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- PDB-6nj1: Crystal structure of class A beta-lactamase from Clostridium kluy... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6nj1
タイトルCrystal structure of class A beta-lactamase from Clostridium kluyveri DSM 555
要素Beta-lactamase
キーワードHYDROLASE / antibiotic resistance / Structural Genomics / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases / CSGID
機能・相同性
機能・相同性情報


beta-lactam antibiotic catabolic process / beta-lactamase activity / beta-lactamase / response to antibiotic
類似検索 - 分子機能
Beta-lactamase, class-A active site / Beta-lactamase class-A active site. / Beta-lactamase class A, catalytic domain / Beta-lactamase enzyme family / Beta-lactamase, class-A / Beta-lactamase / DD-peptidase/beta-lactamase superfamily / Beta-lactamase/transpeptidase-like / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Clostridium kluyveri (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.399 Å
データ登録者Michalska, K. / Welk, L. / Endres, M. / Joachimiak, A. / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases (CSGID)
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)HHSN272201700060C 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of class A beta-lactamase from Clostridium kluyveri DSM 555
著者: Michalska, K. / Welk, L. / Endres, M. / Joachimiak, A. / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases (CSGID)
履歴
登録2019年1月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年1月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22024年10月23日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Beta-lactamase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,1416
ポリマ－30,9631
非ポリマー1775
水3,873215
1
A: Beta-lactamase
ヘテロ分子

A: Beta-lactamase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,28112
ポリマ－61,9272
非ポリマー35510
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_556-x,-x+y,-z+5/31
Buried area1970 Å2
ΔGint-101 kcal/mol
Surface area22770 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.878, 66.878, 119.795
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-402-

CL

21A-534-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Beta-lactamase


分子量: 30963.314 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Clostridium kluyveri (strain ATCC 8527 / DSM 555 / NCIMB 10680) (バクテリア)
株: ATCC 8527 / DSM 555 / NCIMB 10680 / 遺伝子: bla, CKL_2902 / プラスミド: pMCSG53 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A5N1B8, beta-lactamase
#2: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 215 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.98 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4
詳細: 1 M LiCl, 0.1 M sodium citrate pH 4.0, 20% PEG6000, cryo 15% glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97926 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 X 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年12月9日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97926 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→30 Å / Num. obs: 118279 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 9.6 % / Rmerge(I) obs: 0.099 / Net I/σ(I): 24.627
反射 シェル解像度: 1.4→1.42 Å / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 1.676 / Mean I/σ(I) obs: 1.332 / Num. unique obs: 3040 / CC1/2: 0.709 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(dev_2947: ???)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
HKL-3000位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.399→29.197 Å / SU ML: 0.11 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.23 / 位相誤差: 14.88 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1512 5758 4.87 %
Rwork0.1235 --
obs0.1249 118223 99.91 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.399→29.197 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2011 0 5 215 2231
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0122085
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.222832
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.091776
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.092324
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008369
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.399-1.41490.26221860.23333722X-RAY DIFFRACTION98
1.4149-1.43150.25051970.21033700X-RAY DIFFRACTION100
1.4315-1.4490.22791770.213780X-RAY DIFFRACTION100
1.449-1.46730.25461710.19163719X-RAY DIFFRACTION100
1.4673-1.48660.22271750.18853868X-RAY DIFFRACTION100
1.4866-1.5070.21671750.1733707X-RAY DIFFRACTION100
1.507-1.52850.19312150.15733760X-RAY DIFFRACTION100
1.5285-1.55130.19641700.14653753X-RAY DIFFRACTION100
1.5513-1.57560.19932090.14823734X-RAY DIFFRACTION100
1.5756-1.60140.17142080.13243751X-RAY DIFFRACTION100
1.6014-1.6290.17561850.12443766X-RAY DIFFRACTION100
1.629-1.65860.1581800.11673709X-RAY DIFFRACTION100
1.6586-1.69050.15751980.113766X-RAY DIFFRACTION100
1.6905-1.7250.13481740.10493801X-RAY DIFFRACTION100
1.725-1.76250.15372180.10813736X-RAY DIFFRACTION100
1.7625-1.80350.15671740.10323746X-RAY DIFFRACTION100
1.8035-1.84860.13841900.1053746X-RAY DIFFRACTION100
1.8486-1.89860.15061580.09763809X-RAY DIFFRACTION100
1.8986-1.95450.12692230.09693689X-RAY DIFFRACTION100
1.9545-2.01750.1181840.0993790X-RAY DIFFRACTION100
2.0175-2.08960.13152060.09983731X-RAY DIFFRACTION100
2.0896-2.17330.13271890.10593753X-RAY DIFFRACTION100
2.1733-2.27210.14051980.10763739X-RAY DIFFRACTION100
2.2721-2.39190.14932420.11123712X-RAY DIFFRACTION100
2.3919-2.54170.13792380.11123710X-RAY DIFFRACTION100
2.5417-2.73780.13731560.12083772X-RAY DIFFRACTION100
2.7378-3.0130.15671660.12983763X-RAY DIFFRACTION100
3.013-3.44840.15522100.13453754X-RAY DIFFRACTION100
3.4484-4.34240.13741880.1133720X-RAY DIFFRACTION100
4.3424-29.20360.16231980.14583759X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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