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- PDB-6ot9: Bimetallic dodecameric cage design 1 (BMC1) from cytochrome cb562 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ot9
タイトルBimetallic dodecameric cage design 1 (BMC1) from cytochrome cb562
要素Soluble cytochrome b562
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / Supramolecular assembly / protein cage / bimetallic / metal binding (金属)
機能・相同性
機能・相同性情報


電子伝達系 / ペリプラズム / electron transfer activity / iron ion binding / heme binding
類似検索 - 分子機能
Cytochrome b562 / Cytochrome b562 / Cytochrome c/b562
類似検索 - ドメイン・相同性
: / アセトヒドロキサム酸 / HEME C / Soluble cytochrome b562
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Golub, E. / Esselborn, J. / Bailey, J.B. / Tezcan, F.A.
資金援助 米国, European Union, ドイツ, 4件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, United States)DMR-1602537 米国
Department of Energy (DOE, United States)DE-SC0003844 米国
European Molecular Biology Organization (EMBO)ALTF 1336-2015European Union
German Research Foundation (DFG)393131496 ドイツ
引用ジャーナル: Nature / 年: 2020
タイトル: Constructing protein polyhedra via orthogonal chemical interactions.
著者: Eyal Golub / Rohit H Subramanian / Julian Esselborn / Robert G Alberstein / Jake B Bailey / Jerika A Chiong / Xiaodong Yan / Timothy Booth / Timothy S Baker / F Akif Tezcan /
要旨: Many proteins exist naturally as symmetrical homooligomers or homopolymers. The emergent structural and functional properties of such protein assemblies have inspired extensive efforts in ...Many proteins exist naturally as symmetrical homooligomers or homopolymers. The emergent structural and functional properties of such protein assemblies have inspired extensive efforts in biomolecular design. As synthesized by ribosomes, proteins are inherently asymmetric. Thus, they must acquire multiple surface patches that selectively associate to generate the different symmetry elements needed to form higher-order architectures-a daunting task for protein design. Here we address this problem using an inorganic chemical approach, whereby multiple modes of protein-protein interactions and symmetry are simultaneously achieved by selective, 'one-pot' coordination of soft and hard metal ions. We show that a monomeric protein (protomer) appropriately modified with biologically inspired hydroxamate groups and zinc-binding motifs assembles through concurrent Fe and Zn coordination into discrete dodecameric and hexameric cages. Our cages closely resemble natural polyhedral protein architectures and are, to our knowledge, unique among designed systems in that they possess tightly packed shells devoid of large apertures. At the same time, they can assemble and disassemble in response to diverse stimuli, owing to their heterobimetallic construction on minimal interprotein-bonding footprints. With stoichiometries ranging from [2 Fe:9 Zn:6 protomers] to [8 Fe:21 Zn:12 protomers], these protein cages represent some of the compositionally most complex protein assemblies-or inorganic coordination complexes-obtained by design.
履歴
登録2019年5月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年1月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年2月5日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22020年2月19日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_conn_type.id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Soluble cytochrome b562
D: Soluble cytochrome b562
B: Soluble cytochrome b562
A: Soluble cytochrome b562
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,08320
ポリマ－46,8054
非ポリマー3,27816
水34219
1
C: Soluble cytochrome b562
D: Soluble cytochrome b562
B: Soluble cytochrome b562
A: Soluble cytochrome b562
ヘテロ分子

C: Soluble cytochrome b562
D: Soluble cytochrome b562
B: Soluble cytochrome b562
A: Soluble cytochrome b562
ヘテロ分子

C: Soluble cytochrome b562
D: Soluble cytochrome b562
B: Soluble cytochrome b562
A: Soluble cytochrome b562
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)150,24960
ポリマ－140,41412
非ポリマー9,83548
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area35010 Å2
ΔGint-968 kcal/mol
Surface area55400 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)125.640, 125.640, 166.350
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Space group name HallR32"
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z
#3: -x+y,-x,z
#4: x-y,-y,-z
#5: -x,-x+y,-z
#6: y,x,-z
#7: x+1/3,y+2/3,z+2/3
#8: -y+1/3,x-y+2/3,z+2/3
#9: -x+y+1/3,-x+2/3,z+2/3
#10: x-y+1/3,-y+2/3,-z+2/3
#11: -x+1/3,-x+y+2/3,-z+2/3
#12: y+1/3,x+2/3,-z+2/3
#13: x+2/3,y+1/3,z+1/3
#14: -y+2/3,x-y+1/3,z+1/3
#15: -x+y+2/3,-x+1/3,z+1/3
#16: x-y+2/3,-y+1/3,-z+1/3
#17: -x+2/3,-x+y+1/3,-z+1/3
#18: y+2/3,x+1/3,-z+1/3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-202-

FE

21A-301-

HOH

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要素

-
タンパク質 , 1種, 4分子 CDBA

#1: タンパク質
Soluble cytochrome b562 / Cytochrome b-562


分子量: 11701.141 Da / 分子数: 4
変異: E8H,A24T,Q25T,R34Q,L38Q,Q41W,K42S,K59S,H63C,D66W,I67E,V69I,D73N,D74A,K77H,N80K,E81Q,R98C,Y101C
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: cybC / プラスミド: pET20b-BMC1/pEC86
詳細 (発現宿主): pET20b for expression of BMC1 described here with background of pEC86 to provide machinery for c-type linkage of heme.
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P0ABE7

