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万見
- PDB-6m4b: 1510-N membrane-bound stomatin-specific protease S97A mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6m4b
タイトル1510-N membrane-bound stomatin-specific protease S97A mutant
要素Membrane-bound protease PH1510
キーワードHYDROLASE / alpha/beta motif / protease / membrane protein stomatin
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / serine-type peptidase activity / proteolysis / membrane
類似検索 - 分子機能
Archaeal protein PH0471, N-terminal / NfeD-like, C-terminal domain / : / NfeD-like C-terminal, partner-binding domain / Clp protease proteolytic subunit /Translocation-enhancing protein TepA / Clp protease / 2-enoyl-CoA Hydratase; Chain A, domain 1 / 2-enoyl-CoA Hydratase; Chain A, domain 1 / ClpP/crotonase-like domain superfamily / Nucleic acid-binding, OB-fold ...Archaeal protein PH0471, N-terminal / NfeD-like, C-terminal domain / : / NfeD-like C-terminal, partner-binding domain / Clp protease proteolytic subunit /Translocation-enhancing protein TepA / Clp protease / 2-enoyl-CoA Hydratase; Chain A, domain 1 / 2-enoyl-CoA Hydratase; Chain A, domain 1 / ClpP/crotonase-like domain superfamily / Nucleic acid-binding, OB-fold / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Membrane-bound protease PH1510
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrococcus horikoshii (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Yokoyama, H. / Suzuki, K.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)17K07316 日本
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2020
タイトル: Inactive dimeric structure of the protease domain of stomatin operon partner protein.
著者: Yokoyama, H. / Suzuki, K. / Hara, K. / Matsui, I. / Hashimoto, H.
#1: ジャーナル: J Synchrotron Radiat / 年: 2013
タイトル: Structural and biochemical analysis of a thermostable membrane-bound stomatin-specific protease.
著者: Yokoyama, H. / Kobayashi, D. / Takizawa, N. / Fujii, S. / Matsui, I.
履歴
登録2020年3月6日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年6月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Membrane-bound protease PH1510
B: Membrane-bound protease PH1510
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,0124
ポリマ－50,8202
非ポリマー1922
水95553
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1990 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area18360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)124.731, 124.731, 56.545
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number170
Space group name H-MP65
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: LEU / Beg label comp-ID: LEU / End auth comp-ID: SER / End label comp-ID: SER / Refine code: _ / Auth seq-ID: 19 - 225 / Label seq-ID: 5 - 211

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

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要素

#1: タンパク質 Membrane-bound protease PH1510 / NfeD homolog / Stomatin operon partner protein / STOPP


分子量: 25410.129 Da / 分子数: 2 / 変異: S97A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pyrococcus horikoshii (strain ATCC 700860 / DSM 12428 / JCM 9974 / NBRC 100139 / OT-3) (古細菌)
株: ATCC 700860 / DSM 12428 / JCM 9974 / NBRC 100139 / OT-3
遺伝子: PH1510 / プラスミド: pET21b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O59179, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 53 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.77 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: 0.18 M ammonium sulfate, 27% PEG4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2014年6月27日 / 詳細: mirror
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→20 Å / Num. obs: 24012 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 11.3 % / Biso Wilson estimate: 42.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.077 / Net I/σ(I): 21.9
反射 シェル解像度: 2.25→2.37 Å / Rmerge(I) obs: 0.976 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / Num. unique obs: 3490 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0135精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3viv

3viv


解像度: 2.25→19.53 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.939 / SU B: 6.167 / SU ML: 0.15 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.274 / ESU R Free: 0.211
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.234 2411 10.1 %RANDOM
Rwork0.1919 ---
obs0.1961 21579 99.81 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 150.07 Å2 / Biso mean: 52.99 Å2 / Biso min: 28.67 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.02 Å20.01 Å20 Å2
2--0.02 Å2-0 Å2
3----0.08 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.25→19.53 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3176 0 10 53 3239
Biso mean--77.25 49.43 -
残基数----414
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.023240
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0060.023176
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7511.9794406
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.28937304
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.535412
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.73724.769130
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.86415552
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.2771516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0980.2518
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0213654
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0050.02686
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 25924 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.09 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 2.25→2.308 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.302 170 -
Rwork0.263 1575 -
all-1745 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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