[日本語] English
万見
- PDB-6lnl: ASFV core shell protein p15 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6lnl
タイトルASFV core shell protein p15
要素60 kDa polyprotein
キーワードVIRAL PROTEIN
機能・相同性viral capsid assembly / virion component / host cell perinuclear region of cytoplasm / 60 kDa polyprotein / Polyprotein pp62
機能・相同性情報
生物種African swine fever virus (アフリカ豚コレラウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9286 Å
データ登録者Guo, F. / Shi, Y. / Peng, G.
引用ジャーナル: Faseb J. / 年: 2021
タイトル: The structural basis of African swine fever virus core shell protein p15 binding to DNA.
著者: Guo, F. / Shi, Y. / Yang, M. / Guo, Y. / Shen, Z. / Li, M. / Chen, Y. / Liang, R. / Yang, Y. / Chen, H. / Peng, G.
履歴
登録2019年12月30日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年12月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年3月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: 60 kDa polyprotein
B: 60 kDa polyprotein
C: 60 kDa polyprotein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,8773
ポリマ－57,8773
非ポリマー00
水5,224290
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering, Static light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2470 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area21890 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)127.808, 57.017, 72.456
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 116.180, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and resid 5 through 152)
21chain B
31(chain C and resid 5 through 152)

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: MET / Beg label comp-ID: MET / End auth comp-ID: LYS / End label comp-ID: LYS / Auth seq-ID: 5 - 152 / Label seq-ID: 5 - 152

Dom-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-ID
1(chain A and resid 5 through 152)AA
2chain BBB
3(chain C and resid 5 through 152)CC

-
要素

#1: タンパク質 60 kDa polyprotein


分子量: 19292.262 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) African swine fever virus (アフリカ豚コレラウイルス)
遺伝子: CP530R / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: A0A0A1DY09, UniProt: Q65179*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 290 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.9 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸発脱水法 / 詳細: 0.1 M HEPES:NaOH pH 7.5 25% (w/v) PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: Nonius Kappa CCD / 検出器: CCD / 日付: 2019年10月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.928→19.76 Å / Num. obs: 34865 / % possible obs: 98.38 % / 冗長度: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.081 / Net I/σ(I): 14
反射 シェル解像度: 1.93→1.97 Å / Num. unique obs: 3121 / CC1/2: 0.996

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3260精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1XYZ

1xyz


解像度: 1.9286→19.7581 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.77 / 位相誤差: 24.64
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2191 2000 5.81 %
Rwork0.1883 --
obs0.1901 34411 97.1 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 78.56 Å2 / Biso mean: 36.9872 Å2 / Biso min: 17.79 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.9286→19.7581 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3559 0 0 290 3849
Biso mean---41.51 -
残基数----448
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A1332X-RAY DIFFRACTION7.554TORSIONAL
12B1332X-RAY DIFFRACTION7.554TORSIONAL
13C1332X-RAY DIFFRACTION7.554TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.93-1.97680.37511200.2843194282
1.9768-2.03020.3031460.23332360100
2.0302-2.08990.28751450.2316234899
2.0899-2.15720.29031450.2214235099
2.1572-2.23420.26311440.2174234299
2.2342-2.32360.2671450.2098235599
2.3236-2.42910.24651450.2071234298
2.4291-2.55690.27291420.2166230198
2.5569-2.71680.23961450.2175236998
2.7168-2.92590.21981440.2088231798
2.9259-3.21920.22321440.2034233698
3.2192-3.68240.21951460.177236198
3.6824-4.62960.16011440.1536234898
4.6296-19.75810.17851450.1567234095

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る