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- PDB-6mnz: Crystal structure of RibBX, a two domain 3,4-dihydroxy-2-butanone... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6mnz
タイトルCrystal structure of RibBX, a two domain 3,4-dihydroxy-2-butanone 4-phosphate synthase from A. baumannii.
要素3,4-dihydroxy-2-butanone 4-phosphate synthase
キーワードLYASE / 3 / 4-dihydroxy-2-butanone 4-phosphate synthase
機能・相同性
機能・相同性情報


3,4-dihydroxy-2-butanone-4-phosphate synthase / 3,4-dihydroxy-2-butanone-4-phosphate synthase activity / riboflavin biosynthetic process / manganese ion binding / hydrolase activity / magnesium ion binding
類似検索 - 分子機能
GTP cyclohydrolase II / GTP cyclohydrolase II superfamily / GTP cyclohydrolase II / 3,4-dihydroxy-2-butanone 4-phosphate synthase, RibB / 3,4-dihydroxy-2-butanone 4-phosphate synthase / DHBP synthase RibB-like alpha/beta domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
3,4-dihydroxy-2-butanone 4-phosphate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Acinetobacter baumannii (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.66 Å
データ登録者Wang, J. / Gonzalez-Gutierrez, G. / Giedroc, D.P.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)R35 GM118157 米国
引用ジャーナル: Cell Chem Biol / 年: 2019
タイトル: Multi-metal Restriction by Calprotectin Impacts De Novo Flavin Biosynthesis in Acinetobacter baumannii.
著者: Wang, J. / Lonergan, Z.R. / Gonzalez-Gutierrez, G. / Nairn, B.L. / Maxwell, C.N. / Zhang, Y. / Andreini, C. / Karty, J.A. / Chazin, W.J. / Trinidad, J.C. / Skaar, E.P. / Giedroc, D.P.
履歴
登録2018年10月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年4月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年5月29日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first
改定 1.22019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 3,4-dihydroxy-2-butanone 4-phosphate synthase
B: 3,4-dihydroxy-2-butanone 4-phosphate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,83913
ポリマ－81,9032
非ポリマー93511
水2,198122
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4710 Å2
ΔGint-150 kcal/mol
Surface area31710 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)116.707, 136.857, 51.856
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 98.527, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Space group name HallC2y
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-537-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11SERSERGLYGLYchain 'A'AA4 - 784 - 78
12GLYGLYALAALAchain 'A'AA82 - 27282 - 272
13VALVALALAALAchain 'A'AA289 - 304289 - 304
14ALAALAALAALAchain 'A'AA318 - 367318 - 367
21SERSERGLYGLYchain 'B'BB4 - 784 - 78
22GLYGLYALAALAchain 'B'BB82 - 27282 - 272
23VALVALALAALAchain 'B'BB289 - 304289 - 304
24ALAALAALAALAchain 'B'BB318 - 367318 - 367

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要素

#1: タンパク質 3,4-dihydroxy-2-butanone 4-phosphate synthase / DHBP synthase


分子量: 40951.684 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Acinetobacter baumannii (バクテリア)
遺伝子: ribB, ribBA, A7M79_16415, A7M90_07480, A7N09_07660, AB895_1395, APD06_16235, AZE33_19550, B4R90_18035, BGC29_12000, BWP00_07280, C2U32_13770, CAS83_08960, CBE85_14000, CHQ89_12900, CPI82_ ...遺伝子: ribB, ribBA, A7M79_16415, A7M90_07480, A7N09_07660, AB895_1395, APD06_16235, AZE33_19550, B4R90_18035, BGC29_12000, BWP00_07280, C2U32_13770, CAS83_08960, CBE85_14000, CHQ89_12900, CPI82_04655, IX87_13995, LV38_00273
発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: V5V8R9, 3,4-dihydroxy-2-butanone-4-phosphate synthase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 122 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.87 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 10 mM MES ph 6.5, 100 mM NaCl, 150 mM ammonia sulfate, 19% (w/v) PEG 1000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 1.00003 Å
検出器タイプ: RDI CMOS_8M / 検出器: CMOS / 日付: 2017年11月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00003 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.66→68.43 Å / Num. obs: 22952 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 52.23 Å2 / CC1/2: 0.993 / Rmerge(I) obs: 0.131 / Rpim(I) all: 0.079 / Rrim(I) all: 0.153 / Net I/σ(I): 7.4
反射 シェル解像度: 2.66→2.7 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 1.122 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Num. unique obs: 1147 / CC1/2: 0.557 / Rpim(I) all: 0.672 / Rrim(I) all: 1.309 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
PHENIX1.13_2998精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化解像度: 2.66→68.43 Å / SU ML: 0.5226 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 36.4881
Rfactor反射数%反射
Rfree0.303 1177 5.13 %
Rwork0.2778 --
obs0.2791 22929 99.02 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 57.53 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.66→68.43 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5170 0 47 122 5339
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00245286
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.53897160
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0422826
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr00
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d0.71331232
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.66-2.780.44861590.40372705X-RAY DIFFRACTION99.76
2.78-2.930.45031620.37712740X-RAY DIFFRACTION99.9
2.93-3.110.34331290.34062748X-RAY DIFFRACTION99.76
3.11-3.350.33221520.29252708X-RAY DIFFRACTION99.48
3.35-3.690.33061270.27892732X-RAY DIFFRACTION98.69
3.69-4.220.31550.25162658X-RAY DIFFRACTION98.01
4.22-5.320.23591430.23062713X-RAY DIFFRACTION97.77
5.32-68.450.25671500.26012748X-RAY DIFFRACTION98.84

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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