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- PDB-6kkm: Crystal structure of RbcL-Raf1 complex from Anabaena sp. PCC 7120 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6kkm
タイトルCrystal structure of RbcL-Raf1 complex from Anabaena sp. PCC 7120
要素
  • All5250 protein
  • Ribulose bisphosphate carboxylase large chain
キーワードCHAPERONE/PHOTOSYNTHESIS / RuBisCO / Chaperone / Raf1 / RbcL / CHAPERONE-PHOTOSYNTHESIS complex
機能・相同性
機能・相同性情報


ribulose bisphosphate carboxylase complex assembly / photorespiration / carboxysome / ribulose-bisphosphate carboxylase / ribulose-bisphosphate carboxylase activity / carbon fixation / reductive pentose-phosphate cycle / photosynthesis / monooxygenase activity / magnesium ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Rubisco accumulation factor 1, cyanobacterial / Rubisco accumulation factor 1 / Rubisco accumulation factor 1, helix turn helix domain / Rubisco accumulation factor 1, C-terminal / Rubisco accumulation factor 1, alpha helical domain / Rubisco Assembly chaperone C-terminal domain / Rubisco accumulation factor 1 alpha helical domain / Rubisco accumulation factor 1 helix turn helix domain / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, C-terminal domain / RuBisCO large subunit, N-terminal domain ...Rubisco accumulation factor 1, cyanobacterial / Rubisco accumulation factor 1 / Rubisco accumulation factor 1, helix turn helix domain / Rubisco accumulation factor 1, C-terminal / Rubisco accumulation factor 1, alpha helical domain / Rubisco Assembly chaperone C-terminal domain / Rubisco accumulation factor 1 alpha helical domain / Rubisco accumulation factor 1 helix turn helix domain / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, C-terminal domain / RuBisCO large subunit, N-terminal domain / Ribulose bisphosphate carboxylase large subunit, type I / Ribulose bisphosphate carboxylase, large chain, active site / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain active site. / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, ferrodoxin-like N-terminal / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain, N-terminal domain / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, C-terminal / RuBisCO / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, C-terminal domain superfamily / RuBisCO large subunit, N-terminal domain superfamily / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain, catalytic domain / Alpha-Beta Plaits / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ribulose bisphosphate carboxylase large chain / RuBisCO accumulation factor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Nostoc sp. (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Xia, L.Y. / Jiang, Y.L. / Kong, W.W. / Chen, Y. / Zhou, C.Z.
資金援助 中国, 5件
組織認可番号国
Ministry of Science and Technology (China)2018YFA0903100 中国
Ministry of Science and Technology (China)2016YFA0400900 中国
National Natural Science Foundation of China31630001 中国
National Natural Science Foundation of China31621002 中国
Chinese Academy of Sciences 中国
引用ジャーナル: Nat Plants / 年: 2020
タイトル: Molecular basis for the assembly of RuBisCO assisted by the chaperone Raf1.
著者: Ling-Yun Xia / Yong-Liang Jiang / Wen-Wen Kong / Hui Sun / Wei-Fang Li / Yuxing Chen / Cong-Zhao Zhou /
要旨: The folding and assembly of RuBisCO, the most abundant enzyme in nature, needs a series of chaperones, including the RuBisCO accumulation factor Raf1, which is highly conserved in cyanobacteria and ...The folding and assembly of RuBisCO, the most abundant enzyme in nature, needs a series of chaperones, including the RuBisCO accumulation factor Raf1, which is highly conserved in cyanobacteria and plants. Here, we report the crystal structures of Raf1 from cyanobacteria Anabaena sp. PCC 7120 and its complex with RuBisCO large subunit RbcL. Structural analyses and biochemical assays reveal that each Raf1 dimer captures an RbcL dimer, with the C-terminal tail inserting into the catalytic pocket, and further mediates the assembly of RbcL dimers to form the octameric core of RuBisCO. Furthermore, the cryo-electron microscopy structures of the RbcL-Raf1-RbcS assembly intermediates enable us to see a dynamic assembly process from RbcLRaf1 to the holoenzyme RbcLRbcS. In vitro assays also indicate that Raf1 can attenuate and reverse CcmM-mediated cyanobacterial RuBisCO condensation. Combined with previous findings, we propose a putative model for the assembly of cyanobacterial RuBisCO coordinated by the chaperone Raf1.
履歴
登録2019年7月26日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年5月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年7月8日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: All5250 protein
F: All5250 protein
G: All5250 protein
H: All5250 protein
A: Ribulose bisphosphate carboxylase large chain
B: Ribulose bisphosphate carboxylase large chain
C: Ribulose bisphosphate carboxylase large chain
D: Ribulose bisphosphate carboxylase large chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)383,8738
ポリマ－383,8738
非ポリマー00
水00
1
E: All5250 protein
F: All5250 protein
G: All5250 protein
H: All5250 protein
A: Ribulose bisphosphate carboxylase large chain
B: Ribulose bisphosphate carboxylase large chain
C: Ribulose bisphosphate carboxylase large chain
D: Ribulose bisphosphate carboxylase large chain

E: All5250 protein
F: All5250 protein
G: All5250 protein
H: All5250 protein
A: Ribulose bisphosphate carboxylase large chain
B: Ribulose bisphosphate carboxylase large chain
C: Ribulose bisphosphate carboxylase large chain
D: Ribulose bisphosphate carboxylase large chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)767,74516
ポリマ－767,74516
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_575x,-y+2,-z1
Buried area105560 Å2
ΔGint-370 kcal/mol
Surface area223850 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)222.117, 228.541, 162.336
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質
All5250 protein


分子量: 41055.113 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Nostoc sp. (strain PCC 7120 / SAG 25.82 / UTEX 2576) (バクテリア)
株: PCC 7120 / SAG 25.82 / UTEX 2576 / 遺伝子: all5250
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: Q8YLP6
#2: タンパク質
Ribulose bisphosphate carboxylase large chain / RuBisCO large subunit


分子量: 54913.031 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Nostoc sp. (strain PCC 7120 / SAG 25.82 / UTEX 2576) (バクテリア)
株: PCC 7120 / SAG 25.82 / UTEX 2576 / 遺伝子: cbbL, rbc, rbcA, rbcL, alr1524
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: P00879, ribulose-bisphosphate carboxylase
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.32 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: 8-10% 2-Methyl-2,4-pentanediol and 0.1 M MES 6.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.97892 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年10月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97892 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→50 Å / Num. obs: 82605 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 13.5 % / Rmerge(I) obs: 0.195 / Net I/σ(I): 16
反射 シェル解像度: 3→3.11 Å / Rmerge(I) obs: 1.095 / Num. unique obs: 8166

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0158精密化
SCALAデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-2000データ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1RBL

1rbl


解像度: 3→49 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.901 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.86 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.527
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2781 3725 5.1 %RANDOM
Rwork0.2287 ---
obs0.2312 69615 88.51 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 204.14 Å2 / Biso mean: 72.104 Å2 / Biso min: 18.05 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.18 Å20 Å2-0 Å2
2---1.04 Å2-0 Å2
3---2.22 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3→49 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数24810 0 0 0 24810
残基数----3121
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.01925420
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d00.0223471
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.41.94934523
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg3.751354275
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.64153105
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.20923.6181255
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.197154161
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.66615208
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0760.23738
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.02128505
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0050.025443
LS精密化 シェル解像度: 3→3.075 Å / Rfactor Rfree error: 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.331 173 -
Rwork0.3 3306 -
obs--57.31 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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