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万見
- PDB-6kjy: Galectin-13 variant C136S/C138S -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6kjy
タイトルGalectin-13 variant C136S/C138S
要素Galactoside-binding soluble lectin 13
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / Galectin-13 variant C136S/C138S
機能・相同性
機能・相同性情報


lysophospholipase activity / phospholipid metabolic process / nuclear matrix / carbohydrate binding / nuclear body / apoptotic process / 核質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Galectin-like / Galactoside-binding lectin / Galectin / Galectin, carbohydrate recognition domain / Galactoside-binding lectin / Galactoside-binding lectin (galectin) domain profile. / Jelly Rolls - #200 / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / サンドイッチ / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Galactoside-binding soluble lectin 13
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Su, J.
引用ジャーナル: Glycobiology / 年: 2020
タイトル: Galectin-13/placental protein 13: redox-active disulfides as switches for regulating structure, function and cellular distribution.
著者: Yang, T. / Yao, Y. / Wang, X. / Li, Y. / Si, Y. / Li, X. / Ayala, G.J. / Wang, Y. / Mayo, K.H. / Tai, G. / Zhou, Y. / Su, J.
履歴
登録2019年7月23日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年10月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年2月19日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year
改定 1.22024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Galactoside-binding soluble lectin 13


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,3861
ポリマ－16,3861
非ポリマー00
水2,396133
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area7050 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)53.510, 53.510, 113.766
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-332-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Galactoside-binding soluble lectin 13 / Galectin-13 / Gal-13 / Placental tissue protein 13 / Placental protein 13


分子量: 16385.670 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: variant C136S/C138S / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LGALS13, PLAC8 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9UHV8
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 133 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.5 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Bis-Tris

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.97 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年4月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→19.5 Å / Num. obs: 27251 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 11.6 % / Net I/σ(I): 35.7
反射 シェル解像度: 1.5→1.53 Å / Num. unique obs: 1260

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.12_2829 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.5→19.499 Å / SU ML: 0.15 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 20.61
Rfactor反射数%反射
Rfree0.205 1999 7.36 %
Rwork0.1855 --
obs0.1869 27173 99.63 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 96.02 Å2 / Biso mean: 24.4846 Å2 / Biso min: 10.03 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.5→19.499 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1130 0 0 133 1263
Biso mean---32.26 -
残基数----139
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0091164
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0061580
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.067173
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007203
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.038690
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.5001-1.53760.31851340.2675169196
1.5376-1.57910.29831390.2422175299
1.5791-1.62560.25741410.21581764100
1.6256-1.6780.21841410.2161780100
1.678-1.73790.25611400.20611763100
1.7379-1.80750.22031420.20771777100
1.8075-1.88970.23781400.20121779100
1.8897-1.98920.2171420.18671794100
1.9892-2.11370.20931420.18841788100
2.1137-2.27670.21171430.17951794100
2.2767-2.50530.19231440.18071811100
2.5053-2.86690.22091460.18741836100
2.8669-3.60820.18671480.17281865100
3.6082-19.4990.17921570.17371980100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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