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- PDB-6lkp: Crystal structure of Dps1 from the thermophilic non-heterocystous... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6lkp
タイトルCrystal structure of Dps1 from the thermophilic non-heterocystous filamentous cyanobacterium Thermoleptolyngbya sp. O-77
要素DNA protection during starvation protein
キーワードDNA BINDING PROTEIN / The DNA-binding protein from starved cells / Dps / ferritin superfamily / dodecamer
機能・相同性
機能・相同性情報


酸化還元酵素; 金属イオンを酸化する / oxidoreductase activity, acting on metal ions / ferric iron binding
類似検索 - 分子機能
Dps protein family signature 2. / DNA-binding protein Dps, conserved site / DNA-binding protein Dps / Ferritin, core subunit, four-helix bundle / Ferritin / Ferritin/DPS protein domain / Ferritin-like domain / Ferritin-like / Ferritin-like superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
: / DNA protection during starvation protein
類似検索 - 構成要素
生物種Leptolyngbya sp. O-77 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Minato, T. / Teramoto, T. / Kakuta, Y. / Ogo, S. / Yoon, K.S.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JPMJCR18R2 日本
引用ジャーナル: Febs Open Bio / 年: 2020
タイトル: Biochemical and structural characterization of a thermostable Dps protein with His-type ferroxidase centers and outer metal-binding sites.
著者: Minato, T. / Teramoto, T. / Kakuta, Y. / Ogo, S. / Yoon, K.S.
履歴
登録2019年12月19日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年3月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02020年4月1日Group: Atomic model / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_oper_list / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id / _pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num / _pdbx_nonpoly_scheme.entity_id / _pdbx_nonpoly_scheme.mon_id / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.vector[3] / _struct_asym.entity_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_site.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id / _struct_site.pdbx_num_residues / _struct_site_gen.auth_asym_id / _struct_site_gen.auth_comp_id / _struct_site_gen.auth_seq_id / _struct_site_gen.label_asym_id / _struct_site_gen.label_comp_id / _struct_site_gen.label_seq_id / _struct_site_gen.pdbx_num_res / _struct_site_gen.site_id / _struct_site_gen.symmetry
改定 2.12020年9月30日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry
改定 2.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA protection during starvation protein
B: DNA protection during starvation protein
C: DNA protection during starvation protein
D: DNA protection during starvation protein
E: DNA protection during starvation protein
F: DNA protection during starvation protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)125,48230
ポリマ－124,0276
非ポリマー1,45524
水00
1
A: DNA protection during starvation protein
B: DNA protection during starvation protein
C: DNA protection during starvation protein
D: DNA protection during starvation protein
E: DNA protection during starvation protein
F: DNA protection during starvation protein
ヘテロ分子

A: DNA protection during starvation protein
B: DNA protection during starvation protein
C: DNA protection during starvation protein
D: DNA protection during starvation protein
E: DNA protection during starvation protein
F: DNA protection during starvation protein
ヘテロ分子


  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
  • 251 kDa, 12 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)250,96560
ポリマ－248,05412
非ポリマー2,91048
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_556-x,y,-z+11
Buried area59930 Å2
ΔGint-1410 kcal/mol
Surface area59630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)92.787, 92.787, 261.120
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number95
Space group name H-MP4322
Space group name HallP4cw2c
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
31
41
51
61

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ASNASNVALVAL(chain 'A' and (resid 17 through 92 or resid 97 through 173))AA17 - 9217 - 92
12LYSLYSSERSER(chain 'A' and (resid 17 through 92 or resid 97 through 173))AA97 - 17397 - 173
21ASNASNVALVAL(chain 'B' and (resid 17 through 92 or resid 97 through 173))BB17 - 9217 - 92
22LYSLYSSERSER(chain 'B' and (resid 17 through 92 or resid 97 through 173))BB97 - 17397 - 173
31ASNASNVALVAL(chain 'C' and (resid 17 through 92 or resid 97 through 173))CC17 - 9217 - 92
32LYSLYSSERSER(chain 'C' and (resid 17 through 92 or resid 97 through 173))CC97 - 17397 - 173
41ASNASNVALVAL(chain 'D' and (resid 17 through 92 or resid 97 through 173))DD17 - 9217 - 92
42LYSLYSSERSER(chain 'D' and (resid 17 through 92 or resid 97 through 173))DD97 - 17397 - 173
51ASNASNVALVAL(chain 'E' and (resid 17 through 92 or resid 97 through 173))EE17 - 9217 - 92
52LYSLYSSERSER(chain 'E' and (resid 17 through 92 or resid 97 through 173))EE97 - 17397 - 173
61ASNASNVALVALchain 'F'FF17 - 9217 - 92
62LYSLYSSERSERchain 'F'FF97 - 17397 - 173

