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- PDB-6ki1: The transmembrane domain of a cyanobacterium bicarbonate transpor... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ki1
タイトルThe transmembrane domain of a cyanobacterium bicarbonate transporter BicA
要素Low affinity sulfate transporter
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Bicarbonate transporter / CO2-concentrating mechanisms (CCM) / cyanobacteria / solute carrier (SLC) / STAS domain
機能・相同性
機能・相同性情報


fumarate transmembrane transporter activity / fumarate transport / succinate transmembrane transport / succinate transmembrane transporter activity / L-aspartate transmembrane transporter activity / sodium ion transport / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
SLC26A/SulP transporter / SLC26A/SulP transporter domain / Sulfate permease family / STAS domain / STAS domain profile. / STAS domain / STAS domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
BICARBONATE ION / (2R)-2,3-dihydroxypropyl (9Z)-octadec-9-enoate / Bicarbonate transporter BicA
類似検索 - 構成要素
生物種Synechocystis sp. PCC 6803 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.809 Å
データ登録者Zhang, P. / Wang, C.C.
資金援助 中国, 3件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China31861130356 中国
Chinese Academy of SciencesXDB27020103 中国
Chinese Academy of SciencesQYZDB-SSW-SMC006 中国
引用ジャーナル: Nat Plants / 年: 2019
タイトル: Structural mechanism of the active bicarbonate transporter from cyanobacteria.
著者: Chengcheng Wang / Bo Sun / Xue Zhang / Xiaowei Huang / Minhua Zhang / Hui Guo / Xin Chen / Fang Huang / Taiyu Chen / Hualing Mi / Fang Yu / Lu-Ning Liu / Peng Zhang /
要旨: Bicarbonate transporters play essential roles in pH homeostasis in mammals and photosynthesis in aquatic photoautotrophs. A number of bicarbonate transporters have been characterized, among which is ...Bicarbonate transporters play essential roles in pH homeostasis in mammals and photosynthesis in aquatic photoautotrophs. A number of bicarbonate transporters have been characterized, among which is BicA-a low-affinity, high-flux SLC26-family bicarbonate transporter involved in cyanobacterial CO-concentrating mechanisms (CCMs) that accumulate CO and improve photosynthetic carbon fixation. Here, we report the three-dimensional structure of BicA from Synechocystis sp. PCC6803. Crystal structures of the transmembrane domain (BicA) and the cytoplasmic STAS domain (BicA) of BicA were solved. BicA was captured in an inward-facing HCO-bound conformation and adopts a '7+7' fold monomer. HCO binds to a cytoplasm-facing hydrophilic pocket within the membrane. BicA is assembled as a compact homodimer structure and is required for the dimerization of BicA. The dimeric structure of BicA was further analysed using cryo-electron microscopy and physiological analysis of the full-length BicA, and may represent the physiological unit of SLC26-family transporters. Comparing the BicA structure with the outward-facing transmembrane domain structures of other bicarbonate transporters suggests an elevator transport mechanism that is applicable to the SLC26/4 family of sodium-dependent bicarbonate transporters. This study advances our knowledge of the structures and functions of cyanobacterial bicarbonate transporters, and will inform strategies for bioengineering functional BicA in heterologous organisms to increase assimilation of CO.
履歴
登録2019年7月17日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年11月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title ..._citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Low affinity sulfate transporter
B: Low affinity sulfate transporter
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,7338
ポリマ－80,8522
非ポリマー8816
水00
1
A: Low affinity sulfate transporter
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,8674
ポリマ－40,4261
非ポリマー4413
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area110 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area17070 Å2
手法PISA
2
B: Low affinity sulfate transporter
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,8674
ポリマ－40,4261
非ポリマー4413
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area110 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area17550 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.813, 103.346, 81.521
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 95.400, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Low affinity sulfate transporter / BicA


分子量: 40426.109 Da / 分子数: 2 / 断片: transmembrane domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Synechocystis sp. PCC 6803 (バクテリア)
株: PCC 6803 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q55415
#2: 化合物 ChemComp-BCT / BICARBONATE ION / 炭酸水素アニオン


分子量: 61.017 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: CHO3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: pH緩衝剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-OLC / (2R)-2,3-dihydroxypropyl (9Z)-octadec-9-enoate / 1-Oleoyl-R-glycerol / L-グリセロ-ル3-オレア-ト


分子量: 356.540 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H40O4
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.79 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 脂質キュービック相法
詳細: 0.1M NaCl, 0.1 M Li2SO4, 0.1 M Na-citrate, pH5.0, 30% PEG600

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.97923 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 R CdTe 300K / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年4月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97923 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→30 Å / Num. obs: 20636 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 5.7 % / Biso Wilson estimate: 47.38 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.138 / Rpim(I) all: 0.061 / Rrim(I) all: 0.147 / Χ2: 0.967 / Net I/σ(I): 4.7 / Num. measured all: 117334
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allΧ2% possible allRrim(I) all
2.8-2.93.50.90718810.6270.4950.95190.4
2.9-3.024.10.86820220.6680.4530.97297.10.984
3.02-3.154.90.7720500.7270.3720.97899.60.858
3.15-3.3260.6620970.8450.2890.9991000.722
3.32-3.536.30.47620860.9320.2031.0041000.518
3.53-3.86.20.29220800.9720.1271.0491000.319
3.8-4.186.50.16321010.9880.0691.04199.90.178
4.18-4.786.40.09620970.9950.0411.00199.80.104
4.78-6.026.40.09720870.9950.0410.88199.70.106
6.02-306.20.04421350.9960.0190.79699.60.048

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-3000データ削減
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-3000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5IOF

5iof


解像度: 2.809→29.277 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 29.48
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2726 889 5.01 %
Rwork0.2265 --
obs0.2289 17747 98.6 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 123.62 Å2 / Biso mean: 50.7666 Å2 / Biso min: 19.12 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.809→29.277 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5606 0 60 0 5666
Biso mean--57.49 --
残基数----777
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0145742
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d2.3397801
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.104989
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.011962
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.5182007
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.8092-2.98510.3179570.265108717
2.9851-3.21530.32431340.2615254739
3.2153-3.53840.2991720.2418326450
3.5384-4.04920.26671740.2265330651
4.0492-5.09720.26581740.2075330951
5.0972-29.2770.2471780.2216334552

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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