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万見
- PDB-6ll9: Crystal structure of D-alanine-D-alanine ligase from Aeromonas hy... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ll9
タイトルCrystal structure of D-alanine-D-alanine ligase from Aeromonas hydrophila
要素D-alanine--D-alanine ligase
キーワードLIGASE / Aeromonas hydrophila / D-alanine-D-alanine ligase / cell wall
機能・相同性
機能・相同性情報


D-alanine-D-alanine ligase / D-alanine-D-alanine ligase activity / peptidoglycan biosynthetic process / cell wall organization / regulation of cell shape / ATP binding / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
D-alanine--D-alanine ligase/VANA/B/C, conserved site / D-alanine--D-alanine ligase / D-alanine--D-alanine ligase, N-terminal domain / D-ala D-ala ligase N-terminus / D-alanine--D-alanine ligase signature 1. / D-alanine--D-alanine ligase signature 2. / D-alanine--D-alanine ligase, C-terminal / D-ala D-ala ligase C-terminus / ATP-grasp fold, subdomain 1 / Pre-ATP-grasp domain superfamily ...D-alanine--D-alanine ligase/VANA/B/C, conserved site / D-alanine--D-alanine ligase / D-alanine--D-alanine ligase, N-terminal domain / D-ala D-ala ligase N-terminus / D-alanine--D-alanine ligase signature 1. / D-alanine--D-alanine ligase signature 2. / D-alanine--D-alanine ligase, C-terminal / D-ala D-ala ligase C-terminus / ATP-grasp fold, subdomain 1 / Pre-ATP-grasp domain superfamily / ATP-grasp fold / ATP-grasp fold profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
D-ALANINE / D-alanine--D-alanine ligase / D-alanine--D-alanine ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Aeromonas hydrophila (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Zhang, H.
引用ジャーナル: J.Agric.Food Chem. / 年: 2020
タイトル: Insights into the Inhibition ofAeromonas hydrophilad-Alanine-d-Alanine Ligase by Integration of Kinetics and Structural Analysis.
著者: Zhang, Y. / Gong, S. / Wang, X. / Muhammad, M. / Li, Y. / Meng, S. / Li, Q. / Liu, D. / Zhang, H.
履歴
登録2019年12月22日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年7月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年7月29日Group: Database references / Refinement description / カテゴリ: citation / software
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _software.name
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: D-alanine--D-alanine ligase
B: D-alanine--D-alanine ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,6004
ポリマ－82,4222
非ポリマー1782
水905
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2570 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area26210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.996, 93.589, 110.812
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 4 through 67 or (resid 68...
21(chain B and (resid 4 through 20 or (resid 21...

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ILEILEPHEPHE(chain A and (resid 4 through 67 or (resid 68...AA4 - 6749 - 112
12ASPASPASPASP(chain A and (resid 4 through 67 or (resid 68...AA68113
13ILEILEDALDAL(chain A and (resid 4 through 67 or (resid 68...AA - C4 - 40049
14ILEILEDALDAL(chain A and (resid 4 through 67 or (resid 68...AA - C4 - 40049
15ILEILEDALDAL(chain A and (resid 4 through 67 or (resid 68...AA - C4 - 40049
16ILEILEDALDAL(chain A and (resid 4 through 67 or (resid 68...AA - C4 - 40049
21ILEILESERSER(chain B and (resid 4 through 20 or (resid 21...BB4 - 2049 - 65
22LEULEULEULEU(chain B and (resid 4 through 20 or (resid 21...BB2166
23ASNASNDALDAL(chain B and (resid 4 through 20 or (resid 21...BB - D3 - 40048

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要素

#1: タンパク質 D-alanine--D-alanine ligase / D-Ala-D-Ala ligase / D-alanylalanine synthetase


分子量: 41210.750 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Aeromonas hydrophila (バクテリア)
遺伝子: ddl / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: A0A3S8RJF8, UniProt: A0KKW8*PLUS, D-alanine-D-alanine ligase
#2: 化合物 ChemComp-DAL / D-ALANINE / D-アラニン


タイプ: D-peptide linking / 分子量: 89.093 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H7NO2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.93 %
結晶化温度: 289.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 25% (m/v) PEG3350, 0.2 M ammonium sulfate, 0.1 M HEPES, pH 7.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2019年5月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→71.51 Å / Num. obs: 18212 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 6.4 % / Rmerge(I) obs: 0.137 / Net I/σ(I): 23.52
反射 シェル解像度: 2.7→2.8428 Å / Rmerge(I) obs: 0.589 / Num. unique obs: 2340

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3260精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
autoPROCデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6DGI

6dgi


解像度: 2.7→55.406 Å / SU ML: 0.4 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 42.57
Rfactor反射数%反射
Rfree0.35 925 5.08 %
Rwork0.2946 --
obs0.2975 18212 99.46 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 144.45 Å2 / Biso mean: 70 Å2 / Biso min: 30 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.7→55.406 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4262 0 12 5 4279
Biso mean--68.24 65.09 -
残基数----563
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A1568X-RAY DIFFRACTION17.37TORSIONAL
12B1568X-RAY DIFFRACTION17.37TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.7-2.84240.48941340.3952411100
2.8424-3.02040.4451340.3924241999
3.0204-3.25360.44311270.3495242599
3.2536-3.5810.43631270.3295244099
3.581-4.0990.37841320.29732469100
4.099-5.16370.31521320.24992508100
5.1637-55.4060.27181390.26162615100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -18.0509 Å / Origin y: 16.2672 Å / Origin z: -22.5226 Å
111213212223313233
T0.455 Å2-0.0003 Å2-0.0026 Å2-0.4694 Å2-0.0562 Å2--0.9053 Å2
L0.8995 °20.2343 °2-0.6956 °2-1.8852 °2-1.35 °2--1.8899 °2
S0.0143 Å °-0.0935 Å °-0.2676 Å °-0.1558 Å °-0.2264 Å °-0.2081 Å °0.1821 Å °0.1436 Å °0.2059 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA4 - 400
2X-RAY DIFFRACTION1allB3 - 400
3X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 9

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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