[日本語] English
万見
- PDB-6loj: The complex structure of IpaH9.8-LRR and hGBP1 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6loj
タイトルThe complex structure of IpaH9.8-LRR and hGBP1
要素
  • Guanylate-binding protein 1
  • Invasion plasmid antigen
キーワードLIGASE/HYDROLASE / IpaH9.8 / hGBP1 / LRR / TRANSFERASE / LIGASE-HYDROLASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


modulation of process of another organism / GDP phosphatase activity / non-canonical inflammasome complex assembly / protein localization to vacuole / negative regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / protein K27-linked ubiquitination / symbiont cell surface / cytolysis in another organism / positive regulation of pyroptotic inflammatory response / vesicle membrane ...modulation of process of another organism / GDP phosphatase activity / non-canonical inflammasome complex assembly / protein localization to vacuole / negative regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / protein K27-linked ubiquitination / symbiont cell surface / cytolysis in another organism / positive regulation of pyroptotic inflammatory response / vesicle membrane / negative regulation of protein localization to plasma membrane / host cell cytosol / negative regulation of interleukin-2 production / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / spectrin binding / cytokine binding / defense response to protozoan / ligase activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用 / regulation of protein localization to plasma membrane / cellular response to interleukin-1 / regulation of calcium-mediated signaling / G protein activity / lipopolysaccharide binding / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / Hsp90 protein binding / RING-type E3 ubiquitin transferase / cytoplasmic vesicle membrane / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / cellular response to type II interferon / ubiquitin-protein transferase activity / GDP binding / Interferon gamma signaling / actin cytoskeleton / cellular response to tumor necrosis factor / actin binding / cytoplasmic vesicle / defense response to virus / host cell cytoplasm / defense response to bacterium / Golgi membrane / innate immune response / GTPase activity / host cell nucleus / GTP binding / Golgi apparatus / enzyme binding / protein homodimerization activity / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Novel E3 ligase domain / C-terminal novel E3 ligase, LRR-interacting / LRR-containing bacterial E3 ligase, N-terminal / Type III secretion system leucine rich repeat protein / Guanylate-binding protein, C-terminal / Guanylate-binding protein/Atlastin, C-terminal / Guanylate-binding protein, C-terminal domain / Guanylate-binding protein, N-terminal / Guanylate-binding protein, C-terminal domain superfamily / Guanylate-binding protein, N-terminal domain ...Novel E3 ligase domain / C-terminal novel E3 ligase, LRR-interacting / LRR-containing bacterial E3 ligase, N-terminal / Type III secretion system leucine rich repeat protein / Guanylate-binding protein, C-terminal / Guanylate-binding protein/Atlastin, C-terminal / Guanylate-binding protein, C-terminal domain / Guanylate-binding protein, N-terminal / Guanylate-binding protein, C-terminal domain superfamily / Guanylate-binding protein, N-terminal domain / GB1/RHD3-type guanine nucleotide-binding (G) domain / GB1/RHD3-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Leucine-rich repeat domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / RING-type E3 ubiquitin transferase / E3 ubiquitin-protein ligase ipaH9.8 / Guanylate-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Shigella flexneri (フレクスナー赤痢菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.72 Å
データ登録者Ye, Y. / Huang, H.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)21907006 中国
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2020
タイトル: Substrate-binding destabilizes the hydrophobic cluster to relieve the autoinhibition of bacterial ubiquitin ligase IpaH9.8.
著者: Ye, Y. / Xiong, Y. / Huang, H.
履歴
登録2020年1月6日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年12月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年12月30日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Invasion plasmid antigen
B: Guanylate-binding protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,4393
ポリマ－93,9962
非ポリマー4431
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1840 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area41260 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)122.490, 122.490, 582.350
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

-
要素

#1: タンパク質 Invasion plasmid antigen


分子量: 25620.730 Da / 分子数: 1 / 断片: LRR domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Shigella flexneri (フレクスナー赤痢菌)
遺伝子: ipaH9.8, NCTC9783_05321 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: A0A380D7J9, UniProt: D2AJU0*PLUS, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: タンパク質 Guanylate-binding protein 1 / GTP-binding protein 1 / HuGBP-1 / Guanine nucleotide-binding protein 1 / Interferon-induced ...GTP-binding protein 1 / HuGBP-1 / Guanine nucleotide-binding protein 1 / Interferon-induced guanylate-binding protein 1


分子量: 68375.047 Da / 分子数: 1 / Mutation: Q507H / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GBP1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P32455, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
#3: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 6.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 80.75 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: 2.5M NaCl, 0.1M K/Na phosphate buffer, pH 6

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.97 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年5月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.72→60.91 Å / Num. obs: 28447 / % possible obs: 99.65 % / 冗長度: 37.3 % / CC1/2: 0.996 / CC star: 0.999 / Net I/σ(I): 12.52
反射 シェル解像度: 3.72→3.853 Å / 冗長度: 12.1 % / Mean I/σ(I) obs: 2.59 / Num. unique obs: 2754 / CC1/2: 0.775 / % possible all: 99.38

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1F5N

1f5n


解像度: 3.72→60.91 Å / SU ML: 0.47 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2.59 / 位相誤差: 30.22 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2555 1416 4.99 %RANDOM
Rwork0.2272 26956 --
obs0.2287 28371 99.65 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 412.45 Å2 / Biso mean: 192.1398 Å2 / Biso min: 91.02 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.72→60.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6101 0 28 0 6129
Biso mean--181.13 --
残基数----793
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
3.72-3.850.36441360.3404260599
3.85-4.010.34971370.30522605100
4.01-4.190.28071350.2528261899
4.19-4.410.2751400.213264699
4.41-4.690.22831390.18052647100
4.69-5.050.21741400.17242655100
5.05-5.560.25941420.21272693100
5.56-6.360.28781430.26692711100
6.36-8.010.30431460.27852774100
8.01-60.910.21811580.20723002100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -45.3127 Å / Origin y: 28.1399 Å / Origin z: 5.9112 Å
111213212223313233
T1.7485 Å20.0241 Å20.2423 Å2-0.8474 Å2-0.0121 Å2--1.1455 Å2
L0.8174 °2-0.8232 °2-0.734 °2-1.1102 °21.329 °2--2.212 °2
S-0.2669 Å °-0.1897 Å °0.0902 Å °0.3663 Å °0.4451 Å °0.0352 Å °0.1583 Å °-0.0485 Å °-0.1103 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA19 - 240
2X-RAY DIFFRACTION1allB3 - 585
3X-RAY DIFFRACTION1allB601

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る