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- PDB-6lmq: Crystal structure of HIV-1 integrase catalytic core domain in com... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6lmq
タイトルCrystal structure of HIV-1 integrase catalytic core domain in complex with 2-(tert-butoxy)-2-[3-(3,4-dihydro-2H-1,4-benzoxazin-6-yl)-6-methanesulfonamido-2,3',4',5-tetramethyl-[1,1'-biphenyl]-4-yl]acetic acid
要素Integrase catalytic
キーワードTRANSFERASE / hydrolase transferase/inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


HIV-1 retropepsin / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency ...HIV-1 retropepsin / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / telomerase activity / viral penetration into host nucleus / RNA stem-loop binding / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / host cell / viral nucleocapsid / DNA recombination / DNA-directed DNA polymerase / aspartic-type endopeptidase activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont-mediated suppression of host gene expression / symbiont entry into host cell / viral translational frameshifting / lipid binding / host cell nucleus / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / proteolysis / DNA binding / zinc ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain ...Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / RNase H / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retropepsin-like catalytic domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / RNase H type-1 domain profile. / Ribonuclease H domain / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-940 / TRIETHYLENE GLYCOL / Gag-Pol polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus type 1 group M subtype B (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Sugiyama, S. / Iwaki, T. / Tamura, Y. / Tomita, K. / Matsuoka, E. / Arita, S. / Seki, T. / Yoshinaga, T. / Kawasuji, T.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem. / 年: 2020
タイトル: Discovery of novel integrase-LEDGF/p75 allosteric inhibitors based on a benzene scaffold.
著者: Sugiyama, S. / Iwaki, T. / Tamura, Y. / Tomita, K. / Matsuoka, E. / Arita, S. / Seki, T. / Yoshinaga, T. / Kawasuji, T.
履歴
登録2019年12月26日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年9月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Integrase catalytic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,3445
ポリマ－18,4351
非ポリマー9094
水48627
1
A: Integrase catalytic
ヘテロ分子

A: Integrase catalytic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,68710
ポリマ－36,8692
非ポリマー1,8188
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_554-x,-x+y,-z-2/31
Buried area5050 Å2
ΔGint-56 kcal/mol
Surface area13430 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.885, 71.885, 65.520
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Integrase catalytic


分子量: 18434.723 Da / 分子数: 1 / 変異: F185K / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus type 1 group M subtype B (isolate NY5) (ヒト免疫不全ウイルス)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P12497, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#4: 化合物 ChemComp-940 / (2S)-2-[2-(3,4-dihydro-2H-1,4-benzoxazin-6-yl)-4-(3,4-dimethylphenyl)-3,6-dimethyl-5-(methylsulfonylamino)phenyl]-2-[(2-methylpropan-2-yl)oxy]ethanoic acid


分子量: 566.708 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C31H38N2O6S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 27 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.6 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1M Sodium cacodylate pH6.5, 0.206M Ammonium sulfate, 1% PEG 8000, 5mM DTT

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2012年7月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→62.25 Å / Num. obs: 11752 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.064 / Χ2: 1.411 / Net I/σ(I): 13.7
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsΧ2Diffraction-ID% possible all
2.1-2.144.60.5445800.939199.8
2.14-2.184.80.525721.015199.3
2.18-2.224.80.4415730.94199.8
2.22-2.264.90.3846021.0621100
2.26-2.314.90.3385640.978199.8
2.31-2.3750.3135741.069199.7
2.37-2.4250.2975831.0731100
2.42-2.4950.2355851.071100
2.49-2.565.10.195841.152199.8
2.56-2.655.10.1845831.2151100
2.65-2.745.10.1495781.2281100
2.74-2.855.20.1275901.392199.7
2.85-2.985.30.1045801.541199.7
2.98-3.145.20.0876011.621100
3.14-3.335.30.0745791.863199.8
3.33-3.595.40.0586041.9381100
3.59-3.955.30.0475892.017199.7
3.95-4.525.40.046062.037199.2
4.52-5.75.30.0366071.835199.5
5.7-504.90.0296181.793194.2

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.38 Å19.78 Å
Translation2.38 Å19.78 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP10.2.31位相決定
REFMAC5.5.0102精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3LPT

3lpt


解像度: 2.1→62.25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.942 / SU B: 4.362 / SU ML: 0.119 / SU R Cruickshank DPI: 0.1971 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.197 / ESU R Free: 0.168
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2395 557 4.7 %RANDOM
Rwork0.2119 ---
obs0.2132 11184 99.54 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å
原子変位パラメータBiso max: 96.52 Å2 / Biso mean: 41.278 Å2 / Biso min: 4.74 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.8 Å20.4 Å20 Å2
2--0.8 Å20 Å2
3----1.2 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.1→62.25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1118 0 60 27 1205
Biso mean--42.46 41.23 -
残基数----143
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0260.0221199
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.1111.9971626
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4155140
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.89624.78346
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.33615199
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.385154
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1590.2180
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.021856
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.153 Å / Rfactor Rfree error: 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.37 36 -
Rwork0.292 812 -
obs--99.3 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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