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- PDB-6jp9: Crsytal structure of a XMP complexed ATPPase subunit of M. jannas... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6jp9
タイトルCrsytal structure of a XMP complexed ATPPase subunit of M. jannaschii GMP synthetase
要素GMP synthase [glutamine-hydrolyzing] subunit B
キーワードLIGASE / Purine biosynthesis / Methanocaldococcus jannaschii / GMP synthetase / ATP pyrophosphatase / P-loop
機能・相同性
機能・相同性情報


GMP synthase activity / GMP synthase (glutamine-hydrolysing) / pyrophosphatase activity / GMP biosynthetic process / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
GMP synthase subunit B / GMP synthase, C-terminal / GMP synthetase ATP pyrophosphatase domain / GMP synthase C terminal domain / GMP synthetase ATP pyrophosphatase (GMPS ATP-PPase) domain profile. / GMP Synthetase; Chain A, domain 3 - #10 / NAD/GMP synthase / NAD synthase / GMP Synthetase; Chain A, domain 3 / HUPs ...GMP synthase subunit B / GMP synthase, C-terminal / GMP synthetase ATP pyrophosphatase domain / GMP synthase C terminal domain / GMP synthetase ATP pyrophosphatase (GMPS ATP-PPase) domain profile. / GMP Synthetase; Chain A, domain 3 - #10 / NAD/GMP synthase / NAD synthase / GMP Synthetase; Chain A, domain 3 / HUPs / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
MALONIC ACID / TRIETHYLENE GLYCOL / XANTHOSINE-5'-MONOPHOSPHATE / GMP synthase [glutamine-hydrolyzing] subunit B
類似検索 - 構成要素
生物種Methanocaldococcus jannaschii DSM 2661 (メタン生成菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Shivakumarasamy, S. / Balaram, H.
資金援助 インド, 2件
組織認可番号国
Department of Science & Technology (India) インド
Department of Biotechnology (India) インド
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2022
タイトル: Mechanistic Insights into the Functioning of a Two-Subunit GMP Synthetase, an Allosterically Regulated, Ammonia Channeling Enzyme.
著者: Shivakumaraswamy, S. / Kumar, S. / Bellur, A. / Polisetty, S.D. / Balaram, H.
履歴
登録2019年3月26日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年4月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年9月21日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22022年10月5日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GMP synthase [glutamine-hydrolyzing] subunit B
B: GMP synthase [glutamine-hydrolyzing] subunit B
C: GMP synthase [glutamine-hydrolyzing] subunit B
D: GMP synthase [glutamine-hydrolyzing] subunit B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)141,14010
ポリマ－139,4254
非ポリマー1,7156
水5,585310
1
A: GMP synthase [glutamine-hydrolyzing] subunit B
B: GMP synthase [glutamine-hydrolyzing] subunit B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,4434
ポリマ－69,7132
非ポリマー7302
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4650 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area25270 Å2
手法PISA
2
C: GMP synthase [glutamine-hydrolyzing] subunit B
D: GMP synthase [glutamine-hydrolyzing] subunit B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,6976
ポリマ－69,7132
非ポリマー9854
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4590 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area24880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.180, 100.430, 157.590
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
GMP synthase [glutamine-hydrolyzing] subunit B / GMP synthetase


分子量: 34856.324 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Methanocaldococcus jannaschii DSM 2661 (メタン生成菌)
株: DSM 2661 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q58531, GMP synthase (glutamine-hydrolysing)
#2: 化合物
ChemComp-XMP / XANTHOSINE-5'-MONOPHOSPHATE / 5-MONOPHOSPHATE-9-BETA-D-RIBOFURANOSYL XANTHINE


分子量: 365.213 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N4O9P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#4: 化合物 ChemComp-MLA / MALONIC ACID / DICARBOXYLIC ACID C3 / PROPANEDIOLIC ACID / METHANEDICARBOXYLIC ACID / マロン酸


分子量: 104.061 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H4O4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 310 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47 %
結晶化温度: 294.15 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 5.5
詳細: 2 micro liters of 18 mg/ml protein solution containing 1 mM XMP, 1 mM PPi, 20 mM MgCl2 was mixed with an equal volume of crystallization condition containing 20 % (w/v) PEG 1500 and 0.1 M MIB buffer pH 5.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER AXS MICROSTAR / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2017年10月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→52.53 Å / Num. obs: 76858 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.6 % / Biso Wilson estimate: 32.1 Å2 / CC1/2: 0.989 / Net I/σ(I): 8.9
反射 シェル解像度: 2.1→2.14 Å / 冗長度: 7.5 % / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique obs: 4500 / CC1/2: 0.645 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0158精密化
iMOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2DPL

2dpl


解像度: 2.1→52.53 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.922 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.238 / ESU R Free: 0.207 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27316 3815 5 %RANDOM
Rwork0.22112 ---
obs0.22372 72806 99.77 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 44.396 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.52 Å2-0 Å20 Å2
2--0.25 Å2-0 Å2
3----1.78 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.1→52.53 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8747 0 113 310 9170
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0198997
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d00.028530
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8221.99412228
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg3.8319651
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4551151
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.32424.473351
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.494151490
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.1771556
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.10.21468
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0219914
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0110.021700
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.7564.6454649
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.7564.6454648
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.2696.9345785
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other5.2696.9345786
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.1064.7054348
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other4.1014.7054346
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other6.0026.9626443
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined8.0854.119664
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other8.08254.1099653
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.155 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.335 290 -
Rwork0.296 5292 -
obs--99.98 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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