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- PDB-6mj7: Crystal structure of p62 ZZ domain in complex with free arginine -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6mj7
タイトルCrystal structure of p62 ZZ domain in complex with free arginine
要素Sequestosome-1
キーワードSIGNALING PROTEIN / p62 / ZZ domain / Nt-degron / autophagy / receptor
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to perinuclear region of cytoplasm / brown fat cell proliferation / protein targeting to vacuole involved in autophagy / regulation of Ras protein signal transduction / intracellular membraneless organelle / aggrephagy / response to mitochondrial depolarisation / negative regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / amphisome / regulation of protein complex stability ...protein localization to perinuclear region of cytoplasm / brown fat cell proliferation / protein targeting to vacuole involved in autophagy / regulation of Ras protein signal transduction / intracellular membraneless organelle / aggrephagy / response to mitochondrial depolarisation / negative regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / amphisome / regulation of protein complex stability / endosome organization / autophagy of mitochondrion / pexophagy / membraneless organelle assembly / phagophore assembly site / regulation of mitochondrion organization / ubiquitin-modified protein reader activity / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / Nuclear events mediated by NFE2L2 / aggresome / endosomal transport / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / cellular response to stress / Lewy body / temperature homeostasis / autolysosome / negative regulation of ferroptosis / molecular sequestering activity / immune system process / mitophagy / energy homeostasis / signaling adaptor activity / negative regulation of protein ubiquitination / inclusion body / positive regulation of autophagy / autophagosome / SH2 domain binding / ionotropic glutamate receptor binding / p75NTR recruits signalling complexes / NF-kB is activated and signals survival / Pexophagy / NRIF signals cell death from the nucleus / response to ischemia / protein kinase C binding / positive regulation of long-term synaptic potentiation / protein catabolic process / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / sarcomere / positive regulation of protein localization to plasma membrane / macroautophagy / ubiquitin binding / P-body / protein sequestering activity / molecular condensate scaffold activity / receptor tyrosine kinase binding / PML body / autophagy / Interleukin-1 signaling / protein import into nucleus / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / intracellular protein localization / late endosome / KEAP1-NFE2L2 pathway / Neddylation / signaling receptor activity / sperm midpiece / transcription by RNA polymerase II / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein-macromolecule adaptor activity / cell differentiation / intracellular signal transduction / positive regulation of apoptotic process / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / protein kinase binding / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / endoplasmic reticulum / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / extracellular exosome / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Sequestosome-1, UBA domain / Sequestosome-1, PB1 domain / : / UBA domain / PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain / : / PB1 domain profile. / Ubiquitin associated domain ...Sequestosome-1, UBA domain / Sequestosome-1, PB1 domain / : / UBA domain / PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain / : / PB1 domain profile. / Ubiquitin associated domain / Zinc finger ZZ-type signature. / Zinc finger, ZZ type / Zinc-binding domain, present in Dystrophin, CREB-binding protein. / Zinc finger, ZZ-type / Ubiquitin-associated domain / Zinc finger, ZZ-type superfamily / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / Zinc finger ZZ-type profile. / UBA-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ARGININE / 1,4-DIETHYLENE DIOXIDE / Sequestosome-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.412 Å
データ登録者Ahn, J. / Zhang, Y. / Kutateladze, T.G.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018
タイトル: ZZ-dependent regulation of p62/SQSTM1 in autophagy.
著者: Zhang, Y. / Mun, S.R. / Linares, J.F. / Ahn, J. / Towers, C.G. / Ji, C.H. / Fitzwalter, B.E. / Holden, M.R. / Mi, W. / Shi, X. / Moscat, J. / Thorburn, A. / Diaz-Meco, M.T. / Kwon, Y.T. / Kutateladze, T.G.
履歴
登録2018年9月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年10月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年11月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sequestosome-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,2365
ポリマ－5,8421
非ポリマー3944
水1,928107
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.971, 32.269, 34.941
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 122.16, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-394-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Sequestosome-1 / EBI3-associated protein of 60 kDa / p60 / Phosphotyrosine-independent ligand for the Lck SH2 domain ...EBI3-associated protein of 60 kDa / p60 / Phosphotyrosine-independent ligand for the Lck SH2 domain of 62 kDa / Ubiquitin-binding protein p62


分子量: 5841.748 Da / 分子数: 1 / 断片: ZZ-TYPE RESIDUES 120-171 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SQSTM1, ORCA, OSIL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13501
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-DIO / 1,4-DIETHYLENE DIOXIDE


分子量: 88.105 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H8O2
#4: 化合物 ChemComp-ARG / ARGININE


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 175.209 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H15N4O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 107 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.34 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.1 M Bicine (pH 9.0), 14% PEG 20K, 4% 1,4-Dioxane

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 1.278 Å
検出器タイプ: RDI CMOS_8M / 検出器: CMOS / 日付: 2017年10月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.278 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.41→50 Å / Num. obs: 107631 / % possible obs: 98.4 % / 冗長度: 13.2 % / CC1/2: 0.985 / Rmerge(I) obs: 0.063 / Net I/σ(I): 83.2
反射 シェル解像度: 1.41→1.43 Å / CC1/2: 0.985

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11_2567)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.412→29.579 Å / SU ML: 0.1 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.5 / 位相誤差: 15.39
詳細: Some reflections were omitted or filtered out for refinement due to higher redundancy.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1646 815 10.01 %
Rwork0.1356 --
obs0.1386 8141 98.74 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.412→29.579 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数396 0 20 107 523
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.005453
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.811617
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.254258
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.07765
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00884
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.4124-1.50090.18541280.14691155X-RAY DIFFRACTION95
1.5009-1.61670.1741390.13861247X-RAY DIFFRACTION100
1.6167-1.77940.18581350.13281215X-RAY DIFFRACTION100
1.7794-2.03680.16171360.1381230X-RAY DIFFRACTION100
2.0368-2.5660.16081390.13831239X-RAY DIFFRACTION100
2.566-29.58530.15481380.13051240X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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