golgi to plasma membrane transport / apical protein localization / molecular sequestering activity / trans-Golgi network transport vesicle / RHOQ GTPase cycle / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport ...negative regulation of anion channel activity / RHO GTPases regulate CFTR trafficking / negative regulation of protein localization to cell surface / Golgi-associated vesicle membrane / Golgi to plasma membrane transport / apical protein localization / molecular sequestering activity / trans-Golgi network transport vesicle / RHOQ GTPase cycle / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / protein transport / transmembrane transporter binding / postsynaptic density / Golgi membrane / lysosomal membrane / dendrite / Golgi apparatus / protein-containing complex / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Golgi-associated PDZ and coiled-coil motif-containing protein / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Golgi-associated PDZ and coiled-coil motif-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.71 Å
データ登録者Gill, N.P. / Madden, D.R.
資金援助 米国, 4件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)R01-DK101451 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)T32-GM008704 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P20-GM113132 米国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)P30-DK117469 米国
引用ジャーナル: J.Phys.Chem.B / 年: 2019
タイトル: Computational Analysis of Energy Landscapes Reveals Dynamic Features That Contribute to Binding of Inhibitors to CFTR-Associated Ligand.
著者: Holt, G.T. / Jou, J.D. / Gill, N.P. / Lowegard, A.U. / Martin, J.W. / Madden, D.R. / Donald, B.R.
履歴
登録2019年5月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年11月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年11月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22019年12月25日Group: Author supporting evidence / Database references / カテゴリ: citation / pdbx_audit_support
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Golgi-associated PDZ and coiled-coil motif-containing protein
B: Golgi-associated PDZ and coiled-coil motif-containing protein
C: kCAL01 peptide
D: kCAL01 peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,1444
ポリマ－21,1444
非ポリマー00
水3,153175
1
A: Golgi-associated PDZ and coiled-coil motif-containing protein
C: kCAL01 peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,5722
ポリマ－10,5722
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1040 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area5460 Å2
手法PISA
2
B: Golgi-associated PDZ and coiled-coil motif-containing protein
D: kCAL01 peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,5722
ポリマ－10,5722
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1020 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area5410 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.622, 60.767, 81.164
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

-
要素

#1: タンパク質 Golgi-associated PDZ and coiled-coil motif-containing protein / CFTR-associated ligand / Fused in glioblastoma / PDZ protein interacting specifically with TC10 / PIST


分子量: 9353.722 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GOPC, CAL, FIG / プラスミド: pET16b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): RIL / 参照: UniProt: Q9HD26
#2: タンパク質・ペプチド kCAL01 peptide


分子量: 1218.365 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Engineered / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 175 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.97 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 6 mg/mL CAL PDZ, 1 mM kCAL01 peptide, 25% (w/v) PEG 8000, 5% PEG 400, 150 mM NaCl, and 100 mM Tris pH 8.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年12月11日
放射モノクロメーター: Si(111) and Si(220) double crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.71→50 Å / Num. obs: 27416 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 6.46 % / Rmerge(I) obs: 0.108 / Net I/σ(I): 14.01
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Mean I/σ(I) obsNum. unique obs% possible allRmerge(I) obsCC1/2Rrim(I) all
8-9.995.3749.99132100
6-7.995.943.0335299.4
5-5.996.3444.4427100
4.85-4.996.7950.8294100
3.44-4.845.840.62193898.9
2.81-3.436.4326.94249299.8
2.44-2.86.6916.222844100
2.18-2.436.410.57328999.8
1.99-2.176.717.19362199.9
1.84-1.986.373.79394199.6
1.71-1.836.652.04424199.80.9590.7861.041

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXversion 1.14-3260-000精密化
XDSVersion November 1, 2016データ削減
XSCALEVersion November 1, 2016データスケーリング
PHENIXPhaser-MR Version 1.14-3260-000位相決定
PHENIXphenix.refine Version 1.14-3260-000モデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 開始モデル: 4.0E+34 / 解像度: 1.71→38.42 Å / 交差検証法: THROUGHOUT
詳細: ALPHA HELIX-1 OF CHAIN B APPEARS DISTORTED DUE TO DISULFIDE FORMATION. CHAIN A RETAINS NORMAL ALPHA HELICAL STRUCTURE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.214 1160 4.9 %Random selection
Rwork0.182 ---
obs-23681 99.2 %-
原子変位パラメータBiso mean: 23.56 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.71→38.42 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1470 0 0 175 1645
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7134-1.79140.306700.28132681X-RAY DIFFRACTION96
1.7914-1.88580.268600.23642769X-RAY DIFFRACTION100
1.8858-2.0040.257700.20242814X-RAY DIFFRACTION100
2.004-2.15870.198700.17362766X-RAY DIFFRACTION100
2.1587-2.37590.214100.17532823X-RAY DIFFRACTION100
2.3759-2.71960.205600.17422817X-RAY DIFFRACTION100
2.7196-3.42610.187200.17212890X-RAY DIFFRACTION100
3.4261-38.4240.204900.16832961X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 12.4682 Å / Origin y: 27.6297 Å / Origin z: 30.5801 Å
111213212223313233
T0.0457 Å2-0.0014 Å20.0021 Å2-0.0449 Å20.0085 Å2--0.0428 Å2
L0.1922 °2-0.1687 °20.1997 °2-0.1574 °2-0.2453 °2--0.3094 °2
S-0.0109 Å °0.034 Å °-0.0143 Å °0.0161 Å °0.0198 Å °-0.006 Å °-0.022 Å °-0.0072 Å °-0 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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