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- PDB-6jl7: crystal structure of TBC1D23 N terminal domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6jl7
タイトルcrystal structure of TBC1D23 N terminal domain
要素TBC1 domain family member 23
キーワードPROTEIN TRANSPORT / Vesicle transport / bridging factor
機能・相同性
機能・相同性情報


vesicle tethering to Golgi / embryonic brain development / retrograde transport, endosome to Golgi / vesicle-mediated transport / trans-Golgi network / brain development / neuron projection development / cytoplasmic vesicle / Golgi apparatus / cytosol
類似検索 - 分子機能
TBC1 domain family member 23 / TBC1 domain family member 23, C-terminal domain / TBC1 domain family member 23 C-terminal / Domain in Tre-2, BUB2p, and Cdc16p. Probable Rab-GAPs. / Rab-GTPase-TBC domain / Rab-GTPase-TBC domain superfamily / Rab-GTPase-TBC domain / TBC/rab GAP domain profile. / Rhodanese-like domain / Rhodanese domain profile. ...TBC1 domain family member 23 / TBC1 domain family member 23, C-terminal domain / TBC1 domain family member 23 C-terminal / Domain in Tre-2, BUB2p, and Cdc16p. Probable Rab-GAPs. / Rab-GTPase-TBC domain / Rab-GTPase-TBC domain superfamily / Rab-GTPase-TBC domain / TBC/rab GAP domain profile. / Rhodanese-like domain / Rhodanese domain profile. / Rhodanese-like domain superfamily / Rhodanese-like domain
類似検索 - ドメイン・相同性
TBC1 domain family member 23
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Sun, Q. / Hu, W. / Jia, D.
引用ジャーナル: Plos Biol. / : 2020
タイトル: Structure of TBC1D23 N-terminus reveals a novel role for rhodanese domain.
著者: Liu, D. / Yang, F. / Liu, Z. / Wang, J. / Huang, W. / Meng, W. / Billadeau, D.D. / Sun, Q. / Mo, X. / Jia, D.
履歴
登録2019年3月4日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年3月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年9月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TBC1 domain family member 23


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,4881
ポリマ-50,4881
非ポリマー00
1,47782
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)151.736, 151.736, 38.604
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 TBC1 domain family member 23 / HCV non-structural protein 4A-transactivated protein 1


分子量: 50487.859 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TBC1D23, NS4ATP1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9NUY8
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 82 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.59 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.2 M MES pH6.5, 0.5 M Ammonium nitrate, 25% polyethylene glycol 400

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.9785 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年10月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9785 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. obs: 17980 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 14.1 % / Rmerge(I) obs: 0.158 / Rpim(I) all: 0.051 / Rrim(I) all: 0.159 / Χ2: 0.859 / Net I/σ(I): 3.5
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / % possible all: 100

解像度 (Å)冗長度 (%)Num. unique obsCC1/2Rpim(I) allΧ2Rmerge(I) obsRrim(I) all
2.5-2.54149030.4530.5370.677
2.54-2.5913.98740.3580.5010.672
2.59-2.6413.88710.510.4450.673
2.64-2.6913.99050.5410.4010.671
2.69-2.7513.58970.7020.3530.667
2.75-2.8212.58750.7780.3340.702
2.82-2.8914.18930.8120.270.6970.978
2.89-2.9614.59040.8480.2320.710.8540.885
2.96-3.0514.68650.9290.1740.7160.6440.668
3.05-3.1514.68950.9450.140.7650.5160.534
3.15-3.2614.39020.9650.1150.7980.4210.436
3.26-3.3913.88840.9820.0870.8810.3130.325
3.39-3.5513.69100.9860.0710.9830.2510.261
3.55-3.7314.98900.9890.0531.0760.1970.204
3.73-3.9714.98910.990.0451.0820.1690.175
3.97-4.2714.79010.9930.0381.0670.140.145
4.27-4.713.69160.9930.0361.0150.1280.133
4.7-5.3815.19060.9940.0331.0630.1250.13
5.38-6.7813.89260.9880.0371.0770.1320.137
6.78-5013.69720.9940.0311.0950.1110.115

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
REFMAC5.8.0222精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
HKL-2000データ削減
AutoSol位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.5→49.72 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.942 / WRfactor Rfree: 0.2524 / WRfactor Rwork: 0.2149 / FOM work R set: 0.739 / SU B: 14.237 / SU ML: 0.288 / SU R Cruickshank DPI: 0.656 / SU Rfree: 0.296 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.656 / ESU R Free: 0.296 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2519 955 5.3 %RANDOM
Rwork0.2173 ---
obs0.2191 16995 99.82 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 164.75 Å2 / Biso mean: 84.57 Å2 / Biso min: 43.33 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.82 Å2-0.41 Å20 Å2
2---0.82 Å2-0 Å2
3---2.65 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.5→49.72 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3523 0 0 82 3605
Biso mean---64.5 -
残基数----444
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0030.0143602
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0173217
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.7421.654882
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.6681.6617542
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.8425443
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.64424.293184
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.00915600
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.7191512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0360.2463
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.024041
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02675
LS精密化 シェル解像度: 2.503→2.568 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.438 73 -
Rwork0.366 1251 -
all-1324 -
obs--99.4 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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