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- PDB-6kj3: 120kV MicroED structure of FUS (37-42) SYSGYS solved from merged ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6kj3
タイトル120kV MicroED structure of FUS (37-42) SYSGYS solved from merged datasets at 0.60 A
要素RNA-binding protein FUS
キーワードRNA BINDING PROTEIN / FUS / MicroED / Ultrahigh resolution
機能・相同性
機能・相同性情報


mRNA stabilization / intracellular non-membrane-bounded organelle / regulation of RNA splicing / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / mRNA Splicing - Major Pathway / RNA splicing / molecular condensate scaffold activity / mRNA 3'-UTR binding / transcription coregulator activity ...mRNA stabilization / intracellular non-membrane-bounded organelle / regulation of RNA splicing / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / mRNA Splicing - Major Pathway / RNA splicing / molecular condensate scaffold activity / mRNA 3'-UTR binding / transcription coregulator activity / protein homooligomerization / amyloid fibril formation / transcription coactivator activity / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
TAF15/EWS/TLS family / Zinc finger domain / Zn-finger in Ran binding protein and others / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger, RanBP2-type / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. ...TAF15/EWS/TLS family / Zinc finger domain / Zn-finger in Ran binding protein and others / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger, RanBP2-type / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA-binding protein FUS
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子線結晶学 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 0.6 Å
データ登録者Zhou, H. / Luo, F. / Luo, Z. / Li, D. / Liu, C. / Li, X.
資金援助 中国, 4件
組織認可番号国
Ministry of Science and Technology (China)2016YFA0501902 中国
Ministry of Science and Technology (China)2016YFA0501102 中国
National Natural Science Foundation of China31570730 中国
National Natural Science Foundation of China91853113 中国
引用ジャーナル: Anal Chem / 年: 2019
タイトル: Programming Conventional Electron Microscopes for Solving Ultrahigh-Resolution Structures of Small and Macro-Molecules.
著者: Heng Zhou / Feng Luo / Zhipu Luo / Dan Li / Cong Liu / Xueming Li /
要旨: Microcrystal electron diffraction (MicroED) is becoming a powerful tool in determining the crystal structures of biological macromolecules and small organic compounds. However, wide applications of ...Microcrystal electron diffraction (MicroED) is becoming a powerful tool in determining the crystal structures of biological macromolecules and small organic compounds. However, wide applications of this technique are still limited by the special requirement for radiation-tolerated movie-mode camera and the lack of automated data collection methods. Herein, we develop a stage-camera synchronization scheme to minimize the hardware requirements and enable the use of the conventional electron cryo-microscope with a single-frame CCD camera, which ensures not only the acquisition of ultrahigh-resolution diffraction data but also low cost in practice. This method renders the structure determination of both peptide and small organic compounds at ultrahigh resolution up to ∼0.60 Å with unambiguous assignment of nearly all hydrogen atoms. The present work provides a widely applicable solution for routine structure determination of MicroED and demonstrates the capability of the low-end 120 kV microscope with a CCD camera in solving ultrahigh resolution structures of both organic compounds and biological macromolecules.
履歴
登録2019年7月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年10月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年11月20日Group: Data processing / カテゴリ: em_3d_reconstruction / Item: _em_3d_reconstruction.resolution
改定 1.22024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-0698
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RNA-binding protein FUS


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6631
ポリマ－6631
非ポリマー00
水181
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area830 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)17.100, 4.670, 17.590
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.310, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質・ペプチド RNA-binding protein FUS / FUS LC RAC1


分子量: 662.648 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P35637
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: 電子線結晶学
EM実験試料の集合状態: 3D ARRAY / ３次元再構成法: 電子線結晶学

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試料調製

構成要素名称: FUS LC RAC1 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: MULTIPLE SOURCES
分子量実験値: NO
緩衝液pH: 7
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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データ収集

顕微鏡モデル: FEI TECNAI 12 / 日付: 2018年3月22日
電子銃電子線源: LAB6 / 加速電圧: 120 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: DIFFRACTION
撮影電子線照射量: 0.05 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: FEI EAGLE (4k x 4k)
EM回折カメラ長: 500 mm
EM回折 シェル解像度: 0.6→0.62 Å / フーリエ空間範囲: 66.76 % / 多重度: 3.94 / 構造因子数: 474 / 位相残差: 1 °
EM回折 統計フーリエ空間範囲: 78.41 % / 再高解像度: 0.6 Å / 測定した強度の数: 46057 / 構造因子数: 5850 / 位相誤差: 44.58 ° / 位相残差: 1 ° / 位相誤差の除外基準: 60 / Rmerge: 0.278 / Rsym: 0.278
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H,K,L10.6433
11h,-k,-l20.1357
11L,-K,H30.1131
11-L,K,H40.1079

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.8.0222精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
EM 3D crystal entity∠α: 90 ° / ∠β: 90.31 ° / ∠γ: 90 ° / A: 17.1 Å / B: 4.67 Å / C: 17.59 Å / 空間群名: P1211 / 空間群番号: 4
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 0.6 Å / 解像度の算出法: DIFFRACTION PATTERN/LAYERLINES / 対称性のタイプ: 3D CRYSTAL
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: RECIPROCAL
精密化解像度: 0.6→8.55 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.902 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.839 / SU B: 0.589 / SU ML: 0.023 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.02 / ESU R Free: 0.02
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3255 326 5.6 %RANDOM
Rwork0.3072 ---
obs0.3082 5523 78.35 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 1.88 Å2 / Biso mean: 0.799 Å2 / Biso min: 0.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.04 Å2-0 Å2-0.05 Å2
2---0.03 Å20 Å2
3---0.08 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 0.6→8.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数47 0 0 3 50
Biso mean---1.71 -
残基数----6
LS精密化 シェル解像度: 0.6→0.616 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.544 14 -
Rwork0.419 340 -
all-354 -
obs--67.05 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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