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万見
- PDB-6oje: Dimeric structure of LRRK2 GTPase domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6oje
タイトルDimeric structure of LRRK2 GTPase domain
要素Leucine-rich repeat serine/threonine-protein kinase 2
キーワードHYDROLASE / Parkinson's disease / LRRK2 / GTPase / Dimer / InterSwitch / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


caveola neck / negative regulation of thioredoxin peroxidase activity by peptidyl-threonine phosphorylation / negative regulation of protein processing involved in protein targeting to mitochondrion / Wnt signalosome assembly / beta-catenin destruction complex binding / regulation of branching morphogenesis of a nerve / regulation of kidney size / regulation of neuron maturation / regulation of cell projection organization / tangential migration from the subventricular zone to the olfactory bulb ...caveola neck / negative regulation of thioredoxin peroxidase activity by peptidyl-threonine phosphorylation / negative regulation of protein processing involved in protein targeting to mitochondrion / Wnt signalosome assembly / beta-catenin destruction complex binding / regulation of branching morphogenesis of a nerve / regulation of kidney size / regulation of neuron maturation / regulation of cell projection organization / tangential migration from the subventricular zone to the olfactory bulb / protein localization to endoplasmic reticulum exit site / GTP-dependent protein kinase activity / regulation of neuroblast proliferation / regulation of ER to Golgi vesicle-mediated transport / peroxidase inhibitor activity / negative regulation of late endosome to lysosome transport / regulation of mitochondrial depolarization / negative regulation of protein targeting to mitochondrion / positive regulation of dopamine receptor signaling pathway / regulation of synaptic vesicle transport / regulation of CAMKK-AMPK signaling cascade / regulation of lysosomal lumen pH / amphisome / co-receptor binding / mitochondrion localization / negative regulation of excitatory postsynaptic potential / regulation of dopamine receptor signaling pathway / regulation of retrograde transport, endosome to Golgi / positive regulation of microglial cell activation / positive regulation of synaptic vesicle endocytosis / negative regulation of autophagosome assembly / cytoplasmic side of mitochondrial outer membrane / neuron projection arborization / regulation of cAMP/PKA signal transduction / olfactory bulb development / striatum development / multivesicular body, internal vesicle / regulation of dendritic spine morphogenesis / protein localization to mitochondrion / JUN kinase kinase kinase activity / cellular response to dopamine / endoplasmic reticulum organization / positive regulation of protein autoubiquitination / Wnt signalosome / positive regulation of programmed cell death / negative regulation of protein processing / GTP metabolic process / syntaxin-1 binding / regulation of canonical Wnt signaling pathway / negative regulation of GTPase activity / exploration behavior / regulation of reactive oxygen species metabolic process / lysosome organization / Golgi-associated vesicle / clathrin binding / regulation of locomotion / phosphorylation / protein kinase A binding / negative regulation of macroautophagy / PTK6 promotes HIF1A stabilization / neuromuscular junction development / regulation of synaptic vesicle exocytosis / regulation of mitochondrial fission / Golgi organization / intracellular distribution of mitochondria / regulation of synaptic vesicle endocytosis / endoplasmic reticulum exit site / autolysosome / locomotory exploration behavior / microvillus / MAP kinase kinase kinase activity / negative regulation of Notch signaling pathway / positive regulation of protein kinase activity / Rho protein signal transduction / cellular response to manganese ion / canonical Wnt signaling pathway / presynaptic cytosol / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / phagocytic vesicle / JNK cascade / positive regulation of autophagy / dendrite cytoplasm / negative regulation of protein binding / peptidyl-threonine phosphorylation / positive regulation of MAP kinase activity / tubulin binding / GTPase activator activity / SNARE binding / neuron projection morphogenesis / cellular response to starvation / positive regulation of protein ubiquitination / regulation of membrane potential / excitatory postsynaptic potential / determination of adult lifespan / cellular response to reactive oxygen species / mitochondrion organization / trans-Golgi network / calcium-mediated signaling / mitochondrial membrane
類似検索 - 分子機能
LRRK2 ARM repeat / LRRK2 ANK repeat / LRRK2 beta propeller / : / C-terminal of Roc (COR) domain / C-terminal of Roc, COR-A domain / Ras of Complex, Roc, domain of DAPkinase / Roc domain profile. / Roc domain / Leucine-rich repeats, bacterial type ...LRRK2 ARM repeat / LRRK2 ANK repeat / LRRK2 beta propeller / : / C-terminal of Roc (COR) domain / C-terminal of Roc, COR-A domain / Ras of Complex, Roc, domain of DAPkinase / Roc domain profile. / Roc domain / Leucine-rich repeats, bacterial type / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat profile. / Leucine-rich repeat / Rab subfamily of small GTPases / Leucine-rich repeat domain superfamily / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Armadillo-like helical / Small GTP-binding protein domain / Armadillo-type fold / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / WD40-repeat-containing domain superfamily / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Leucine-rich repeat serine/threonine-protein kinase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Hoang, Q.Q. / Wu, C.X. / Liao, J. / Park, Y.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1R01GM111639 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM115844 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structural basis for conformational plasticity in the GTPase domain of the Parkinson's disease-associated protein LRRK2
著者: Wu, C.X. / Liao, J. / Park, Y. / Hoang, N.C. / Engel, V.A. / Sanishvili, R. / Takagi, Y. / Johnson, S.M. / Wang, M. / Federici, M. / Nichols, R.J. / Cookson, M.R. / Hoang, Q.Q.
履歴
登録2019年4月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年10月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月11日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Leucine-rich repeat serine/threonine-protein kinase 2
B: Leucine-rich repeat serine/threonine-protein kinase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,0068
ポリマ－47,0222
非ポリマー9846
水4,324240
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7290 Å2
ΔGint-96 kcal/mol
Surface area18180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.647, 103.688, 44.593
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 101.200, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 Leucine-rich repeat serine/threonine-protein kinase 2 / Dardarin / LRRK2


