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- PDB-6n67: Crystal structure of the ligase domain of fungal tRNA ligase Trl1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6n67
タイトルCrystal structure of the ligase domain of fungal tRNA ligase Trl1
要素tRNA ligase
キーワードLIGASE / RNA ligase / tRNA splicing / inhibitor / ATP-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


GTP-dependent polyribonucleotide 5'-hydroxyl-kinase activity / RNA ligase (ATP) / RNA ligase (ATP) activity / tRNA splicing, via endonucleolytic cleavage and ligation / phosphoric diester hydrolase activity / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
tRNA ligase Trl1, fungi / tRNA ligase, phosphodiesterase / tRNA ligase, kinase domain, fungi / Fungal tRNA ligase phosphodiesterase domain / tRNA ligase kinase domain / T4 RNA ligase 1, N-terminal / RNA ligase / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
DIPHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENOSYL ESTER / tRNA ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Chaetomium thermophilum (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Peschek, J. / Walter, P.
引用ジャーナル: Elife / 年: 2019
タイトル: tRNA ligase structure reveals kinetic competition between non-conventional mRNA splicing and mRNA decay.
著者: Peschek, J. / Walter, P.
履歴
登録2018年11月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年7月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年7月10日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年10月23日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: tRNA ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,23411
ポリマ－49,0611
非ポリマー1,17210
水4,972276
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2460 Å2
ΔGint-51 kcal/mol
Surface area18510 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.729, 56.580, 173.879
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 tRNA ligase


分子量: 49061.461 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Chaetomium thermophilum (strain DSM 1495 / CBS 144.50 / IMI 039719) (菌類)
株: DSM 1495 / CBS 144.50 / IMI 039719 / 遺伝子: CTHT_0034810 / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-CodonPlus (DE3)-RIL / 参照: UniProt: G0S6G2, RNA ligase (ATP)

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非ポリマー , 5種, 286分子

#2: 化合物 ChemComp-APC / DIPHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENOSYL ESTER / ALPHA,BETA-METHYLENEADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / α,β-メチレンATP


分子量: 505.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H18N5O12P3
コメント: AMP-CPP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 276 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.03 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.3 / 詳細: ammonium sulfate, sodium chloride, HEPES

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.033 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年6月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.033 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→37.74 Å / Num. obs: 39302 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 4.1 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.063 / Rpim(I) all: 0.036 / Rrim(I) all: 0.073 / Net I/σ(I): 10.3 / Num. measured all: 159936 / Scaling rejects: 8
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
1.9-1.944.11.02924950.7930.5751.18499.1
9.11-37.743.70.0274360.9980.0150.03298.9

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位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
MOSFLMデータ削減
Aimless0.5.27データスケーリング
CRANK2位相決定
Cootモデル構築
REFMAC5.8.0238精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.9→37.74 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.974 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.95 / SU B: 7.756 / SU ML: 0.111 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.126 / ESU R Free: 0.126
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2144 1924 4.9 %RANDOM
Rwork0.1695 ---
obs0.1717 37320 98.99 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.7 Å / 減衰半径: 0.7 Å / VDWプローブ半径: 1 Å
原子変位パラメータBiso max: 144.96 Å2 / Biso mean: 47.465 Å2 / Biso min: 25.53 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.02 Å2-0 Å20 Å2
2--0.76 Å2-0 Å2
3----3.78 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.9→37.74 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3113 0 68 276 3457
Biso mean--55.85 51.63 -
残基数----388
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0133244
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0172989
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3861.6574380
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.2671.5886941
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.0215385
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg27.98521.921177
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.16715555
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.5951523
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0660.2414
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.023570
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02698
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.395 129 -
Rwork0.343 2709 -
all-2838 -
obs--98.3 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 34.0167 Å / Origin y: 5.8281 Å / Origin z: 23.8975 Å
111213212223313233
T0.0296 Å20.0162 Å20.0068 Å2-0.0426 Å2-0.0195 Å2--0.0207 Å2
L0.1395 °20.151 °2-0.1426 °2-0.2939 °2-0.3941 °2--1.0592 °2
S0.0222 Å °0.0378 Å °-0.0299 Å °0.0377 Å °-0.0141 Å °0.0069 Å °0.0599 Å °0.1267 Å °-0.0081 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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