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非ポリマー , 5種, 35分子

#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-HAE / ACETOHYDROXAMIC ACID / アセトヒドロキサム酸 / アセトヒドロキサム酸


分子量: 75.067 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H5NO2 / コメント: 阻害剤, 薬剤*YM
#4: 化合物
ChemComp-HEC / HEME C / Heme C


分子量: 618.503 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H34FeN4O4
#5: 化合物 ChemComp-FE / FE (III) ION / 鉄


分子量: 55.845 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 19 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.7 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: Protein solution: 2.1 mM protein, 1.05 mM Fe, 2 mM Zn added 1 hour prior to crystallisation. 1 ul + 1ul drops from protein solution and following mother liquor; 22.5% PEG400, 0.1 M HEPES pH 7.5, 0.2 M NaCl
Temp details: Room temperature

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.98008 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年4月13日
詳細: Mirror: Flat Si Rh coated M0, Kirkpatrick-Baez flat bent Si M1 & M2
放射モノクロメーター: Liquid nitrogen-cooled double crystal Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98008 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→39.92 Å / Num. obs: 38245 / % possible obs: 99.81 % / 冗長度: 10.29 % / Biso Wilson estimate: 51.6 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.185 / Rpim(I) all: 0.061 / Rrim(I) all: 0.195 / Net I/σ(I): 8.1
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2.4-2.4610.0722.9860.9628750.5013.146100
2.46-2.5310.5982.2191.3427430.6332.33299.9
2.53-2.610.5251.8921.5826720.721.98999.9
2.6-2.6810.3131.5291.9626030.7971.60999.9
2.68-2.7710.0391.2612.325320.8431.32999.7
2.77-2.879.5561.0412.6724410.9121.199.7
2.87-2.9810.6780.6544.0223420.9510.68899.9
2.98-3.110.610.499522390.970.52599.9
3.1-3.2410.4430.3786.1822150.980.398100
3.24-3.3910.1150.297.7520740.9860.30599.8
3.39-3.589.740.2368.9319750.9920.24999.6
3.58-3.7910.7110.14613.2618780.9960.15399.9
3.79-4.0610.570.13114.8817300.9960.138100
4.06-4.3810.3340.10617.4616390.9970.11299.7
4.38-4.89.730.09918.0915010.9960.10499.1
4.8-5.3710.870.09319.9913720.9970.098100
5.37-6.210.5490.10317.8911850.9970.108100
6.2-7.599.7340.07622.7410200.9970.0899.7
7.59-10.7310.5430.06727.817820.9980.071100
10.73-39.929.440.07327.714270.9970.07797.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
Blu-Iceデータ収集
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3M4B

3m4b


解像度: 2.4→36.27 Å / SU ML: 0.3886 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 36.4761
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2718 3747 9.81 %Random
Rwork0.2174 ---
obs0.2228 38194 99.69 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 69.94 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→36.27 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3268 0 200 19 3487
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00883563
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.03584872
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0457503
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0049635
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.12592718
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4-2.430.5361320.4681286X-RAY DIFFRACTION99.51
2.43-2.460.43141260.42831319X-RAY DIFFRACTION99.45
2.46-2.50.43941500.39811227X-RAY DIFFRACTION99.49
2.5-2.530.44141490.3821273X-RAY DIFFRACTION100
2.53-2.570.37831170.37321267X-RAY DIFFRACTION99.78
2.57-2.610.46281570.35211290X-RAY DIFFRACTION100
2.61-2.650.44781350.34881276X-RAY DIFFRACTION99.86
2.65-2.70.3951400.32511286X-RAY DIFFRACTION99.86
2.7-2.750.43331270.31121258X-RAY DIFFRACTION99.71
2.75-2.80.36781370.2751278X-RAY DIFFRACTION99.65
2.8-2.860.32681520.27451292X-RAY DIFFRACTION99.65
2.86-2.920.27731230.23651273X-RAY DIFFRACTION99.79
2.92-2.990.30431400.24161278X-RAY DIFFRACTION99.86
2.99-3.060.38271480.24911264X-RAY DIFFRACTION99.72
3.06-3.140.35591150.25081322X-RAY DIFFRACTION99.93
3.14-3.240.33871670.23491238X-RAY DIFFRACTION99.79
3.24-3.340.30921320.21621274X-RAY DIFFRACTION99.86
3.34-3.460.29761520.22591261X-RAY DIFFRACTION99.37
3.46-3.60.29231340.20271281X-RAY DIFFRACTION99.51
3.6-3.760.23511310.18721277X-RAY DIFFRACTION99.72
3.76-3.960.21821410.18631284X-RAY DIFFRACTION99.58
3.96-4.210.19361340.16181251X-RAY DIFFRACTION99.71
4.21-4.530.21931430.15981289X-RAY DIFFRACTION99.31
4.53-4.990.23251240.1741272X-RAY DIFFRACTION99.64
4.99-5.710.24981420.18781313X-RAY DIFFRACTION100
5.71-7.180.19261390.20741253X-RAY DIFFRACTION99.78
7.18-36.270.19751600.15621265X-RAY DIFFRACTION99.58

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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