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万見
- PDB-6o7g: Solution structure of MLL4 PHD6 domain in complex with histone H4... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6o7g
タイトルSolution structure of MLL4 PHD6 domain in complex with histone H4K16ac peptide
要素
  • Histone H4
  • Histone-lysine N-methyltransferase 2D
キーワードTRANSCRIPTION / MLL4 / PHD finger / H4K16ac / MOF / acetylation / histone / chromatin
機能・相同性
機能・相同性情報


beta-catenin-TCF complex assembly / oocyte growth / [histone H3]-lysine4 N-methyltransferase / histone H3K4 monomethyltransferase activity / histone H3K4 trimethyltransferase activity / MLL3/4 complex / histone H3K4 methyltransferase activity / positive regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / oogenesis / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes ...beta-catenin-TCF complex assembly / oocyte growth / [histone H3]-lysine4 N-methyltransferase / histone H3K4 monomethyltransferase activity / histone H3K4 trimethyltransferase activity / MLL3/4 complex / histone H3K4 methyltransferase activity / positive regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / oogenesis / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / heterochromatin formation / PKMTs methylate histone lysines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / response to estrogen / methylation / transcription coactivator activity / transcription cis-regulatory region binding / positive regulation of cell population proliferation / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Histone-lysine N-methyltransferase 2D / KMT2D, ePHD1 domain / KMT2D, ePHD2 domain / : / : / FY-rich, N-terminal / F/Y-rich N-terminus / PHD-like zinc-binding domain / FYR domain FYRN motif profile. / "FY-rich" domain, N-terminal region ...Histone-lysine N-methyltransferase 2D / KMT2D, ePHD1 domain / KMT2D, ePHD2 domain / : / : / FY-rich, N-terminal / F/Y-rich N-terminus / PHD-like zinc-binding domain / FYR domain FYRN motif profile. / "FY-rich" domain, N-terminal region / FY-rich, C-terminal / F/Y rich C-terminus / FYR domain FYRC motif profile. / "FY-rich" domain, C-terminal region / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / high mobility group / High mobility group box domain / High mobility group box domain superfamily / PHD-zinc-finger like domain / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / Extended PHD (ePHD) domain / SET domain superfamily / Extended PHD (ePHD) domain profile. / SET domain profile. / SET domain / PHD-finger / Ring finger / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone-lysine N-methyltransferase 2D
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Zhang, Y. / Kutateladze, T.G.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: Selective binding of the PHD6 finger of MLL4 to histone H4K16ac links MLL4 and MOF.
著者: Zhang, Y. / Jang, Y. / Lee, J.E. / Ahn, J. / Xu, L. / Holden, M.R. / Cornett, E.M. / Krajewski, K. / Klein, B.J. / Wang, S.P. / Dou, Y. / Roeder, R.G. / Strahl, B.D. / Rothbart, S.B. / Shi, X. ...著者: Zhang, Y. / Jang, Y. / Lee, J.E. / Ahn, J. / Xu, L. / Holden, M.R. / Cornett, E.M. / Krajewski, K. / Klein, B.J. / Wang, S.P. / Dou, Y. / Roeder, R.G. / Strahl, B.D. / Rothbart, S.B. / Shi, X. / Ge, K. / Kutateladze, T.G.
履歴
登録2019年3月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年5月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年6月12日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 2.02023年11月15日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_remark / struct_conn / struct_conn_type
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_remark.text / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id
Remark 650HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Histone-lysine N-methyltransferase 2D
A: Histone H4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,6354
ポリマ－8,5052
非ポリマー1312
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: NMR, fluorescence microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area1220 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area4540 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)15 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase 2D / Lysine N-methyltransferase 2D / ALL1-related protein / Myeloid/lymphoid or mixed-lineage leukemia protein 2


分子量: 7240.149 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 1503-1562 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KMT2D, ALR, MLL2, MLL4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O14686, histone-lysine N-methyltransferase
#2: タンパク質・ペプチド Histone H4


分子量: 1264.527 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic13D HN(CA)CB
121isotropic13D CBCA(CO)NH
131isotropic13D C(CO)NH
141isotropic13D HBHA(CO)NH
151isotropic13D HNCA
161isotropic13D H(CCO)NH
191isotropic23D NOESY-HSQC
181isotropic23D filtered NOESY
171isotropic22D filtered TOCSY

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試料調製

詳細タイプ: solution
内容: 2.5 mM [U-13C; U-15N] MLL4 PHD6, 7.5 mM histone H4K16ac (11-21) peptide, 93% H2O/7% D2O
詳細: 2.5 mM 13C/15N-labeled MLL4-PHD6 sample supplemented with 7.5 mM H4K16ac (11-21) peptide
Label: complex / 溶媒系: 93% H2O/7% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
2.5 mMMLL4 PHD6[U-13C; U-15N]1
7.5 mMhistone H4K16ac (11-21) peptidenatural abundance1
試料状態詳細: 20 mM Tris-HCl (pH 7.0), 100 mM NaCl, 5 mM DTT and 8% D2O
イオン強度: 100 mM / Label: conditions_1 / pH: 7 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA6001
Varian INOVAVarianINOVA9002

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解析

NMR software
名称開発者分類
NMRDrawDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
CcpNmr AnalysisCCPNchemical shift assignment
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clorestructure calculation
AmberCase, Darden, Cheatham III, Simmerling, Wang, Duke, Luo, and Kollman精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 4
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 15

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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