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万見
- PDB-6m75: C-Myc DNA binding protein complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6m75
タイトルC-Myc DNA binding protein complex
要素
  • DNA (5'-D(*TP*CP*TP*TP*AP*TP*T)-3')
  • RNA-binding motif, single-stranded-interacting protein 1
キーワードDNA BINDING PROTEIN/DNA / c-myc / promoter binding / DNA BINDING PROTEIN / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


poly(A) binding / poly(U) RNA binding / RNA processing / mRNA 3'-UTR binding / single-stranded DNA binding / double-stranded DNA binding / DNA replication / ribonucleoprotein complex / RNA binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
MSSP-1, RNA recognition motif 1 / Paraneoplastic encephalomyelitis antigen / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / RNA-binding motif, single-stranded-interacting protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.57 Å
データ登録者Aggarwal, P. / Bhavesh, N.S.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2021
タイトル: Hinge like domain motion facilitates human RBMS1 protein binding to proto-oncogene c-myc promoter.
著者: Aggarwal, P. / Bhavesh, N.S.
履歴
登録2020年3月17日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年3月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年7月14日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 2.02022年6月22日Group: Database references / Polymer sequence / カテゴリ: database_2 / entity_poly
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_poly.type
改定 2.12023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RNA-binding motif, single-stranded-interacting protein 1
C: DNA (5'-D(*TP*CP*TP*TP*AP*TP*T)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,11712
ポリマ－20,1562
非ポリマー96110
水57632
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, stoichiometry gave 1:1 binding
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2660 Å2
ΔGint-107 kcal/mol
Surface area11180 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)83.680, 114.946, 27.426
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 RNA-binding motif, single-stranded-interacting protein 1 / Single-stranded DNA-binding protein MSSP-1 / Suppressor of CDC2 with RNA-binding motif 2


分子量: 18077.688 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RBMS1, C2orf12, MSSP, MSSP1, SCR2 / プラスミド: pETM11 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P29558
#2: DNA鎖 DNA (5'-D(*TP*CP*TP*TP*AP*TP*T)-3')


分子量: 2078.395 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 32 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.72 % / 解説: THIN plates
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.07 M HEPES pH 7.5, 0.05 M Magnesium Sulfate, 1.8 M Lithium Sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E+ SUPERBRIGHT / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2019年9月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.56→67.65 Å / Num. obs: 9032 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 9.7 % / Biso Wilson estimate: 38.7 Å2 / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.166 / Rpim(I) all: 0.055 / Rrim(I) all: 0.175 / Net I/σ(I): 11.9
反射 シェル解像度: 2.57→2.61 Å / 冗長度: 10 % / Rmerge(I) obs: 0.998 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique obs: 428 / CC1/2: 0.711 / Rpim(I) all: 0.328 / Rrim(I) all: 1.052 / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
XDSデータ削減
autoPROCデータスケーリング
Auto-Rickshaw位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1FXL

1fxl


解像度: 2.57→19.66 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 23.7 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2358 900 10 %RANDOM
Rwork0.2112 8099 --
obs0.2137 8999 99.71 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 122.7 Å2 / Biso mean: 48.9707 Å2 / Biso min: 15.3 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.57→19.66 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1264 120 50 32 1466
Biso mean--78.78 37.54 -
残基数----173
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 6

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.57-2.730.34881310.27681335146699
2.73-2.940.27741480.269413021450100
2.94-3.230.29471450.260513241469100
3.23-3.690.23881400.200113481488100
3.7-4.650.1881610.168713671528100
4.65-19.660.21531750.194414231598100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.8466-1.32161.79844.9513-2.84647.2334-0.02530.0481-0.1073-0.23490.09480.21780.1863-0.5963-0.08190.169-0.00150.02510.2894-0.02660.159137.246112.480935.6453
26.7848-6.914-5.95038.22377.06746.32260.12010.49380.6647-0.26090.6537-1.074-0.24490.404-0.47630.4969-0.18460.01570.54250.01630.465346.563815.633428.5717
37.79033.2108-0.65599.2722.31135.2320.6134-0.2899-1.09420.5715-0.5303-1.24350.41190.0193-0.12740.3498-0.1471-0.13210.5080.03110.485865.893218.676414.0664
48.95210.63742.24392.0679-3.34277.1693-0.1078-0.0860.14-0.0747-0.074-0.6295-0.96720.8265-0.04640.2979-0.08320.08040.4534-0.04940.430651.074616.799638.264
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 68 )A1 - 68
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 69 through 84 )A69 - 84
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 85 through 167 )A85 - 167
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'C' and (resid 1 through 6 )C1 - 6

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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