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- PDB-6ko2: Crystal Structure of BRD4-Brmo2 in complex with H2A.ZK4acK7ac peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ko2
タイトルCrystal Structure of BRD4-Brmo2 in complex with H2A.ZK4acK7ac peptide
要素
  • Bromodomain-containing protein 4
  • histone H2A.Z peptide
キーワードTRANSCRIPTION / bromo domain
機能・相同性
機能・相同性情報


nucleosomal DNA binding / RNA polymerase II C-terminal domain binding / P-TEFb complex binding / negative regulation of DNA damage checkpoint / negative regulation by host of viral transcription / heterochromatin / positive regulation of T-helper 17 cell lineage commitment / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat kinase activity ...nucleosomal DNA binding / RNA polymerase II C-terminal domain binding / P-TEFb complex binding / negative regulation of DNA damage checkpoint / negative regulation by host of viral transcription / heterochromatin / positive regulation of T-helper 17 cell lineage commitment / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat kinase activity / condensed nuclear chromosome / histone reader activity / : / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / transcription coregulator activity / cellular response to estradiol stimulus / euchromatin / chromatin DNA binding / structural constituent of chromatin / p53 binding / nucleosome / heterochromatin formation / chromatin organization / chromosome / regulation of inflammatory response / histone binding / Potential therapeutics for SARS / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / transcription coactivator activity / transcription cis-regulatory region binding / chromatin remodeling / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / Amyloid fiber formation / protein heterodimerization activity / protein serine/threonine kinase activity / DNA damage response / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Bromodomain protein 4, C-terminal / C-terminal domain of bromodomain protein 4 / Brdt, bromodomain, repeat I / Brdt, bromodomain, repeat II / NET domain superfamily / NET domain profile. / : / NET domain / Bromodomain extra-terminal - transcription regulation / Histone H2A conserved site ...Bromodomain protein 4, C-terminal / C-terminal domain of bromodomain protein 4 / Brdt, bromodomain, repeat I / Brdt, bromodomain, repeat II / NET domain superfamily / NET domain profile. / : / NET domain / Bromodomain extra-terminal - transcription regulation / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Histone-fold / Bromodomain / Bromodomain profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Bromodomain-containing protein 4 / Histone H2A.Z
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Li, H.T. / Zheng, S.P.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Science Foundation (China) 中国
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal Structure of BRD4-Bromo2 in complex with H2A.ZK4acK7ac peptide
著者: Zheng, S.P. / Li, H.T.
履歴
登録2019年8月7日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年8月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection / Database references
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.12024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bromodomain-containing protein 4
B: histone H2A.Z peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,6082
ポリマ－13,6082
非ポリマー00
水2,846158
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area890 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area7070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.219, 73.907, 32.361
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Bromodomain-containing protein 4 / Protein HUNK1


分子量: 12861.966 Da / 分子数: 1 / 断片: Bromo2 domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BRD4, HUNK1 / プラスミド: pGEX-6P-1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: O60885
#2: タンパク質・ペプチド histone H2A.Z peptide


分子量: 745.780 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P0C0S5*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 158 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.86 % / Mosaicity: 0.344 ° / Mosaicity esd: 15.975 °
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1M Amino acids, 0.1M Buffer System 3, 50% v/v Precipitant Mix 4 (morpheus)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: 100 / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年11月29日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Graphic crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→50 Å / Num. obs: 22898 / % possible obs: 98 % / 冗長度: 7.5 % / Rmerge(I) obs: 0.041 / Rpim(I) all: 0.016 / Rrim(I) all: 0.044 / Χ2: 2.954 / Net I/σ(I): 34.8 / Num. measured all: 172065
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.5-1.537.80.08211320.9970.0340.092.36698.3
1.53-1.557.80.07711310.9960.0320.0842.50698.4
1.55-1.587.80.07711290.9960.0320.0842.698.9
1.58-1.627.70.07311290.9950.030.0792.80598.9
1.62-1.657.60.06911370.9950.0290.0752.87599.2
1.65-1.697.50.06511520.9960.0270.0712.94399.2
1.69-1.737.20.06211130.9970.0270.0683.01599.3
1.73-1.786.80.0611360.9970.0260.0663.14797.7
1.78-1.837.30.05711400.9960.0240.0623.21399.2
1.83-1.8980.05311580.9970.0210.0573.20699.7
1.89-1.968.20.05211530.9980.020.0563.29899.8
1.96-2.0480.04811630.9980.0190.0523.35599.9
2.04-2.137.70.04511550.9980.0180.0493.20899.7
2.13-2.247.40.04511530.9980.0180.0483.21199.7
2.24-2.387.30.04211640.9980.0170.0453.24299.2
2.38-2.566.70.0411400.9980.0160.0433.02796.8
2.56-2.828.10.03811630.9990.0140.0412.93799.1
2.82-3.238.20.03712040.9990.0140.0392.77799.7
3.23-4.077.20.03511620.9980.0140.0382.6296.4
4.07-505.90.03510840.9980.0160.0392.66183.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
DENZOデータ削減
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.5→24.345 Å / SU ML: 0.08 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.41 / 位相誤差: 17.56
Rfactor反射数%反射
Rfree0.185 1128 4.93 %
Rwork0.1549 --
obs0.1564 22859 97.76 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 90.86 Å2 / Biso mean: 21.4411 Å2 / Biso min: 7.75 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.5→24.345 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数926 0 0 158 1084
Biso mean---30.41 -
残基数----114
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.5-1.57020.2011270.1568261296
1.5702-1.6530.18861510.1547270199
1.653-1.75650.16751490.1515271299
1.7565-1.89210.19221320.1558272899
1.8921-2.08240.17861370.15682746100
2.0824-2.38350.18061460.1433276799
2.3835-3.00210.18921330.1509277098
3.0021-24.3450.18621530.1637269592

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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