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- PDB-6lot: Crystal structure of DUSP22 mutant_N128D -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6lot
タイトルCrystal structure of DUSP22 mutant_N128D
要素Dual specificity protein phosphatase 22
キーワードHYDROLASE / DUSP22 / atypical DUSPs / Cysteine based protein tyrosine phosphatases (Cys-based PTPs) / active site of DUSPs
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / negative regulation of T cell mediated immunity / leading edge of lamellipodium / negative regulation of T cell activation / protein tyrosine/serine/threonine phosphatase activity / negative regulation of focal adhesion assembly / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / myosin phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / filamentous actin ...negative regulation of non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / negative regulation of T cell mediated immunity / leading edge of lamellipodium / negative regulation of T cell activation / protein tyrosine/serine/threonine phosphatase activity / negative regulation of focal adhesion assembly / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / myosin phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / filamentous actin / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / dephosphorylation / cellular response to epidermal growth factor stimulus / negative regulation of cell migration / protein-tyrosine-phosphatase / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / protein tyrosine kinase binding / protein tyrosine phosphatase activity / positive regulation of JNK cascade / regulation of cell population proliferation / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity protein phosphatase domain / Dual specificity protein phosphatase domain profile. / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
Dual specificity protein phosphatase 22
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.69 Å
データ登録者Lai, C.H. / Lyu, P.C.
資金援助 台湾, 1件
組織認可番号国
Ministry of Science and Technology (MoST, Taiwan) 台湾
引用ジャーナル: Int J Mol Sci / 年: 2020
タイトル: Structural Insights into the Active Site Formation of DUSP22 in N-loop-containing Protein Tyrosine Phosphatases.
著者: Lai, C.H. / Chang, C.C. / Chuang, H.C. / Tan, T.H. / Lyu, P.C.
履歴
登録2020年1月7日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年10月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dual specificity protein phosphatase 22
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,9082
ポリマ－17,8121
非ポリマー961
水1,40578
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area200 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area7850 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)90.278, 50.686, 41.097
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 91.330, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-363-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Dual specificity protein phosphatase 22 / JNK-stimulatory phosphatase-1 / JSP-1 / Low molecular weight dual specificity phosphatase 2 / LMW- ...JNK-stimulatory phosphatase-1 / JSP-1 / Low molecular weight dual specificity phosphatase 2 / LMW-DSP2 / Mitogen-activated protein kinase phosphatase x / MKP-x


分子量: 17812.367 Da / 分子数: 1 / 変異: N128D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DUSP22, JSP1, LMWDSP2, MKPX / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9NRW4, protein-serine/threonine phosphatase, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 78 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.39 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.7 / 詳細: 0.1 M PIPES, 30% PEG 3,350, 0.2 M Li2SO4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: TPS 05A / 波長: 0.99984 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2019年11月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99984 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.69→30 Å / Num. obs: 20649 / % possible obs: 98.4 % / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.045 / Rpim(I) all: 0.028 / Rrim(I) all: 0.054 / Χ2: 1.007 / Net I/σ(I): 16.6 / Num. measured all: 72939
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.69-1.753.30.3519260.8990.2220.4160.99492.4
1.75-1.823.50.2720680.9440.1670.3191.00198.9
1.82-1.93.60.19120660.9740.1160.2241.01399.5
1.9-23.70.13520770.9850.0820.1580.99999.6
2-2.133.70.09720830.990.0590.1141.00399.1
2.13-2.293.70.07120680.9930.0440.0831.0299.4
2.29-2.523.60.05720910.9960.0350.0670.99799.6
2.52-2.893.50.05320850.9950.0330.0631.02199.4
2.89-3.643.40.03720860.9980.0230.0441.01398.6
3.64-303.40.02120990.9990.0130.0251.00597.3

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation5.07 Å25.87 Å
Translation5.07 Å25.87 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.16-3549精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER2.8.3位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1WRM

1wrm


解像度: 1.69→25.8736 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 23.65
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2192 1987 9.65 %
Rwork0.1919 --
obs0.1946 20584 98.45 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 54.22 Å2 / Biso mean: 25.5385 Å2 / Biso min: 9.59 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.69→25.8736 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1211 0 5 78 1294
Biso mean--19.42 33.57 -
残基数----151
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.69-1.73230.30581380.2391122792
1.7323-1.77910.26121360.2302130898
1.7791-1.83150.19531370.2157131599
1.8315-1.89060.25851390.1956135699
1.8906-1.95810.22811480.1973134199
1.9581-2.03650.21411440.2031133399
2.0365-2.12910.22731390.1887132499
2.1291-2.24130.21671380.1916134199
2.2413-2.38160.23791330.20251358100
2.3816-2.56540.23331420.2181133799
2.5654-2.82330.21871490.20151335100
2.8233-3.23110.23681450.1975134699
3.2311-4.06830.22521420.1733133598
4.0683-25.87360.17951570.1698134197

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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