-
要素

#1: タンパク質
DNA protection during starvation protein


分子量: 20671.207 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: SF file contains Friedel pairs. / 由来: (天然) Leptolyngbya sp. O-77 (バクテリア)
参照: UniProt: A0A0X8WZ56, 酸化還元酵素; 金属イオンを酸化する
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.59 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.15 M Cesium chloride and 18% Polyethylene glycol 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL45XU / 波長: 1.25 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年12月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.25 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→46.39 Å / Num. obs: 48249 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 14 % / Biso Wilson estimate: 83.84 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.128 / Rpim(I) all: 0.035 / Rrim(I) all: 0.133 / Net I/σ(I): 12.1
反射 シェル解像度: 2.9→3 Å / 冗長度: 13.3 % / Rmerge(I) obs: 1.606 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Num. unique obs: 4857 / CC1/2: 0.627 / Rpim(I) all: 0.455 / Rrim(I) all: 1.669 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Coot1.17.1_3660モデル構築
PHENIX1.17.1_3660精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5HJH

5hjh


解像度: 2.9→46.39 Å / SU ML: 0.4672 / 交差検証法: FREE R-VALUE / 位相誤差: 33.5539
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3149 3662 7.59 %
Rwork0.2527 --
obs0.2574 48249 99.97 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 95 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→46.39 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7968 0 24 0 7992
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00488152
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.812111012
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04581186
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00511460
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d26.08962946
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9-2.940.3261410.30571685X-RAY DIFFRACTION100
2.94-2.980.38171430.31261729X-RAY DIFFRACTION100
2.98-3.020.39171410.34081693X-RAY DIFFRACTION100
3.02-3.070.40031400.32241736X-RAY DIFFRACTION100
3.07-3.110.38071440.33031722X-RAY DIFFRACTION100
3.11-3.160.37621390.32651692X-RAY DIFFRACTION100
3.17-3.220.42411400.33311737X-RAY DIFFRACTION100
3.22-3.280.41231430.34071694X-RAY DIFFRACTION100
3.28-3.340.37591430.28621730X-RAY DIFFRACTION100
3.34-3.410.34781360.26271712X-RAY DIFFRACTION100
3.41-3.480.32471440.24291708X-RAY DIFFRACTION100
3.48-3.560.28481410.25881748X-RAY DIFFRACTION100
3.56-3.650.29931410.2511683X-RAY DIFFRACTION100
3.65-3.750.3541450.23841731X-RAY DIFFRACTION100
3.75-3.860.33151420.22981737X-RAY DIFFRACTION100
3.86-3.990.33281360.2221676X-RAY DIFFRACTION100
3.99-4.130.26461440.22681728X-RAY DIFFRACTION100
4.13-4.290.31591370.20861706X-RAY DIFFRACTION100
4.29-4.490.24831410.18761715X-RAY DIFFRACTION100
4.49-4.730.27141420.18391725X-RAY DIFFRACTION100
4.73-5.020.25611470.19361706X-RAY DIFFRACTION100
5.02-5.410.26731470.23351706X-RAY DIFFRACTION100
5.41-5.950.35251360.25511732X-RAY DIFFRACTION100
5.95-6.810.28571350.2631719X-RAY DIFFRACTION100
6.81-8.570.26761370.22131725X-RAY DIFFRACTION100
8.58-46.390.36321370.32521712X-RAY DIFFRACTION99.25
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 16.8517334527 Å / Origin y: 43.9456390718 Å / Origin z: 130.057071425 Å
111213212223313233
T0.516592957272 Å20.10794701442 Å2-0.011700332166 Å2-0.60743864154 Å2-0.0660973676661 Å2--0.651402289844 Å2
L1.5713188939 °2-0.00264335462849 °2-0.871948898925 °2-0.935173343853 °20.136971354839 °2--2.02338343999 °2
S-0.30766051376 Å °-0.265081414217 Å °0.203733208865 Å °-0.00176006601086 Å °0.254659594823 Å °-0.315184181176 Å °0.443899201327 Å °0.614804138353 Å °0.0267484547409 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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