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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6kfh | ||||||||||||
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タイトル | Undocked hemichannel of an N-terminal deletion mutant of INX-6 in a nanodisc | ||||||||||||
![]() | Innexin-6 | ||||||||||||
![]() | TRANSPORT PROTEIN / Gap junctions / Innexin | ||||||||||||
機能・相同性 | gap junction hemi-channel activity / Innexin / Innexin / Pannexin family profile. / gap junction / gap junction channel activity / monoatomic ion transmembrane transport / plasma membrane / Innexin-6![]() | ||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å | ||||||||||||
![]() | Burendei, B. / Shinozaki, R. / Watanabe, M. / Terada, T. / Tani, K. / Fujiyoshi, Y. / Oshima, A. | ||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Cryo-EM structures of undocked innexin-6 hemichannels in phospholipids. 著者: Batuujin Burendei / Ruriko Shinozaki / Masakatsu Watanabe / Tohru Terada / Kazutoshi Tani / Yoshinori Fujiyoshi / Atsunori Oshima / ![]() 要旨: Gap junctions form intercellular conduits with a large pore size whose closed and open states regulate communication between adjacent cells. The structural basis of the mechanism by which gap ...Gap junctions form intercellular conduits with a large pore size whose closed and open states regulate communication between adjacent cells. The structural basis of the mechanism by which gap junctions close, however, remains uncertain. Here, we show the cryo-electron microscopy structures of innexin-6 (INX-6) gap junction proteins in an undocked hemichannel form. In the nanodisc-reconstituted structure of the wild-type INX-6 hemichannel, flat double-layer densities obstruct the channel pore. Comparison of the hemichannel structures of a wild-type INX-6 in detergent and nanodisc-reconstituted amino-terminal deletion mutant reveals that lipid-mediated amino-terminal rearrangement and pore obstruction occur upon nanodisc reconstitution. Together with molecular dynamics simulations and electrophysiology functional assays, our results provide insight into the closure of the INX-6 hemichannel in a lipid bilayer before docking of two hemichannels. | ||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 448.1 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 380.4 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 964.2 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 995.7 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 70.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 95.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 9973MC ![]() 9971C ![]() 9972C ![]() 6kffC ![]() 6kfgC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | |
電子顕微鏡画像生データ | ![]() Data size: 15.9 Data #1: Structure of the N-terminal-deleted INX-6 in a nanodisc [micrographs - single frame]) |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 45173.766 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: inx-6, opu-6, C36H8.2 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: Q9U3N4 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: octameric complex of innexin-6 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K |
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電子顕微鏡撮影
顕微鏡 | モデル: JEOL 3000SFF |
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電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 35 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.15.2_3472: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア | 名称: RELION / バージョン: 2 / カテゴリ: 3次元再構成 | ||||||||||||||||||||||||
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING ONLY | ||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C8 (8回回転対称) | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 54536 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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