分子量: 23511.137 Da / 分子数: 2 / 断片: GTPase domain of leucine-rich repeat kinase 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LRRK2, PARK8 / プラスミド: pETDuet1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta2
参照: UniProt: Q5S007, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 240 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.88 % / Mosaicity: 1.372 °
結晶化温度: 298 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 6.5 / 詳細: 100mM KSCN, 25% PEGMME 2000, 0.1M BisTris pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.0331 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年10月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0331 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 31247 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.072 / Rpim(I) all: 0.031 / Rrim(I) all: 0.078 / Χ2: 1.033 / Net I/σ(I): 5.6 / Num. measured all: 189486
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.9-1.934.30.45714530.8740.2330.5160.74591.7
1.93-1.9750.54614980.8830.2580.6060.51195.4
1.97-2.015.30.41415270.9230.1870.4560.45998
2.01-2.055.40.30115900.9620.1360.3310.46698
2.05-2.0960.27215230.9770.1180.2970.4798.4
2.09-2.146.30.25515940.9740.1080.2780.49299.6
2.14-2.196.40.23215330.9830.0980.2530.48898.7
2.19-2.256.40.30715740.9510.1320.3351.28199
2.25-2.326.40.22415380.980.0950.2440.99699.2
2.32-2.396.20.14115800.9940.060.1530.5699.4
2.39-2.4860.12215810.9920.0540.1340.67199.3
2.48-2.586.40.11315440.9940.0480.1230.7299.5
2.58-2.76.20.09515700.9950.0410.1040.70299.6
2.7-2.846.70.08915970.9940.0370.0970.78499.7
2.84-3.026.60.07515750.9960.0310.0820.99799.6
3.02-3.256.40.07215860.9940.0310.0781.48299.8
3.25-3.586.10.06715770.9940.030.0731.7599.6
3.58-4.096.30.0615890.9970.0260.0662.171100
4.09-5.166.60.05416010.9960.0240.062.058100
5.16-506.20.04916170.9970.0210.0532.19499.8

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.8.0253精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: RocCOR domain (3DPU)

3dpu


解像度: 1.95→43.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.95 / WRfactor Rfree: 0.1862 / WRfactor Rwork: 0.1476 / FOM work R set: 0.9024 / SU B: 3.426 / SU ML: 0.049 / SU R Cruickshank DPI: 0.0279 / SU Rfree: 0.0287 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.029 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1962 1458 5.1 %RANDOM
Rwork0.1603 ---
obs0.1623 27245 99.1 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 140.73 Å2 / Biso mean: 46.293 Å2 / Biso min: 24.31 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-8.28 Å20 Å27.23 Å2
2---13.9 Å2-0 Å2
3---5.62 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.95→43.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2893 0 60 249 3202
Biso mean--31.67 50.91 -
残基数----373
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0040.0133097
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0172894
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3661.674202
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.21.5966695
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.9215389
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg28.55521.892148
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.80615556
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.9351521
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0520.2416
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.023436
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02654
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.12735991
LS精密化 シェル解像度: 1.95→2.001 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.079 125 -
Rwork0.069 1924 -
all-2049 -
obs--98.51 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.06430.0296-0.0170.0318-0.07750.27530.01250.0131-0.0035-0.00670.00720.00250.0478-0.0085-0.01970.0329-0.002-0.00110.0034-0.00050.0104-11.1665-2.858462.524
20.11520.07460.01260.0678-0.03950.1345-0.01960.0065-0.0227-0.00110.01-0.0218-0.0184-0.02450.00970.01970.00120.00080.00920.00030.01375.843711.713248.4261
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1333 - 1518
2X-RAY DIFFRACTION2B1333 - 1519

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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