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- PDB-6mhf: Galphai3 co-crystallized with GIV/Girdin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6mhf
タイトルGalphai3 co-crystallized with GIV/Girdin
要素
  • Girdin
  • Guanine nucleotide-binding protein G(k) subunit alpha
キーワードSIGNALING PROTEIN / exchange / modulator / GPCR / inhibitory
機能・相同性
機能・相同性情報


COPI-coated Golgi to ER transport vesicle / maintenance of protein location in plasma membrane / zymogen granule / G-protein gamma-subunit binding / negative regulation of secretion / protein kinase B binding / Extra-nuclear estrogen signaling / Adenylate cyclase inhibitory pathway / vesicle fusion / positive regulation of protein localization to cilium ...COPI-coated Golgi to ER transport vesicle / maintenance of protein location in plasma membrane / zymogen granule / G-protein gamma-subunit binding / negative regulation of secretion / protein kinase B binding / Extra-nuclear estrogen signaling / Adenylate cyclase inhibitory pathway / vesicle fusion / positive regulation of protein localization to cilium / cytoskeleton-dependent intracellular transport / membrane organization / positive regulation of cilium assembly / vascular endothelial growth factor receptor 2 binding / dynein light intermediate chain binding / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / GTPase activating protein binding / GTP metabolic process / GDP-dissociation inhibitor activity / G alpha (i) signalling events / RND1 GTPase cycle / RND3 GTPase cycle / lamellipodium assembly / positive regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / epidermal growth factor receptor binding / G protein-coupled dopamine receptor signaling pathway / small GTPase-mediated signal transduction / activation of protein kinase activity / regulation of neuron projection development / positive regulation of macroautophagy / negative regulation of apoptotic signaling pathway / G-protein alpha-subunit binding / TOR signaling / G protein-coupled serotonin receptor binding / cytoplasmic microtubule organization / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / positive regulation of stress fiber assembly / centriole / adenylate cyclase-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / SH2 domain binding / protein serine/threonine kinase activator activity / phosphatidylinositol binding / ciliary basal body / positive regulation of superoxide anion generation / guanyl-nucleotide exchange factor activity / regulation of actin cytoskeleton organization / G protein-coupled receptor binding / protein kinase C binding / insulin receptor binding / G-protein beta/gamma-subunit complex binding / adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway / GDP binding / heterotrimeric G-protein complex / cell migration / lamellipodium / nervous system development / regulation of cell population proliferation / actin binding / midbody / cytoplasmic vesicle / microtubule binding / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / protein domain specific binding / Golgi membrane / cell division / GTPase activity / centrosome / endoplasmic reticulum membrane / GTP binding / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / membrane / metal ion binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
HOOK, N-terminal / HOOK domain / GI Alpha 1, domain 2-like / GI Alpha 1, domain 2-like / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / G-protein alpha subunit, group I / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G protein alpha subunit, helical insertion ...HOOK, N-terminal / HOOK domain / GI Alpha 1, domain 2-like / GI Alpha 1, domain 2-like / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / G-protein alpha subunit, group I / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G protein alpha subunit, helical insertion / G-protein alpha subunit / G-alpha domain profile. / G protein alpha subunit / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-3 / Girdin
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Rees, S.D. / Kalogriopoulos, N.A. / Ngo, T. / Kopcho, N. / Ilatovskiy, A. / Sun, N. / Komives, E. / Chang, G. / Ghosh, P. / Kufareva, I.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, United States)NSF/IOS-1444435 米国
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2019
タイトル: Structural basis for GPCR-independent activation of heterotrimeric Gi proteins.
著者: Kalogriopoulos, N.A. / Rees, S.D. / Ngo, T. / Kopcho, N.J. / Ilatovskiy, A.V. / Sun, N. / Komives, E.A. / Chang, G. / Ghosh, P. / Kufareva, I.
履歴
登録2018年9月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年7月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年8月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22019年8月28日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32019年11月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Guanine nucleotide-binding protein G(k) subunit alpha
C: Girdin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,9144
ポリマ－43,3792
非ポリマー5352
水3,999222
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: assay for oligomerization
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2830 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area17820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.780, 83.780, 141.370
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Space group name HallP4nw2abw
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x+1/2,z+3/4
#3: y+1/2,-x+1/2,z+1/4
#4: x+1/2,-y+1/2,-z+1/4
#5: -x+1/2,y+1/2,-z+3/4
#6: -x,-y,z+1/2
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Guanine nucleotide-binding protein G(k) subunit alpha / G(i) alpha-3


分子量: 40066.418 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 26-354 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Gnai3, Gnai-3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P08753
#2: タンパク質・ペプチド Girdin / Akt phosphorylation enhancer / APE / Coiled-coil domain-containing protein 88A / G alpha- ...Akt phosphorylation enhancer / APE / Coiled-coil domain-containing protein 88A / G alpha-interacting vesicle-associated protein / GIV / Girders of actin filament / Hook-related protein 1 / HkRP1


分子量: 3312.657 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 1671-1701 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q3V6T2
#3: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 222 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.52 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: PEG 3350, ammonium chloride

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 0.99997 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2016年9月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99997 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→72.08 Å / Num. obs: 63761 / % possible obs: 93.9 % / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 32.04 Å2 / Net I/σ(I): 29.5
反射 シェル解像度: 2→2.08 Å / Num. unique obs: 34165

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
BOSデータ収集
MOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4G5R

4g5r


解像度: 2→54.03 Å / SU ML: 0.2445 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.91 / 位相誤差: 23.9134
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2391 3227 5.06 %
Rwork0.2061 --
obs0.2078 63761 98.18 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 42.19 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→54.03 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2766 0 34 222 3022
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00232847
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.52593842
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0401429
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0023488
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.94331708
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2-2.030.377960.33092734X-RAY DIFFRACTION99.72
2.03-2.060.34661430.32032625X-RAY DIFFRACTION99.68
2.06-2.10.35631650.30042690X-RAY DIFFRACTION99.51
2.1-2.130.28731590.28662629X-RAY DIFFRACTION99.75
2.13-2.170.27821320.27872686X-RAY DIFFRACTION99.44
2.17-2.210.3531490.26712663X-RAY DIFFRACTION99.33
2.21-2.260.31671100.25962691X-RAY DIFFRACTION99.43
2.26-2.310.2711530.25372660X-RAY DIFFRACTION99.4
2.31-2.360.21481430.24112629X-RAY DIFFRACTION99.21
2.36-2.420.26081620.23482678X-RAY DIFFRACTION99.4
2.42-2.480.30481330.22512642X-RAY DIFFRACTION99
2.48-2.560.27541310.21712666X-RAY DIFFRACTION99.08
2.56-2.640.24191490.21862661X-RAY DIFFRACTION99.05
2.64-2.730.23881810.21462610X-RAY DIFFRACTION98.76
2.73-2.840.25151450.21072619X-RAY DIFFRACTION98.78
2.84-2.970.2181310.21222689X-RAY DIFFRACTION98.64
2.97-3.130.23531340.20292610X-RAY DIFFRACTION97.83
3.13-3.330.25891210.22604X-RAY DIFFRACTION96.56
3.33-3.580.22991540.19212556X-RAY DIFFRACTION96.03
3.58-3.940.19711210.16842579X-RAY DIFFRACTION95.51
3.94-4.510.19081440.15352574X-RAY DIFFRACTION96.28
4.51-5.690.18561250.15792524X-RAY DIFFRACTION93.8
5.69-54.030.23131460.20512515X-RAY DIFFRACTION94.13

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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